Soro de leite: Diferenzas entre revisións

As proteínas do soro de leite son compactas, globulares, cunha masa molecular que varía entre 14.000 e 1.000.000 de [[dalton (unidade)|daltons]], e son [[solubilidade|solúbeis]] nun amplo intervalo de pH (mantéñense intactas cando o leite se coagula de maneira natural, porque non houbo presenza de calor que desnaturalice as proteínas). En estado natural non se asocian coas caseínas, pero nos leites tratados termicamente e [[homoxeneización|homoxeneizados]], unha parte delas si que o fai.<ref name="cite">{{citeCita booklibro|last = Dargal Badui, Salvador|título = Química de los Alimentos. Cap. 12 Leche|ano = 2006|publisher = Edit. Pearson, Addison Weasley. 4ª Edición.|páxina = 614}}</ref> As proteínas do soro de leite constan de polo menos oito fraccións diferentes, todas sensíbeis a temperaturas altas (procesos térmicos), e por este motivo son as primeiras en degradarse en procesos como a [[pasteurización]] ou a [[UHT]]. A razón pola cal o leite non se descompón cando non está refrixerado e se tratou cun golpe térmico é por que as proteínas do soro, ao desnaturalizárense, liberan un grupo [[sulfhidrilo]] que reduce parcialmente a actividade oxidativa.<ref name="cite"/>

* '''[[Alfa-lactoalbumina|α-lactalbumina]]''', que constitúe o sistema enzimático necesario para a síntese da lactosa. Os leites de animais que non presentan esta proteína tampouco non conteñen lactosa. Non posúe sulhidrilos libres, pero si que ten catro [[disulfuro]]s cedidos pola [[cistina]], de maneira que contén 2,5 veces máis [[xofre]] que a caseína. Ten unha baixa masa molecular e un alto contido en [[triptófano]]. Considérase que as [[aves]] e os [[bovino]]s teñen mecanismos similares para xerar proteínas semellantes, porque a secuencia de [[aminoácido]]s da α-lactalbúmina é similar á [[lisozima]] do [[ovo (bioloxía)|ovo]].<ref>{{citeCita booklibro|last = Brew, K. e Grobler, J. A.|título = α-Lactalbumin|ano = 1992|publisher = Advanced Dairy Chemestry. Proteins, vol. 1. Ed. P. F. Fox|páxinas = 191-229}}</ref> Desnaturalízase a 63&nbsp;°C.

* '''[[beta-lactoglobulina|β-lactoglobulina]]''', insolúbel en auga destilada e solúbel en solucións salinas, desnaturalízase e precipita a menos de 73&nbsp;°C (non resiste a pasteurización). Esta proteína, que non se acha no [[leite humano]], é especialmente abundante no dos [[ruminante]]s, e está considerada comno a responsábel de certas [[alerxia|reaccións alérxicas]] nos nenos.<ref>{{cita libro|last = Wharton, B.|título = Inmunological implications of alternatives to mother's milk|ano = 1981|publisher = The Inmunology of Infant Feeding. A. Wilkinson, Plenum Press, Nova York.}}</ref> Hai tratamentos industriais que permiten modificar os compoñentes do leite de vaca para facela semellante ao leite humano, e así poder darlla aos bebés (leites maternizados). Neses procesos elimínase esta proteína por precipitación con polifosfatos ou por [[filtración]] en xel, para depsois mesturala con outros compoñentes (caseína, [[soia|aceite de soia]], minerais, [[vitamina]]s, [[lisozima]] etc.).<ref>{{citeCita booklibro|last = Al-Mashikh, S. A. e Nakai, S.|título = Reduction of beta-lactoglobulin content of cheese whey by polyphosphate precipitation|ano = 1987|publisher = J. Food Sci.|páxinas = 52:1237}}</ref> <ref>{{citeCita booklibro|last = Kuwata, T.; Phan, A. M.; Ma, C. Y. e Nakai, S.|título = Elimination of β-lactoglobulin from whey to simulate human milk protein.|ano = 1985|publisher = J. Food Sci.|páxinas =}}</ref> <ref>{{citeCita booklibro|last = Shahani, K. M.|title = Humanized milk|ano = 1979|publicación = J. Dairy Sci. Technol.|páxinas = }}</ref> <ref name="cite"/>