Fosfatidilinositol (3,5)-bisfosfato: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
|||
Liña 32:
<ref name="Chow2007">Chow CY, Zhang Y, Dowling JJ, Jin N, Adamska M, Shiga K, Szigeti K, Shy ME, Li J, Zhang X, Lupski JR, Weisman LS, Meisler MH. Mutation of FIG4 causes neurodegeneration in the pale tremor mouse and patients with CMT4J. Nature. 2007 Jul 5;448(7149):68-72. Epub 2007 Jun 17.PMID 17572665</ref>
Unha vía adicional para o recambio do PtdIns(3,5)''P''<sub>2</sub> implica as [[fosfatase]]s da familia da [[miotubularina]]. A miotubularina 1 e a MTMR2 desfosforilan a posición 3 do PtdIns(3,5)''P''<sub>2</sub>; por tanto, o produto desta hidrólise é o PtdIns5P, en vez do PtdIns3P.
<ref>Shisheva A. PIKfyve: Partners, significance, debates and paradoxes. Cell Biol Int. 2008 Jun;32(6):591-604. Epub 2008 Jan 25. Review.
{{DOI|10.1016/j.cellbi.2008.01.006}} PMID 18304842</ref>
As proteínas do complexo PAS están conservadas evolutivamente con [[ortólogo]]s que se encontran en ''S. cerevisae'' (é dicir, as proteínas Fab1p, Vac14p, e Fig4p) e en todos os eucariotas aos que se lles secuenciou o [[xenoma]]. Por tanto, crese que o PtdIns(3,5)''P''<sub>2</sub> está presente en todos os eucariotas, nos que regula funcións celulares similares. As proteínas de lévedo Fab1p, Vac14p, e Fig4p tamén forman un complexo, chamado complexo Fab1.
<ref>Botelho RJ, Efe JA, Teis D, Emr SD. Assembly of a Fab1 phosphoinositide kinase signaling complex requires the Fig4 phosphoinositide phosphatase. ''Mol Biol Cell''. 2008 Oct;19(10):4273-86. Epub 2008 Jul 23. PMID 1865348</ref>
Porén, o complexo Fab1 contén a maiores outras proteínas adicionais,
| |||