tídicos]], e, por tanto, 198 ángulos de enlace fi e psi distintos. Se cada un destes ángulos de enlace pode estar nunha de tres posibles conformacións estables, a proteína pode pregarse incorrectamente (non adoptando a súa conformación nativa) nun máximo de 3<sup>198</sup> conformacións distintas (incluíndo calquera posible redundancia de pregamento). Por tanto, se a proteína ten que atinguir a súa correcta configuración de pregamento probando secuencialmente todas as posibles conformacións, iso requeriríalle un tempo maior ca idade do Universo para chegar á súa correcta conformación nativa. Isto segue sendo certo mesmo se se proba cada conformacións en tempos tan breves como [[nanosegundo]]s ou [[picosegundo]]s. O "paradoxo" é que a maioría das proteínas pequenas tardan en pregarse espontaneamente un milisegundo ou mesmo un microsegundo. Este paradoxo é básico para as aproximacións computacionais no estudo da [[predición da estrutura das proteínas]].<ref>{{cite journal |author=Zwanzig R, Szabo A, Bagchi B |title=Levinthal's paradox |journal=Proc Natl Acad Sci USA |date=1992-01-01 |volume=89 |issue=1 |pages=20–22 |pmc=48166 |pmid=1729690 |doi=10.1073/pnas.89.1.20}}</ref>
O propio Levinthal himselfera wasconsciente awarede thatque [[Anfinsen'sas dogma|proteinsproteínas foldse spontaneously]]pregan andespontaneamente one shorten timescalesbreve tempo. HeSuxeriu suggestedque thateste theparadoxo paradoxpodía canresolverse bese resolved"o ifpregamento "proteinde foldingproteínas isé speededacelerado ande guidedguiado bypola therápida rapidformación formationde ofinteraccións locallocais, interactionsque whichdeterminan theno determineposterior thepregamento furtherdo foldingpéptido; ofisto thesuxire peptide;que thishai suggestssecuencias localde aminoaminoácidos acidlocais sequencesque whichestablecen forminteraccións stableestables interactionse andserven servecomo aspuntos nucleationde pointsnucleación inno theproceso foldingde processpregamento."<ref>{{cite journal|author=Rooman, Marianne Rooman; Yves Dehouck; Jean Marc Kwasigroch; Christophe Biot; Dimitri Gilis |year=2002| title= What is paradoxical about Levinthal Paradox?|journal=Journal of Biomolecular Structure and Dynamics |volume=20| issue=3| pages=327–329| url=http://www.jbsdonline.com/full_text_PDFs/Sdc6igJmaYp-~Warqqdd82uzSIT.pdf|pmid=12437370}}</ref> IndeedDe feito, thedetectáronse proteinexperimentalmente foldingos [[Reactionintermediatos intermediate|intermediates]]do andpregamento theda partiallyproteína foldede [[transitionos state]]sestados de weretransición experimentallyparcialmente detectedpregados, whicho explainscal theexplica fasto rápido [[proteinpregamento foldingdas proteínas]]. ThisIsto istamén alsose describedpode asdescribir proteincomo foldingque directedo withinpregamento das proteínas está dirixido en [[FoldingFunil funnelde pregamento|funnel-likepaisaxes de enerxía de energytipo landscapesfunil]]<ref>{{cite journal|author= Dill K & H.S. Chan |year=1997| title= From Levinthal to pathways to funnels|journal=Nat. Struct. Biol.|volume= 4|pages=10–19 | pmid = 8989315| doi=10.1038/nsb0197-10|issue= 1 }}</ref><ref>{{cite journal|author= Durup, Jean |year=1998| title=On "Levinthal paradox" and the theory of protein folding|journal= Journal of Molecular Structure |volume= 424| issue= 1–2| pages=157–169|doi= 10.1016/S0166-1280(97)00238-8}}</ref><ref>{{cite journal |year=1994| title= How does a protein fold ?|journal=Nature |volume=369|pages=248–251 |url=http://courses.theophys.kth.se/SI2700/sali1.pdf |doi=10.1038/369248a0 |issue=6477 |last1=s˘Ali |first1=Andrej |last2=Shakhnovich |first2=Eugene |last3=Karplus |first3=Martin |pmid=7710478 |unused_data=Sali, Andrej; Eugene Shakhnovich & Martin Karplus}}</ref> Some computational approaches to protein structure prediction have sought to identify and simulate the mechanism of protein folding.<ref>{{cite journal|author= Karplus, Martin |year=1997| title=The Levinthal paradox: yesterday and today|journal= Folding and Design |volume=2| pages=S69–S75 |doi=10.1016/S1359-0278(97)00067-9|pmid= 9269572|issue= 4}}</ref>
Levinthal alsotamén suggestedsuxeriu thatque thea nativeestrutura structurenativa mightpodería haveter aunha higherenerxía energymaior, ifse thea lowestenerxía energymáis wasbaixa notnon kineticallyfose accessibleaccesible cineticamente. AnUnha analogyanaloxía isé aunha rockrocha tumblingrodando downmonte aabaixo hillsideque thatse lodgesqueda inatrancada nunha foxa a gullymedio rathercamiño than(enerxía reachingmaior thedo mínimo) en vez de chegar á base do monte (o mínimo de enerxía).<ref>{{cite journal| author= Hunter, Philip |year=2006| title= Into the fold| journal= EMBO Rep. |volume=7|issue=3| pages=249–252 |doi=10.1038/sj.embor.7400655 | pmid=16607393| pmc= 1456894}}</ref>
AccordingUnha toexplicación do paradoxo é a seguinte: Segundo [[Edward Trifonov]] ande Igor Berezovsky,<ref>{{cite journal|last1 = Berezovsky|first1 = Igor N.|last2 = Trifonov|first2 = Edward N.|title = Loop fold structure of proteins: Resolution of Levinthal's paradox|journal = Journal of Biomolecular Structure & Dynamics|year = 2002|volume = 20|pages = 5–6|issn = 0739-1102|url = http://paradox.harvard.edu/~igor/PUBL_BER/PUB22.pdf|issue = 1}}</ref> theas proteinsproteínas foldpréganse bypor subunitssubunidades da cadea polipeptídica (modulesmódulos) ofdun thetamaño sizede ofentre 25- e 30 amino acidsaminoácidos.
