Revisión como estaba o 24 de decembro de 2012 ás 19:32 editar Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.249 edicións →‎Proteínas que conteñen clorofila ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 24 de decembro de 2012 ás 19:35 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.249 edicións →‎Calmodulina Edición máis nova →
Liña 84: A [[calmodulina]] é un exemplo de proteína de [[transdución de sinais]]. Trátase dunha pequena proteína que contén catro motivos [[man EF]], cada un dos cales pode unirse a un ión de [[Calcio\|Ca]]<sup>2+</sup>. Nun bucle de man EF os ións de calcio están coordinados nunha configuración pentagonal bipiramidal. Na unión participan seis residuos de [[ácido glutámico]] e [[ácido aspártico]] situados nas posicións 1, 3, 5, 7, e 9, da cadea do polipéptido. Na posición 12 hai un ligando de glutamato ou aspartato, que se comporta como un (ligando bidentado), e proporcionando dous átomos de oxíxeno. O noveno residuo no bucle debe ser necesariamente unha [[glicina]] debido a esixencias conformacionais da cadea polipeptídica. A esfera de coordinación do calcio contén só átomos de oxíxeno do [[carboxilato]] e ningún átomo de nitróxeno. A proteína ten dous dominios aproximadamente simétricos, separados por unha rexión "bisagra" flexible. A unión de calcio provoca un cambio conformacional na proteína. A calmodulina participa nos sistemas de sinalización intracelular ao actuar como un [[segundo mensaxeiro]] difusible do estímulo inicial.<ref>{{cita publicación \| autor = Stevens FC \| título = Calmodulin: an introduction \| publicación = Can. J. Biochem. Cell Biol. \| volume = 61 \| número = 8 \| páxinas = 906–10 \| ano = 1983 \| pmid = 6313166 \| doi = \| issn = }}</ref><ref>{{cita publicación \| autor = Chin D, Means AR \| título = Calmodulin: a prototypical calcium sensor \| publicación = Trends Cell Biol. \| volume = 10 \| número = 8 \| páxinas = 322–8 \| ano = 2000 \| doi = 10.1016/S0962-8924(00)01800-6 }}</ref>

Metaloproteína: Diferenzas entre revisións