Dinucleótido de flavina e adenina: Diferenzas entre revisións

En realidade a riboflavina non é tecnicamente un nucleótido, polo que o nome ''flavín adenín dinucleótido'' (ou ''dinucleótido de flavina e adenina'') pode considerarse pouco exacto, aínda que é o usado correntemente.<ref>Metzler DE, (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego</ref>

 

 

==Mecanismo de acción==

O FAD (a forma totalmente oxidada ou forma quinona) pode aceptar dous electróns e dous protóns (dous átomos de hidróxeno completos) doutras moléculas (as cales se oxidarán) pasando el á súa forma reducida FADH₂ (forma de hidroquinona). Despois o FADH₂ pode ser oxidado, cedendo un protón e un electrón (un hidróxeno) e formando primeiro a forma semireducida FADH (semiquinona), pero rapidamente a semiquinona se oxida máis, perdendo outro electrón e outro protón (un segundo hidróxeno)e formando a quinona oxidada FAD. O

 

 

The primary biochemical role of FADH₂ in [[eukaryotes]] is to carry high-energy electrons used for [[oxidative phosphorylation]]. FAD is a [[prosthetic group]] in the enzyme complex [[succinate dehydrogenase]] (complex II) that oxidizes [[Succinic acid|succinate]] to [[Fumaric acid|fumarate]] in the eighth step of the [[citric acid cycle]]. The high-energy electrons from this oxidation are stored momentarily by reducing FAD to FADH₂. FADH₂ then reverts to FAD, sending its two high-energy electrons through the [[electron transport chain]]; the energy in FADH₂ is enough to produce 1.5 equivalents of [[Adenosine triphosphate|ATP]]<ref>Stryer, (2006) Biochemistry</ref> by oxidative phosphorylation. Another metabolic source of FADH₂ is [[beta oxidation]], where FAD serves as a coenzyme to [[acyl CoA dehydrogenase]].