Abrir o menú principal
Troponina I tipo 1 (músculo esquelético, lenta)
Identificadores
Símbolo TNNI1
Entrez 7135
HUGO 11945
OMIM 191042
RefSeq NM_003281
UniProt Q96DT9
Outros datos
Locus Cr. 1 q31.3
Troponina I tipo 2 (músculo esquelético, rápida)
Identificadores
Símbolo TNNI2
Símbolos alt. AMCD2B, DA2B, FSSV
Entrez 7136
HUGO 11946
OMIM 191043
RefSeq NM_003282
UniProt P48788
Outros datos
Locus Cr. 11 p15.5
Troponina I tipo 3 (cardíaca)
Identificadores
Símbolo TNNI3
Símbolos alt. CMH7
Entrez 7137
HUGO 11947
OMIM 191044
RefSeq NM_000363
UniProt P19429
Outros datos
Locus Cr. 19 q13.4
Situación da troponina I en complexo.

A troponina I é unha proteína que forma parte do complexo da troponina. Únese á actina nos miofilamentos delgados e mantén unido o complexo troponina-tropomiosina no seu lugar. A letra I do seu nome débese ao carácter inhibitorio que ten na unión da actina á miosina, evitando a formación de pontes cruzadas entre elas e impedindo a contracción muscular. A causa da troponina I a miosina non pode unirse á actina no músculo relaxado, pero cando se unen ións calcio á troponina C (que tamén forma parte do complexo) prodúcense cambios conformacionais que fan que se desprace a troponina I e finalmente a tropomiosina deixa libres os sitios de unión da actina para a miosina e pode producirse a contracción muscular.

Índice

TiposEditar

Existen tres subtipos principais de troponina I, localizados en diferentes tecidos:

PatoloxíasEditar

Pode presentarse unha liberación elevada de troponina I en pacientes con miocardiopatía hipertrófica e acentuarse transitoriamente co exercicio, reducíndose por efecto de medicamentos beta bloqueantes.[1]

A troponina I cardíaca humana (TNNI3, ou tamén cTnI) preséntase no músculo cardíaco como unha soa isoforma de 23876 Da e consta de 209 residuos de aminoácidos. O seu punto isoeléctrico (pI) teórico é de 9.87. Contén dúas serinas nas posicións 22 e 23 que poden ser fosforiladas in vivo pola proteína quinase A, polo que se poden orixinar e coexistir na célula catro formas da proteína (unha bifosforilada, outra totalmente desfosforilada, e dúas monofosforiladas nunha das serinas ou na outra). A fosforilación da cTnI fai que cambie a conformación da proteína e se modifique a súa interacción coas outras troponinas e a interacción con anticorpos anti-TnI. Unha parte significativa da cTnI liberada no sangue dos pacientes está fosforilada.[2] A cTnI é un marcador fiable dos danos no tecido muscular cardíaco, e considérase máis sensible e significativamente máis específica no diagnóstico do infarto de miocardio que a creatina quinase e que a mioglobina e as isoencimas lactato deshidroxenase.

Porén, a troponina I non é totalmente específica do dano no miocardio debido a infarto. Outras causas da elevación da troponina I son a insuficiencia renal crónica, insuficiencia cardíaca, hemorraxia subaracnoide e embolia poulmonar.[3]

NotasEditar

  1. AM POP, Gheorghe, CRAMER, Etienne, TIMMERMANS, Janneke et al. Liberación de troponina I en reposo y con ejercicio en sujetos con miocardiopatía hipertrófica. Efecto de betabloqueadores. Arch. Cardiol. Méx. [online]. 2006, vol. 76, no. 4 [citado 2008-05-14], pp. 415-418. Disponible en: [1]. ISSN 1405-9940.
  2. Labugger R, Organ L, Collier C, Atar D, Van Eyk JE (2000). "Extensive troponin I and T modification detected in serum from patients with acute myocardial infarction". Circulation. 102 (11): 1221–1226. 
  3. Tanindi, Asil; Cemri, Mustafa. "Troponin elevation in conditions other than acute coronary syndromes". National Center for Biotechnology Information. Vascular Health and Risk Management. Consultado o 21 October 2014. 

Véxase taménEditar

Outros artigosEditar

Ligazóns externasEditar