Abrir o menú principal

A plasmina é un importante encima (EC 3.4.21.7) presente no sangue que degrada moitas proteínas do plasma sanguíneo, principalmente a fibrina dos coágulos sanguíneos, polo que participa na fibrinólise. A plasmina orixínase a partir do plasminóxeno codificado polo xene PLG do cromosoma 6.[1] A deficiencia en plasmina pode orixinar tromboses.

Índice

Función e activaciónEditar

 
Fibrinólise (simplificada). As frechas azuis significan estimulación e as vermellas inhibición.

A plasmina é unha serina protease que actúa disolvendo os coáguloos sanguíneos de fibrina. Ademais da fibrinólise, a plasmina proteoliza proteínas noutros varios sistemas: activa colaxenases, a algúns mediadores do sistema de complemento e debilita a parede do folículo de Graaf (o que orixinará a ovulación). Cliva a fibrina, fibronectina, trombospondina, laminina, e o factor de von Willebrand.

A plasmina orixínase a partir dunha proteína precursora ou cimóxeno chamado plasminóxeno, que se libera do fígado á circulación sistémica. Na circulación, o plasminóxeno adopta unha conformación pechada resistente á activación. Sobre os coágulos ou sobre a superficie celular, o plasminóxeno adopta unha forma aberta que pode ser convertida en plasmina activa por diversos encimas, como o activador do plasminóxeno tisular (tPA), activador do plasminóxeno uroquinase (uPA), calicreína, e o factor XII (factor de Hageman). A fibrina é un cofactor da activación do plasminóxeno polo activador do plasminóxeno tisular. O receptor do activador do plasminóxeno uroquinase (uPAR) é un cofactor para a activación do plasminóxeno polo activador do plasminóxeno uroquinase. A conversión do plasminóxeno en plasmina implica a clivaxe do enlace peptídico entre a Arg-561 e a Val-562.[1][2][3][4]

A clivaxe da plasmina, á súa vez, produce anxiostatina.[5]

InteracciónsEditar

A plasmina interacciona coa trombospondina 1,[6][7] a alfa 2-antiplasmina[8][9] e a proteína de unión ao factor de crecemento similar á insulina 3 (IGFBP3).[10]

NotasEditar

  1. 1,0 1,1 "Entrez Gene: plasminogen". 
  2. Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (1982). "Plasminogen Tochigi: inactive plasmin resulting from replacement of alanine-600 by threonine in the active site". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79 (20): 6132–6. PMC 347073. PMID 6216475. doi:10.1073/pnas.79.20.6132. 
  3. Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén LO (1987). "Molecular cloning and characterization of a full-length cDNA clone for human plasminogen". FEBS Lett. 213 (2): 254–60. PMID 3030813. doi:10.1016/0014-5793(87)81501-6. 
  4. Law RHP, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BGC, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC (2012). "The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen". Cell Reports 1 (3): 185. doi:10.1016/j.celrep.2012.02.012. 
  5. Paul Stathakis, Melinda Fitzgerald, Lisa J. Matthias, Colin N. Chesterman and Philip J. Hogg. Generation of Angiostatin by Reduction and Proteolysis of Plasmin Catalysis by a Plasmin Reductase Secreted by Cultures Cells. The Journal of Biological Chemistry. [1]
  6. Silverstein, R L; Leung L L, Harpel P C, Nachman R L (1984). "Complex formation of platelet thrombospondin with plasminogen. Modulation of activation by tissue activator". J. Clin. Invest. (UNITED STATES) 74 (5): 1625–33. ISSN 0021-9738. PMC 425339. PMID 6438154. doi:10.1172/JCI111578. 
  7. DePoli, P; Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm M T, Walz D A (1989). "Thrombospondin interaction with plasminogen. Evidence for binding to a specific region of the kringle structure of plasminogen". Blood (UNITED STATES) 73 (4): 976–82. ISSN 0006-4971. PMID 2522013. 
  8. Wiman, B; Collen D (1979). "On the mechanism of the reaction between human alpha 2-antiplasmin and plasmin". J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 254 (18): 9291–7. ISSN 0021-9258. PMID 158022. 
  9. Shieh, B H; Travis J (1987). "The reactive site of human alpha 2-antiplasmin". J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 262 (13): 6055–9. ISSN 0021-9258. PMID 2437112. 
  10. Campbell, P G; Durham S K, Suwanichkul A, Hayes J D, Powell D R (1998). "Plasminogen binds the heparin-binding domain of insulin-like growth factor-binding protein-3". Am. J. Physiol. (UNITED STATES) 275 (2 Pt 1): E321–31. ISSN 0002-9513. PMID 9688635. 

Véxase taménEditar

BibliografíaEditar

Outros artigosEditar

Ligazóns externasEditar

  • The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: S01.233
  • MeshName - Plasmin [2]