Miofilamento

Os miofilamentos son os filamentos proteicos das miofibrilas das células musculares. Xeralmente considéranse de dous tipos, formados polas proteínas miosina e actina, e ás veces engádese un terceiro tipo formado pola proteína titina. A miosina e a actina son as proteínas contráctiles do músculo e a titina é unha proteína elástica. Os miofilamentos actúan en conxunto na contracción muscular. Polo seu grosor denomínanse filamentos grosos, fundamentalmetne constituídos por miosina, e os delgados, principalmente de actina, mentres que existe un terceiro tipo moi delgado, formado principalmente pola titina.[1][2]

Miofilamento

Os tipos de tecido muscular son: tecido muscular estriado esquelético e tecido muscular estriado cardíaco, e tecido muscular liso en vertebrados, aos que hai que engadir o tecido muscular estriado oblicuo, que se encontra nalgúns invertebrados.[3] As diferentes disposicións dos miofilamentos crean os distintos tipos de músculos. O músculo estriado ten bandas transversas de filamentos. No músculo estriado oblicuos os filamentos están inclinados. No músculo liso os miofilamentos están situados irregularmente.

EstruturaEditar

 
Unha fibra muscular mostrando os miofilamentos grosos e delgados dunha miofibrila.

Hai tres tipos de miofilamentos: groso, delgado e elástico.[1]

  • Filamentos grosos.- Constan principalmente dun tipo de miosina, a proteína motora miosina II. Cada filamento groso é de aproximadamente 15 nm de diámetro e cada un está constituído por varios centos de moléculas de miosina. Unha molécula de miosina ten forma de pau de golf, cun mango formado por dúas cadeas entrelazadas e unha cabeza globular dobre que se proxecta en ángulo. A metade das cabezas de miosina están inclinadas á esquerda e a outra metade á dereita, creando unha área no medio do filamento coñecida como rexión M ou zona espida.[4]
  • Filamentos delgados.- Teñen 7 nm de diámetro e constan principalmente dun tipo de proteína actina, concretamente a actina filamentosa ou actina F. Cada febra de actina F está composta por unha cadea de subunidades de actina globular ou actina G. Todas as moléculas de actina G teñen un sitio activo que pode unirse á cabeza da molécula de miosina. Cada filamento delgado ten aproximadamente de 40 a 60 moléculas de tropomiosina, a proteína que bloquea os sitios activos dos filamentos delgados cando o músculo se relaxa. Cada molécula de tropomiosina ten unida a ela unha proteína de unión ao calcio máis pequena chamada troponina. Todos os filamentos delgados están unidos á liña Z do sarcómero.
  • Filamentos elásticos.- De aproximadamente 1 nm de diámetro. Están formados pola proteína titina, unha proteína elástica de gran tamaño. Está unida aos filamentos grosos, ancorándoos á liña Z, o punto final do sarcómero nos músculos estriados.[5] A titina tamén estabiliza o filamento groso, centrándoo entre os filamentos delgados. Tamén axuda á evitar o sobreestiramento do filamento groso, enroscándose como un resorte cando o músculo se estira.

FunciónEditar

Artigos principais: Miocito, Sarcómero e Contracción muscular.

O complexo proteico composto polas proteínas contráctiles actina e a miosina denomínase ás veces actomiosina. Nos músculos estriados esquelético e cardíaco, os filamentos de actina e miosina teñen cada un unha lonxitude específica e constante de poucos micrómetros, moito menos que a lonxitude da célula muscular elongada (que é de varios centímetros nalgúns músculos esqueléticos).[6] A natureza contráctil deste complexo proteico está baseada na estrutura dos filamentos grosos e delgados. O filamento groso de miosina ten unha estrutura cunha dobre cabeza, coas cabezas situadas nos extremos opostos da molécula. Durante a contracción muscular, as cabezas dos filamentos de miosina únense aos filamentos delgados de actina orientados na posición oposta e tiran deles facéndoos superpoñerse. A acción do movemento desta unión da miosina e a actina ten como resultado o acurtamento do sarcómero. A contracción muscular consiste no acurtamento simultáneo de múltiples sarcómeros.[7]

NotasEditar

  1. 1,0 1,1 Saladin, Kenneth (2012). Anatomy & physiology : the unity of form and function (6ª ed.). Nova York, NY: McGraw-Hill. pp. 245–246. ISBN 9780073378251. 
  2. Kellermayer, D; Smith JE, 3rd; Granzier, H (maio de 2019). "Titin mutations and muscle disease.". Pflügers Archiv: European Journal of Physiology 471 (5): 673–682. PMC 6481931. PMID 30919088. doi:10.1007/s00424-019-02272-5. 
  3. Cao, T; Thongam, U; Jin, JP (15 de maio de 2019). "Invertebrate troponin: Insights into the evolution and regulation of striated muscle contraction.". Archives of Biochemistry and Biophysics 666: 40–45. PMC 6529277. PMID 30928296. doi:10.1016/j.abb.2019.03.013. 
  4. Al-Khayat, HA; Kensler, RW; Morris, EP; Squire, JM (12 de novembro de 2010). "Three-dimensional structure of the M-region (bare zone) of vertebrate striated muscle myosin filaments by single-particle analysis.". Journal of Molecular Biology 403 (5): 763–76. PMC 3314970. PMID 20851129. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.025. 
  5. Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda K, Nouchi T, Hiroe M, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami M, Kimura A (2002). "Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy". Biochem. Biophys. Res. Commun. 291 (2): 385–93. PMID 11846417. doi:10.1006/bbrc.2002.6448. 
  6. Alberts, Bruce (2015). Molecular biology of the cell (6ª ed.). Nova York, NY. p. 918. ISBN 9780815344643. 
  7. Alberts, Bruce., et al., "Muscle Contraction." Essential Cell Biology. 3rd. Nova York: Garland Science, 2010. p. 599.

Véxase taménEditar

BibliografíaEditar

  • Muscle :: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.

Ligazóns externasEditar