Wikipedia

Seroalbumina bovina

Este artigo trata sobre a seroalbumina da vaca. Para a variante humana ver seroalbumina humana.

A seroalbumina bovina ou albumina sérica bovina, tamén chamada Fracción V e abreviada como BSA (do inglés bovin serum albumin) é unha proteína do tipo das seroalbuminas producida polas vacas. Encóntrase no plasma sanguíneo das vacas e, en pequenas cantidades, aparece no seu leite, aínda que non se produce na glándula mamaria, senón que se filtra desde o sangue[1]. As súas funcións na vaca son axudar a manter a presión osmótica coloidal,[2] e exercer funcións de transporte, xa que se une a moitos ligandos, como ácidos graxos, hormonas esteroides, bilirrubina e ións metálicos.[1] Ten importantes aplicacións en bioquímica, xa que se utiliza como un estándar para medir a concentración de proteínas nos experimentos de laboratorio.

Seroalbumina bovina
Identificadores
Organismo Bos taurus (vacas)
Símbolo xene ALB
Entrez 280717
RefSeq (mRNA) NM_180992
RefSeq (Prot) NP_851335
UniProt P02769
Outros datos
Cromosoma 6: 91.54 - 91.57 Mb

O nome alternativo que recibe, "Fracción V" refírese á albumina que constituía a fracción quinta obtida na metodoloxía de purificación de Edwin Cohn orixinal, que utilizaba as características da solubilidade diferencial das proteínas plasmáticas para separalas. Manipulando as concentracións de solvente, o pH, concentracións de sal, e a temperatura, Cohn extraía sucesivas "fraccións" do plasma sanguíneo. Na quinta fracción ía a seroalbumina bovina. En realidade, o proceso foi comercializado primeiro para a seroalbumina humana para uso médico e despois foi adoptado para a produción de seroalbumina bovina.

Propiedades editar

O precursor da seroalbumina bovina completo ten 607 aminoácidos. Despois da secreción, córtaselle un péptido sinal N-terminal de 18 residuos, polo que queda con 589 residuos. Clívanse máis aminoácidos ata dar a proteína de 583 aminoácidos.

Péptido Posición Lonxitude (aminoácidos) Masa atómica Da
Precursor completo  1 – 607 607 69.324
Péptido sinal  1 –  18 18 2.107
Propéptido 19 –  22 4 478
Proteína madura 25 – 607 583 66.463

Propiedades físicas da seroalbumina bovina:

  • Número de residuos de aminoácidos: 583
  • Peso molecular: 66.463 Da (= 66,5 kDa)
  • Punto isoeléctrico en auga a 25 °C: 4,7[3]
  • Coeficiente de extinción de 43.824 M−1cm−1 a 279 nm[4]
  • Dimensións: 140 × 40 × 40 Å (elipsoide prolato no que a = b < c)[5]
  • pH da solución ao 1%: 5,2-7 [6][7]
  • Rotación óptica: [α]259: -61°; [α]264: -63°[6][7]
  • Radio de Stokes (rs): 3,48 nm[8]
  • Constante de sedimentación, S20,W × 1013: 4,5 (monómero), 6,7 (dímero)[6][7]
  • Constante de difusión, D20,W × 107 cm2/s: 5,9[6][7]
  • Volume específico parcial, V20: 0,733[6][7]
  • Viscosidade intrínseca, η: 0,0413[6][7]
  • Razón friccional, f/f0: 1.30[6][7]
  • Incremento do índice refractivo (578 nm) × 10−3: 1,90[6][7]
  • Absorbancia óptica, A279 nm1 g/L: 0.667[6][7]
  • Rotación de residuo media, [m']233: 8443[6][7]
  • Elipticidade de residuo media: 21.1 [θ]209 nm; 20,1 [θ]222 nm[6][7]
  • Hélice alfa estimada, %: 54[6][7]
  • Forma beta estimada, %: 18[6][7]

Aplicacións editar

A seroalbumina bovina ten numerosas aplicacións, como na técnica ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay), inmunoblots, e inmunohistoquímica. Tamén se utiliza como nutriente en cultivos celulares microbianos. En dixestións con endonucleases de restrición, é utilizada para estabilizar algúns encimas durante a dixestión do ADN e previr a adhesión do encima aos tubos de ensaio, puntas das pipetas, e outros recipientes.[9] Esta proteína non afecta a outros encimas que non a necesiten para a estabilización. A seroalbumina bovina utilízase tamén comunmente para determinar a cantidade doutras proteínas, comparando unha cantidade descoñecida de proteína con cantidades coñecidas de seroalbumina bovina (por exemplo, na proba proteica de Bradford, que é unha análise espectroscópica para medir a concentración dunha proteína nunha solución). A seroalbumina bovina é útil porque grazas á súa estabilidade incrementa o sinal nas probas, e porque non afecta a moitas reaccións bioquímicas, e ten un baixo custo, xa que se pode purificar doadamente en grandes cantidades do sangue bovino, un subproduto da industria cárnica.

Notas editar

  1. ↑ 1,0 1,1 Young W. Park, George. Milk and Dairy Products in Human Nutrition: Production, Composition and Health. Google books [1]
  2. ↑ UniProt
  3. ↑ Ge S, Kojio K, Takahara A, Kajiyama T (1998). "Bovine serum albumin adsorption onto immobilized organotrichlorosilane surface: influence of the phase separation on protein adsorption patterns". J Biomater Sci Polym Ed. 9 (2): 131–50. PMID 9493841. 
  4. ↑ Peters T (1975). Putman FW, ed. The Plasma Proteins. Academic Press. pp. 133–181. 
  5. ↑ Wright AK, Thompson MR (February 1975). "Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence". Biophys. J. 15 (2 Pt 1): 137–41. PMC 1334600. PMID 1167468. doi:10.1016/S0006-3495(75)85797-3. 
  6. ↑ 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 6,11 6,12 Putnam FW (1975). The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control 1 (2nd ed.). New York: Academic Press. p. 141, 147. ASIN B007ESU1JQ. 
  7. ↑ 7,00 7,01 7,02 7,03 7,04 7,05 7,06 7,07 7,08 7,09 7,10 7,11 7,12 "Albumin from bovine serum" (PDF). Sigma-Aldrich. Arquivado dende o orixinal (PDF) o 08 de outubro de 2013. Consultado o 5 de xullo de 2013. 
  8. ↑ Axelsson I (May 1978). "Characterization of proteins and other macromolecules by agarose gel chromatography". Journal of Chromatography A 152 (1): 21–32. doi:10.1016/S0021-9673(00)85330-3. 
  9. ↑ "BSA FAQ". Invitrogen. Arquivado dende o orixinal o 28 de decembro de 2011. Consultado o 19 de xaneiro de 2012. 

Véxase tamén editar

Bibliografía editar

Outros artigos editar

Ligazóns externas editar

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Seroalbumina_bovina&oldid=6664177»