Miofilamento
Os miofilamentos son os filamentos proteicos das miofibrilas das células musculares. Xeralmente considéranse de dous tipos, formados polas proteínas miosina e actina, e ás veces engádese un terceiro tipo formado pola proteína titina. A miosina e a actina son as proteínas contráctiles do músculo e a titina é unha proteína elástica. Os miofilamentos actúan en conxunto na contracción muscular. Polo seu grosor denomínanse filamentos grosos, fundamentalmetne constituídos por miosina, e os delgados, principalmente de actina, mentres que existe un terceiro tipo moi delgado, formado principalmente pola titina.[1][2]
Os tipos de tecido muscular son: tecido muscular estriado esquelético e tecido muscular estriado cardíaco, e tecido muscular liso en vertebrados, aos que hai que engadir o tecido muscular estriado oblicuo, que se encontra nalgúns invertebrados.[3] As diferentes disposicións dos miofilamentos crean os distintos tipos de músculos. O músculo estriado ten bandas transversas de filamentos. No músculo estriado oblicuos os filamentos están inclinados. No músculo liso os miofilamentos están situados irregularmente.
Estrutura editar
Hai tres tipos de miofilamentos: groso, delgado e elástico.[1]
- Filamentos grosos.- Constan principalmente dun tipo de miosina, a proteína motora miosina II. Cada filamento groso é de aproximadamente 15 nm de diámetro e cada un está constituído por varios centos de moléculas de miosina. Unha molécula de miosina ten forma de pau de golf, cun mango formado por dúas cadeas entrelazadas e unha cabeza globular dobre que se proxecta en ángulo. A metade das cabezas de miosina están inclinadas á esquerda e a outra metade á dereita, creando unha área no medio do filamento coñecida como rexión M ou zona espida.[4]
- Filamentos delgados.- Teñen 7 nm de diámetro e constan principalmente dun tipo de proteína actina, concretamente a actina filamentosa ou actina F. Cada febra de actina F está composta por unha cadea de subunidades de actina globular ou actina G. Todas as moléculas de actina G teñen un sitio activo que pode unirse á cabeza da molécula de miosina. Cada filamento delgado ten aproximadamente de 40 a 60 moléculas de tropomiosina, a proteína que bloquea os sitios activos dos filamentos delgados cando o músculo se relaxa. Cada molécula de tropomiosina ten unida a ela unha proteína de unión ao calcio máis pequena chamada troponina. Todos os filamentos delgados están unidos á liña Z do sarcómero.
- Filamentos elásticos.- De aproximadamente 1 nm de diámetro. Están formados pola proteína titina, unha proteína elástica de gran tamaño. Está unida aos filamentos grosos, ancorándoos á liña Z, o punto final do sarcómero nos músculos estriados.[5] A titina tamén estabiliza o filamento groso, centrándoo entre os filamentos delgados. Tamén axuda á evitar o sobreestiramento do filamento groso, enroscándose como un resorte cando o músculo se estira.
Función editar
- Artigos principais: Miocito, Sarcómero e Contracción muscular.
O complexo proteico composto polas proteínas contráctiles actina e a miosina denomínase ás veces actomiosina. Nos músculos estriados esquelético e cardíaco, os filamentos de actina e miosina teñen cada un unha lonxitude específica e constante de poucos micrómetros, moito menos que a lonxitude da célula muscular elongada (que é de varios centímetros nalgúns músculos esqueléticos).[6] A natureza contráctil deste complexo proteico está baseada na estrutura dos filamentos grosos e delgados. O filamento groso de miosina ten unha estrutura cunha dobre cabeza, coas cabezas situadas nos extremos opostos da molécula. Durante a contracción muscular, as cabezas dos filamentos de miosina únense aos filamentos delgados de actina orientados na posición oposta e tiran deles facéndoos superpoñerse. A acción do movemento desta unión da miosina e a actina ten como resultado o acurtamento do sarcómero. A contracción muscular consiste no acurtamento simultáneo de múltiples sarcómeros.[7]
Notas editar
- ↑ 1,0 1,1 Saladin, Kenneth (2012). Anatomy & physiology : the unity of form and function (6ª ed.). Nova York, NY: McGraw-Hill. pp. 245–246. ISBN 9780073378251.
- ↑ Kellermayer, D; Smith JE, 3rd; Granzier, H (maio de 2019). "Titin mutations and muscle disease.". Pflügers Archiv: European Journal of Physiology 471 (5): 673–682. PMC 6481931. PMID 30919088. doi:10.1007/s00424-019-02272-5.
- ↑ Cao, T; Thongam, U; Jin, JP (15 de maio de 2019). "Invertebrate troponin: Insights into the evolution and regulation of striated muscle contraction.". Archives of Biochemistry and Biophysics 666: 40–45. PMC 6529277. PMID 30928296. doi:10.1016/j.abb.2019.03.013.
- ↑ Al-Khayat, HA; Kensler, RW; Morris, EP; Squire, JM (12 de novembro de 2010). "Three-dimensional structure of the M-region (bare zone) of vertebrate striated muscle myosin filaments by single-particle analysis.". Journal of Molecular Biology 403 (5): 763–76. PMC 3314970. PMID 20851129. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.025.
- ↑ Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda K, Nouchi T, Hiroe M, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami M, Kimura A (2002). "Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy". Biochem. Biophys. Res. Commun. 291 (2): 385–93. PMID 11846417. doi:10.1006/bbrc.2002.6448.
- ↑ Alberts, Bruce (2015). Molecular biology of the cell (6ª ed.). Nova York, NY. p. 918. ISBN 9780815344643.
- ↑ Alberts, Bruce., et al., "Muscle Contraction." Essential Cell Biology. 3rd. Nova York: Garland Science, 2010. p. 599.
Véxase tamén editar
Bibliografía editar
- Muscle :: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.