Diferenzas entre revisións de «Glicóxeno»

sen resumo de edición
===Glicoxénese e glucoxenolise===
 
A glicoxénese é a síntese de glicóxeno a partir da glicosa. A [[suma|adición]] dunha molécula de glicosa ó glicóxeno consume dous [[enlace]]s de alta [[enerxía]]:un procedente do [[ATP]] e outro que procede do UTP.
 
Os enzimas que participan na glicoxenolise son:
#'''Fosforilasa''': É o enzima máis importante para o desdoblamento do glicóxeno. Rompe o enlace 1,2 da unidade glicosilo do extremo dunha rama ou cadea de glicóxeno, e [[catalizador|cataliza]] simultaneamente a transferencia do glicosilo liberado a un fosfato inorgánico.Desta forma,a fosforilasa pode desdobrar case a terceira parte da molécula de glicóxeno en glicosa 1-fosfato. O que queda da molécula de glicóxeno despois de que a fosforilasa exercese o seu efecto máximo chámase "dectrinadextrina límite".<br>A fosforilasa hepática actívase por transfosforilación (do ATP), debido o enzima cinasa de desfosfofosforilasadesfosforilasa,en presencia de [[magnesio]]. Esta activación é acelerada varias veces polo monofosfato cíclico de adenosina.O AMP fórmase a partir do ATP por efecto do enzima ciclasa de adenilo,que se atopa nas membranas celulares.O glicagón e a [[adrenalina]] triplican a formación de ATP,polo tanto, activan así a fosforilasa hepática, o que explica o seu potente efecto glicoxenolítico.
#'''Fosforilasa do músculo''': difire principalmente da fosforilasa hepática en que existen duas formas,as variedades '''a''' e '''b'''. A '''a''' contén catro unidades de piridoxal por molécula, e a variedade '''b''' só contén duas.
#'''Enzima de desramificación (glicosidasa de 1,6 –amilo)''' : Posto que a fosforilasa só ataca os enlaces 1,4 glicosídicos, deixa de actuar cando chega a un punto de ramificación.Cori e Larner(1951) deduxeron que a fosforólisis das principais cadeas externas detense a varias unidades glicosídicasde distancia dun punto de ramificación ,pero no caso das ramas laterais ,prosegue ata que só queda a unidade de glicosilo fixada polo enlace 1,6.<br>Neste punto, a enzima de desramificación ataca o enlace 1,6 liberando unhas moléculas de glicosa por cada punto de ramificación,o que permite que volva a actuar a fosforilasa.
#'''Glicotransferasa de oligo 1,4 ------1,4''': Walker e Whelan xa sospeitaban a presenza desta enzima como [[contaminación|contaminante]] nos preparados de glicosidasa de 1,6 amilo. En diversos análises efectuados obtivéronse resultados que ata a fecha surxiron que a acción da fosforilasa sobre as cadeas terminais detense a catro unidades de glicosilo de distancia dun punto de ramificación.Nesta etapa,a maior parte das cadeas externas "desprendidas" da molécula parecen formadas por catro unidades α-1,4-glicosilo,a partir dun punto de ramificación.Crese que a glicotransferasa pasa tres destas unidades ó extremo doutra cadea;por conseguinte,a fosforilasa pode volver a actuar sobre a cadea, xa máis larga, e o enzima de desramificación pode atacar o enlace 1,6 no punto de ramificación.
#'''Alfa amilasas''': Olivarría e Torres (1962) demostraron que a alfa-amilasa do fígado podía atacar o glicóxeno mediante: 1- produción de oligosacáridos de cadea recta, como maltotriosa e maltotetrosa, a partir das ramas externas do glicóxeno; 2- liberación de sacáridos ramificados e de maltosa,dende o interior da molécula.Existen varias maltasas para transformar estos productos en glicosa.Porén, todavía se descoñece a importancia da vía alfa-amilasa-oligosacárido maltasa no catabolismo do glicóxeno.
#'''Glicóxeno de lisosomas''': Os lisosomas posúen un conxunto de enzimas capaces de hidrolizar practicamente calquer compoñente do citoplasma que contén entre outras fosfatasa ácida, RNAasa, DNAasa, catepsina, beta-glicoronidasa, sulfatasa de arilo, beta-N-acetilglicosaminidasa, beta-galactosidasa e alfa-1,4(glicosidasa).
41

edicións