Diferenzas entre revisións de «Factor X»

Recuperando 1 fontes e etiquetando 0 como mortas.) #IABot (v2.0.2
(Recuperando 1 fontes e etiquetando 0 como mortas.) #IABot (v2.0.2)
 
{{Véxase tamén|Factor IX#Arquitectura de dominios}}
A primeira estrutura cristalina do factor Xa humano foi depositada no ''Protein data bank'' en maio de 1993. Ata agora, obtivéronse 191 estruturas cristalinas do factor Xa con varios inhibidores. O sitio activo do factor Xa está dividido en catro subpetos denominados S1, S2, S3 e S4. O subpeto S1 determina o compoñente principal para a selectividade e unión. O subpeto S2 é pequeno, pouco profundo e non está ben definido. Fusiónase co subpeto S4. O subpeto S3 está localizado no bordo do subpeto S1 e está bastante exposto ao solvente. O subpeto S4 ten tres dominios de unión de [[ligando]]s: a "caixa hidrofóbica", o "burato catiónico" e o sitio para a auga. Os inhibidores do factor Xa únense xeralmente nunha conformación con forma de L, na que un grupo do [[ligando]] ocupa o subpeto aniónico S1 onde se encontran os residuos Asp189, Ser195 e Tyr228, e outro grupo do ligando ocupa o peto aromático S4 onde se encontran os residuos Tyr99, Phe174 e Trp215. Tipicamente, un grupo enlazador bastante ríxido fai ponte entre estes dous sitios de interacción.<ref>{{Cita web |url=http://pharmaxchange.info/presentations/Direct%20FXa%20Inhibitors.html |título=Presentation on Direct Factor Xa Inhibitors |data-acceso=02 de setembro de 2018 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20160303184211/http://pharmaxchange.info/presentations/Direct%20FXa%20Inhibitors.html |dataarquivo=03 de marzo de 2016 |urlmorta=siyes }}</ref>
 
== Xenética ==
178.441

edicións