Penicilina: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
→Propiedades: cita libro |
||
Liña 143:
=== Propiedades ===
A penicilina natural ou penicilina G é cristalina, totalmente soluble en auga, solucións salinas e [[Glicosa|dextrosas]] [[isotónico|isotónicas]]. O radical R, é o responsable da sensibilidade á [[hidrólise]] por parte das β-lactamases, do enlace a proteínas transportadoras e do vínculo coas proteínas bacterianas ''PBP'' que transportan a penicilina dentro da célula.<ref name=pbpchange /> Ademais, asóciaselle á penicilina un [[dipéptido]] [[cisteína]]-[[valina]], facendo que a penicilina teña a afinidade ideal polo encima bacteriano [[transpeptidase]], o cal non se atopa no corpo humano e intervén na síntese do [[peptidoglicano]].<ref>
Existe unha analoxía estrutural entre a penicilina e o [[dipéptido]] D-alanil-D-[[alanina]] terminal asociado ás unidades de [[peptidoglicano]] que aparecen durante a formación da [[parede celular]] de certas bacterias (proceso de transpeptidación). O [[nucleófilo]] O<sup>(-)</sup> [[serina]] da transpeptidase ataca os [[carbonilo|grupos carbonilos]] dos ß-lactámicos, como a penicilina, por esa analoxía ao seu substrato D-Ala-D-Ala, o dipéptido antes mencionado. Dese xeito, uníndose [[Enlace covalente|covalentemente]] aos residuos de [[serina]] do [[sitio activo]] do encima en forma de complexo ''peniciloil'', a penicilina inhibe a transpeptidase bacteriana.<ref name=pbpchange>G Zhao, WK Yeh, RH Carnahan, J Flokowitsch, TI Meier, WE Alborn Jr, GW Becker and SR Jaskunas. [http://jb.asm.org/cgi/content/abstract/179/15/4901 Biochemical characterization of penicillin-resistant and -sensitive penicillin-binding protein 2x transpeptidase activities of Streptococcus pneumoniae and mechanistic implications in bacterial resistance to beta-lactam antibiotics] (artigo completo dispoñible en inglés). J. Bacteriol., 08 1997, 4901-4908, Vol 179, No. 15. Consultado o 1 de setembro de 2010.</ref>
| |||