Estrutura cuaternaria das proteínas: Diferenzas entre revisións

As proteínas poden formar complexos fortemente unidos. Por exemplo, o [[inhibidor da ribonuclease]] únese á [[ribonuclease A]] cunha [[constante de disociación]] de aproximadamente 20 fM. Outras proteínas evolucionaron para unirse especificamente a residuos inusuaisinfrecuentes presentes noutras proteínas, por exemplo, a grupos [[biotina]] ([[avidina]]), tirosinas fosforiladas ([[dominio SH2|dominios SH2]]) ou segmentos ricos en [[prolina]] ([[dominio SH3|dominios SH3]]).