Proteína periférica de membrana: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Recuperando 19 fontes e etiquetando 0 como mortas.) #IABot (v2.0 |
Recuperando 22 fontes e etiquetando 0 como mortas.) #IABot (v2.0 |
||
Liña 102:
* Proteínas da familia ERM (ezrina/radixina/moesina) [http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=1gc6], que se unen ao PtdIns(4,5)P2.
* Outros dominios de proteínas que se unen a [[fosfoinosítido]]s son o dominio de unión á [[fosfotirosina]] [http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=1nu2] e certos [[dominio PDZ]]. Únense ao PtdIns(4,5)P2.
* Dominios discoidina de factores de [[coagulación do sangue]]. [https://web.archive.org/web/20140104210822/http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=48].
* Dominios [[ENTH]], VHS e [[ANTH]] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=39].
Liña 120:
|[[Sinucleína]]|| Funcións celulares descoñecidas.<ref>{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01387 |título=entrada de Pfam da sinucleína |data-acceso=04 de xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215944/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01387 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Crese que xoga un papel na regulación da estabilidade e renovación da [[membrana plasmática]]. Asociado coa [[enfermidade de Parkinson]] e a de [[enfermidade de Alzheimer|Alzheimer]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=159]
|-
|Dominios GLA do sistema de coagulación do sangue|| Os dominios [[gamma-carboxiglutamato]] (GLA) son responsables da grande afinidade de unión aos ións calcio.<ref>{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00594 |título=entrada de Pfam de Gla |data-acceso=04 de xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929111243/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00594 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Implicados na función de factores de coagulación na [[coagulación do sangue|fervenza de coagulación do sangue]].|| [https://web.archive.org/web/20140104211014/http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=97]
|-
| [[Espectrina]] e α-[[actinina]]-2 || Atópanse en varias proteínas do citoesqueleto e [[microfilamento]]s.<ref>{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00435 |título=entrada de Pfam da espectrina |data-acceso=04 de xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215853/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00435 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Mantemento da integridade da [[membrana plasmática]] e estrutura do citoesqueleto.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=79]
Liña 160:
* [[Neurotoxina|Neurotoxina III]] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=122]
* [[Citolisina]]s [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=103]
||A inhibición de canais de sodio e [[canle de potasio|potasio]] e [[toxina formador de poros|formación de poros de membrana]] son as principais accións dunhas 40 toxinas peptídicas coñecidas de anemones. As anemones de mar son animais [[carnívoro]]s e usan toxinas na súa [[predación]] e defensa; a toxina das anemones ten unha [[toxicidade]] similar á dos [[organofosfato]]s máis tóxicos usados como axentes da [[guerra química]].<ref>Patocka, Jiri and Anna Strunecka. (1999) ''[http://www.asanltr.com/ASANews-99/991b.htm Ver toxina da anemone.] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130615144536/http://www.asanltr.com/ASANews-99/991b.htm |date=15 de xuño de 2013 }}'' The ASA Newsletter.</ref>
|-
| Toxinas [[bacteriana]]s||
| |||