Revisión como estaba o 10 de maio de 2017 ás 22:53 editar BanjoBot 2.0 (conversa \| contribucións) Bots 393.002 edicións m →‎Outros artigos: Arranxos varios +cda ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 15 de novembro de 2019 ás 19:26 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.197 edicións →‎Estereoquímica Edición máis nova →
Liña 87: </ref>]] Un exemplo de metaloproteína que conteña hemo A é a citocromo c oxidase. Esta proteína enormemente complicada contén hemo A en dous sitios diferentes, cada un cunha función distinta. O ferro do hemo A do [[citocromo a]] está hexacoordinado, é dicir, unido a outros 6seis átomos. O ferro do hemo A do [[citocromo a3]] (que tamén forma parte do complexo) está ás veces unido a 5cinco átomos e deixa o sesto sitio dispoñible para que se una alí o oxíxeno molecular (O<sub>2</sub>).<ref name="Yoshikawa-1998" /> Ademais, este encima únese a 3tres ións cobre, magnesio, cinc, e varios ións potasio e sodio. Crese que os dous grupos hemo A na citocromo c oxidase intercambian doadamente electróns entre eles, e os ións cobre e a proteína fortemente asociada [[citocromo c]]. Tanto o grupo [[formilo]] coma a cadea lateral [[isoprenoide]] pénsase que xogan importantes papeis na conservación da enerxía da redución do oxíxeno molecular pola citocromo c oxidase, seguramente ao bombear protóns no espazo mitocondrial interno. Crese que tanto o grupo formilo coma o hidroxietilfarnesil do hemo A xogan un importante papel neste proceso crucial como publicou o grupo de S. Yoshikawa.<ref>

Hemo A: Diferenzas entre revisións