Investigacións recentes achegaron novos coñecementos sobre o xeito en que se ligan a [[dinámica]] interna dun enzima e o seu mecanismo de [[catálise]]<ref>Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520–3. PMID 11859194</ref><ref>Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID 16248667</ref><ref>Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. PMID 16267559</ref>. A dinámica interna dun enzima é descrita como o movemento das partes internas ([[aminoácido]]s individuais, [[polipéptido|grupos de aminoácidos]], un lazo da cadea, unha hélice α, follas β veciñas ou ata dominios proteicos enteiros) destas [[biomolécula]]s, que poden transcorrer a diversas escalas de tempo, dende [[femtosegundo]]s a segundos. Redes de residuos de aminoácidos dunha estrutura poden contribuír á catálise a través de movementos dinámicos<ref>Yang LW, Bahar I. (June 2005). "[http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes.]{{Ligazón morta|data=abril de 2019 }}". Structure. 13: 893–904. PMID 15939021</ref><ref>Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. (March 2002). "[http://www.pnas.org/cgi/content/full/99/5/2794 Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis.]".Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 99: 2794–9. PMID 11867722</ref><ref>Agarwal PK, Geist A, Gorin A. Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A. Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. PMID 15311922</ref><ref>Tousignant A, Pelletier JN. (Aug 2004). "[http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a Protein motions promote catalysis.]". Chem Biol. 11 (8): 1037–42. PMID 15324804</ref><ref>{{Cita publicación periódica|título=Coupling between Catalytic Site and Collective Dynamics: A Requirement for Mechanochemical Activity of Enzymes|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S096921260500167X|revista=Structure|data=2005-6|páxina=893–904|volume=13|número=6|doi=10.1016/j.str.2005.03.015|lingua=en|nome=Lee-Wei|apelidos=Yang|nome2=Ivet|apelidos2=Bahar|PMC=1489920|ISSN=0969-2126|PMID=15939021|páxinas=}}</ref>. Estes de movementos nas proteínas son importantes na acción de diversos enzimas, mais o tipo de reacción que estes catalizan é o que determina que movementos son máis importantes: pequenas e rápidas [[vibración]]s ou lentas e significativas alteracións conformacionais. Estes estudos teñen consecuencias na comprensión dos efectos alostéricos, na produción industrial de enzimas e no desenvolvemento de novos [[fármaco]]s.
