Aconitase: Diferenzas entre revisións

A aconitase emprega un mecanismo de deshidratación-hidratación.<ref name = "Mechanism Source" /> Os residuos catalíticos implicados son a His-101 e a Ser-642.<ref name="Mechanism Source">{{Cita web | url = http://web.ku.edu/~crystal/taksnotes/Biol_638/notes/chp_16.pdf | title = Chapter 16: Citric Acid Cycle | author = Takusagawa F | authorlink = | coauthors = | date = | format = | work = Takusagawa’s Note | publisher = The University of Kansas | accessdate = 2011-07-10 | urlarquivo = https://web.archive.org/web/20120324072437/http://web.ku.edu/~crystal/taksnotes/Biol_638/notes/chp_16.pdf | dataarquivo = 24 de marzo de 2012 | urlmorta = si }}</ref> A [[histidina|His]]-101 [[protonación|protona]] o grupo hidroxilo no C3 do citrato, permitindo que se libere en forma de auga, e, ao mesmo tempo, a [[serina|Ser]]-642 retira o protón de C2, formando un [[dobre enlace]] entre C2 e C3, orixinando o intermediato ''cis''-[[aconitato]].<ref name = "Mechanism Source" /><ref name = "ACS source">{{Cita publicación periódica | author = Han D, Canali R, Garcia J, Aguilera R, Gallaher TK, Cadenas E | title = Sites and mechanisms of aconitase inactivation by peroxynitrite: modulation by citrate and glutathione | journal = Biochemistry | volume = 44 | issue = 36 | pages = 11986–96 | year = 2005 | pmid = 16142896 | doi = 10.1021/bi0509393 | url =}}</ref> Seguidamente, o intermediato rota 180°.<ref name = "Mechanism Source" /> Esta rotación denomínase "volteo", "pinchacarneiro" ou ''"flip"''.<ref name="Alchemy source">{{Cita publicación periódica | author = Beinert H, Kennedy MC, Stout CD | title = Aconitase as Ironminus signSulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein | journal = Chem. Rev. | volume = 96 | issue = 7 | pages = 2335–2374 | year = 1996 | pmid = 11848830 | doi = 10.1021/cr950040z | url = http://alchemy.chem.uwm.edu/classes/chem601/Handouts/beinert.pdf | apelidos = | data = | revista = | data-acceso = 22 de decembro de 2013 | urlarquivo = https://web.archive.org/web/20110811075307/http://alchemy.chem.uwm.edu/classes/chem601/Handouts/beinert.pdf | dataarquivo = 11 de agosto de 2011 | urlmorta = si }}</ref> Cando fai este xiro, dise que o intermediato se move desde un "modo citrato" a un "modo isocitrato".<ref name = "Different modes">{{Cita publicación periódica | author = Lauble H, Stout CD | title = Steric and conformational features of the aconitase mechanism | journal = Proteins | volume = 22 | issue = 1 | pages = 1–11 | year = 1995 | pmid = 7675781 | doi = 10.1002/prot.340220102}}</ref>

 

 

O xiro do ''cis''-aconitato permite que ocorran os pasos de deshidratación e hidratación en caras opostas do intermediato.<ref name = "Mechanism Source" /> A aconitase cataliza a ''trans''-eliminación/adición de auga, e o xiro garante que se forme a correcta estereoquímica no produto.<ref name = "Mechanism Source" /><ref name = "Alchemy source" /> Para completar a reacción, os residuos de serina e histidina inverten as súas accións catalíticas orixinais: a histidina, agorta básica, retira un protón da auga, converténdoa nun [[nucleófilo]] que ataca a C2, e a serina protonada é desprotonada polo dobre enlace do ''cis''-aconitato para completar a hidratación, producindo isocitrato.<ref name = "Mechanism Source" />