Enzima: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 138:
A actividade dun enzima é xeralmente descrita através de ''V''<sub>max</sub> e tamén da ''constante de Michaelis-Menten'', ''K''<sub>M</sub>, que representa a concentración de substrato á cal se detecta unha velocidade de reacción igual á metade de ''V''<sub>max</sub>. Cada enzima posúe un ''K''<sub>M</sub> característico para un substrato dado; este parâmetro é moitas veces usado para demostrar a forza de unión de un substrato ao enzima. Tamén se usa outra constante cinética, ''k''<sub>cat</sub>, para describir o comportamento dun enzima, representando o número de moléculas de substrato que poden ser catalizadas por centro activo por segundo.
A eficiencia catalítica dun enzima pode expresarse a través da ''constante de especificidade'', igual á razón ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. A constante de especificidade relaciónase tanto coa afinidade da unión do substrato ao enzima coma coa capacidade catalítica deste, polo que é útil para a comparación entre diferentes enzimas, ou o mesmo enzima con diferentes substratos. Existe un valor máximo teórico para esta constante, cerca de 10<sup>8</sup> to 10<sup>9</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>, denominado límite de [[difusión]]. Considerando que cada colisión entre enzima e substrato resulta en catálise, a velocidade global de formación do produto non estará limitada pola velocidade de reacción do enzima senón pola velocidade de difuson das [[molécula]]s en [[solución]]. Enzimas que posúan unha constante de especificidade preto deste valor son designados como enzimas cataliticamente (ou cineticamente) perfectos; alguús exemplos inclúen os enzimas [[triosa fosfato isomerase]], [[anhidrase carbónica]], [[acetilcolinesterase]], [[catalase]], [[fumarase]], [[beta-lactamase|ß-lactamase]] e [[superóxido dismutase]].
A cinética de Michaelis-Menten baséase na [[lei da acción das masas]], que deriva das asuncións sobre [[difusión]] libre e sobre colisións aleatorias con base [[termodinámica]]. Non obstante, moitos dos procesos bioquímicos ou celulares non se comportan da forma prevista por estes modelos debido á alta concentración de substancias no medio celular, separación de fases entre enzima, substrato e produto e restrición do movemento molecular a unha ou dúas dimensións<ref>{{Cita publicación periódica |author=Ellis RJ |título=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=26 |issue=10 |pages=597-604 |year=2001 |pmid=11590012}}</ref>. Nestas situacións, é aplicável un modelo [[fractal]] da cinética de Michaelis-Menten<ref>{{Cita publicación periódica |author=Kopelman R |título=Fractal Reaction Kinetics |journal=Science |volume=241 |issue=4873 |pages=1620–26 |year=1988 |DOI=10.1126/science.241.4873.1620}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Savageau MA |título=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |journal=J. Theor. Biol. |volume=176 |issue=1 |pages=115-24 |year=1995 |pmid=7475096}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Schnell S, Turner TE |título=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=85 |issue=2–3 |pages=235-60 |year=2004 |pmid=15142746}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Xu F, Ding H |título=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |journal=Appl. Catal. A: Gen. |volume=317 |issue=1 |pages=70–81 |year=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014}}</ref>.
| |||