Interaccións proteína-proteína: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 47:
O estudo da estrutura molecular pode proporcionar moitos detalles sobre a interface que permite a a interacción entre proteínas. Cando se caracterizan as interfaces das IPPs é importante ter en conta o tipo do complexo.<ref name=Jones>{{Cita publicación periódica|last=Jones|first=S.|autor2=Thornton, J.M.|title=Principles of protein-protein interactions.|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|year=1996|volume=93|issue=1|pages=13–20|pmid=8552589}}</ref>
 
Os parámetros que se avalían inclúen o tamaño (medido en dimensións absolutas [[Angstromángstrom|Å<sup>2</sup>]] ou en [[área de superficie accesible ao solvente]]), forma, complementariedade ente superficies, propensións de interface dos residuos, hidrofobicidade, segmentación e estrutura secundaria, e cambios conformacionais na formación do complexo.<ref name="Jones" />
 
A grande maioría das interfaces das IPP reflicten a composición das superficies das proteínas, en vez da das partes centrais da proteína, a pesar de que estas están frecuentemente enriquecidas en residuos [[hidrofóbico]]s, especialmente en [[aromaticidade|aromáticos]].<ref name=Yan>{{Cita publicación periódica|last=Yan|first=C.|autor2=Wu, F.; Jernigan, R.L.; Dobbs, D.; Honavar, V.|title=Characterization of protein-protein interfaces.|journal=The protein journal|year=2008|volume=27|issue=1|pages=59–70|pmid=17851740}}</ref> As interfaces das IPP son dinámicas e frecuentemente planas, aínda que tamén poden ser globulares e sobresaír.<ref name=JonesJMB>{{Cita publicación periódica|last=Jones|first=S.|autor2=Thornton, J.M.|title=Analysis of protein-protein interaction sites using surface patches.|journal=Journal of molecular biology|year=1997|volume=272|issue=1|pages=121–32|pmid=9299342}}</ref> Joel Janin, baseándose nas estruturas de tres proteínas ([[dímero]] de [[insulina]], [[tripsina]]-complexo inhibidor da tripsina pancreática, e [[oxihemoglobina]]-[[Cyrus Chothia]]) encontrou que eran eliminados entre 1.130 e 1.720 Å de área de superficie do contacto coa auga, o que indicaba que a hidrofobicidade é un factor importante na estabilización das IPPs.<ref name="pmid1153006">Chothia, C.; Janin, J. (1975). "Principles of protein-protein recognition". Nature 256 (5520): 705–708. doi:10.1038/256705a0. PMID 1153006.</ref> Estudos posteriores refinaron a área de superficie agochada da maioría das interaccións a 1.600±350 Å<sup>2</sup>. Porén, tamén se observaron interfaces de interacción moito máis grandes e foron asociadas con [[cambio conformacional|cambios significativos en conformación]] dun dos membros que intervén na interacción.<ref name="pmid2204619" /> As interfaces das IPPs mostran complementariedade electrostática e de forma.<ref name="Jones" />