Plasminóxeno: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 43:
O xene transcribe unha cadea que contén 5 dominios conformadas en forma de asas internas chamadas ''[[dominio kringle|kringle]]'' (nome dun pastel danés tipo rosquilla). Estes dominios son ricos no aminoácido [[cisteína]], que en cada asa forma 3 [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]].<ref name=lipoa /> Os ''kringles'' son motivos estruturalmente independentes uns doutros <ref>M Trexler and L Patthy. [http://www.pubmedcentral.nih.gov/pagerender.fcgi?artid=393844&pageindex=1 Folding autonomy of the kringle 4 fragment of human plasminogen.]. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983 May; 80(9): 2457–2461 [citado 20 Marzo 2008]. PMCID: PMC393844.</ref> e encóntranse comunmente en proteínas fibrinolíticas e [[factor de coagulación|factores de coagulación]], tales como o [[factor XII]], a [[uroquinase]] e a [[protrombina]].
 
O plasminóxeno comprende 7 dominios. Ademais do dominio [[C-terminal]] [[serina protease]] similar ao da [[quimotripsina]] (SP), o plasminóxeno contén un dominio [[N-terminal]] [[dominio PAN|Pan Apple]] (PAp) xunto con cinco [[dominio kringle|dominios kringle]] (KR1-5). O dominio Pan-Apple contén determinantes importantes para manter ao plasminóxeno na súa forma pechada, e os dominios kringle son responsables da unión a residuos de lisina presentes nos receptores e [[substrato encimático|substratos]].
 
A estrutura cristalina de raios X do plasminóxeno pechado indica que os dominios PAp e SP manteñen a conformación pechada por medio de interaccións feitas por todos os dominios kringle.<ref name=Law_2012>{{Cita publicación periódica | author = Law RHP, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BGC, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC | title = The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen | journal = Cell Reports | year = 2012 | volume = 1 | issue = 3 | doi = 10.1016/j.celrep.2012.02.012 | pages = 185}}</ref> Os ións cloruro unen as interfaces PAp / KR4 e SP / KR2, o que explica o papel fisiolóxico dos ións cloruro sérico na estabilización do confórmero pechado. Os estudos estruturais tamén revelan que esas diferenzas na glicosilación alteran a posición do KR3. Estes datos axudan a explicar as diferenzas funcionais entre as glicoformas tipo I e tipo II do plasminóxeno.