Proteína periférica de membrana: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Recuperando 0 fontes e etiquetando 20 como mortas. #IABot (v2.0beta8)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1:
As '''proteínas periféricas de membrana''' son [[proteína]]s que se adhiren só temporalmente ás [[membrana celular|membranas celulares]] coas cales están asociadas. Estas moléculas están unidas a [[proteína integral de membrana|proteínas integrais de membrana]] ou penetran nas rexións periféricas da [[bicapa lipídica]] da membrana. As subunidades de proteínas regulatorias de moitos [[canalcanle iónicoiónica|canaiscanles iónicosiónicas]] e [[receptor transmembrana|receptores transmembrana]], por exemplo, poden definirse como proteínas periféricas de membrana. A diferenza das proteínas integrais de membrana, as periféricas adoitan recollerse no compoñente ou fracción hidrosoluble de todas as proteínas extraídas durante o procedemento de [[purificación de proteínas]]. As proteínas cunha [[áncora GPI]] son unha excepción a esta regra e poden ter propiedades de purificación similares ás das proteínas integrais de membrana.
 
A adhesión reversible de proteínas ás membranas biolóxicas pode servir para regular a [[sinalización celular]] e moitos outros eventos celulares importantes, por medio de diversos mecanismos.<ref name="Cafiso1">[[David S. Cafiso]] Structure and interactions of [[C2 domain]]s at membrane surfaces. In: {{Cita libro |author=Tamm LK (Editor) |title=Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks| url=http://books.google.com/books?visbn=3527311513 | pages=403–22 | publisher=John Wiley & Sons |location=Chichester |year= 2005 | isbn=3-527-31151-3}}</ref>
Liña 114:
!width="50"| Estrutura
|-
|As [[anexina]]s || Unión a membrana intracelular/fosfolípido dependente do calcio.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00191 entrada de Pfam da anexina]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Entre as funcións están o tráfico de [[vesícula]]s, fusión de membranas e formación de [[canalcanle iónicoiónica|canaiscanles iónicosiónicas]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=43]
|-
|[[Sinapsina|Sinapsina I]]|| Cobre as [[vesícula sináptica|vesículas sinápticas]] e únese a varios elementos do [[citoesqueleto]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02078 entrada de Pfam da sinapsina N]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Funcións na regulación de liberación de [[neurotransmisor]]es.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=131]
Liña 142:
Moitas [[hormona]]s, [[neurotoxina|toxinas]], [[inhibición encimática|inhibidores]], ou [[péptido antimicrobiano|péptidos antimicrobianos]] interaccionan especificamente con complexos de [[proteína transmembrana|proteínas transmembrana]]. Poden tamén acumularse na superficie da bicapa lipídica antes de unirse ás súas proteínas diana. Ditos ligandos polipéptidos están con frecuencia cargados positivamente e interaccionan electrostaticamente con membranas [[anión]]icas.
 
Algunhas proteínas hidrosolubles e péptidos poden tamén formar [[canalcanle iónicoiónica|canaiscanles transmembrana]]. Xeralmente sofren oligomerización, [[cambio conformacional|cambios conformacionais]] significativos, e asócianse coas membranas irreversiblemente. Determinouse a estrutura tridimensional dun destes canais transmembrana, o da [[Hemólise (microbioloxía)|α-hemolisina]]. Noutros casos, a estrutura experimental representa unha conformación hidrosoluble que interacciona coa bicapa lipídica perifericamente, aínda que algúns dos péptidos que forman canais son bastante hidrofóbicos e, xa que logo, foron estudados por [[espectroscopía NMR]] en solventes orgánicos ou en presenza de [[micela]]s.
 
{| class="wikitable" style="margin: 1em auto 1em auto"
Liña 157:
|-
|Toxinas de [[Actiniarios|anemone]]||
* As toxinas de anemones inhibidoras de [[canalcanle de sodio|anaiscanles de sodio]] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?family=239]
* [[Neurotoxina|Neurotoxina III]] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=122]
* [[Citolisina]]s [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=103]
||A inhibición de canais de sodio e [[canalcanle de potasio|potasio]] e [[toxina formador de poros|formación de poros de membrana]] son as principais accións dunhas 40 toxinas peptídicas coñecidas de anemones. As anemones de mar son animais [[carnívoro]]s e usan toxinas na súa [[predación]] e defensa; a toxina das anemones ten unha [[toxicidade]] similar á dos [[organofosfato]]s máis tóxicos usados como axentes da [[guerra química]].<ref>Patocka, Jiri and Anna Strunecka. (1999) ''[http://www.asanltr.com/ASANews-99/991b.htm Ver toxina da anemone.]'' The ASA Newsletter.</ref>
|-
| Toxinas [[bacteriana]]s||