Diferenzas entre revisións de «Actina»

Recuperando 1 fontes e etiquetando 4 como mortas. #IABot (v2.0beta8)
(Recuperando 1 fontes e etiquetando 4 como mortas. #IABot (v2.0beta8))
[[Ficheiro:Arp2 3 complex.png|miniatura|Estrutura atómica da Arp2/3.<ref>Robinson RC, Turbedsky K, Kaiser DA, Marchand JB, Higgs HN, Choe S, Pollard TD. (2001) [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11721045 Crystal structure of Arp2/3 complex] (en inglés). Science 294(5547):1679-84.</ref> Cada cor corresponde a unha subunidade: Arp3, laranxa; Arp2, azul mariño (as subunidades 1 e 2 non se mostran); p40, verde; p34, azul claro; p20, azul escuro; p21, maxenta; p16, amarelo.]]
 
O [[complexo Arp2/3]] está amplamente difundido en todos os organismos eucariotas.<ref>{{Cita publicación periódica|autor=Mullins, R. D.|autor2=Pollard, T.D.|título= Structure and function of the Arp2/3 complex|revista=Current Opinion in Structural Biology|volume=9|número=2|data=abril 1999|páxinas=244–249|editor=Elsevier|doi=10.1016/S0959-440X(99)80034-7|url=http://www.ingentaconnect.com/content/els/0959440x/1999/00000009/00000002/art80034?token=00431ce3643f038fde4775686f2357275c277b422c40465d483f2544446e7b6dea2|dataacceso=2007-10-03|urlarquivo=https://web.archive.org/web/20141107194144/http://www.ingentaconnect.com/content/els/0959440x/1999/00000009/00000002/art80034?token=00431ce3643f038fde4775686f2357275c277b422c40465d483f2544446e7b6dea2|dataarquivo=07 de novembro de 2014|urlmorta=si}}</ref> Está composto por sete subunidades, algunhas das cales posúen unha [[topoloxía]] claramente relacionada coa súa función biolóxica: dúas das súas subunidades, denominadas «ARP2» e «ARP3», posúen unha [[estrutura das proteínas|estrutura]] moi semellante á dos propios monómeros de actina. Dita homoloxía permite a ambas as unidades comportarse como [[nucleación|axentes nucleantes]] da polimerización dos monómeros de actina G a actina F. Ademais, este complexo é necesario para establecer estruturas dendríticas e en [[anastomose]] (bifurcadas ou en rede), e, por tanto, máis complexas, de actina F.<ref name="Machesky and Gould">{{Cita publicación periódica|autor=Laura M Machesky|autor2=Kathleen L Gould|título= The Arp2/3 complex: a multifunctional actin organizer|revista=Current Opinion in Cell Biology|volume=11|número=1|data=febreiro 1999|páxinas=117-121|doi=10.1016/S0955-0674(99)80014-3 |url=http://web.archive.org/web/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRW-3W8SD3R-G&_user=10&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=c399e9d447df11d385cbefe9b44056d7}}</ref>
 
=== Inhibidores químicos ===
[[Ficheiro:PDB 1unc EBI.jpg|miniatura|esquerda|Estrutura do subdominio C-terminal da [[vilina]], unha proteína que pode escindir microfilamentos.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/pdbe-srv/view/entry/1unc/summary Entrada PDBe para 1unc]. [[European Bioinformatics Institute|EBI]].</ref>]]
 
Aínda que as células vexetais posúen xeralmente unha [[parede celular]] que define a súa morfoloxía e impide o seu movemento, os seus microfilamentos xeran as forzas necesarias para varias actividades celulares, por exemplo, as correntes citoplasmáticas xeradas polos microfilamentos e as [[miosina]]s. Ademais, a actina intervén no movemento de orgánulos e morfoxénese celular, procesos que inclúen a [[división celular]], a elongación e a diferenciación.<ref name=Higaki2007>{{Cita publicación periódica | apelido1= Higaki | nome1= T. | apelido2= Sano | nome2= T. | apelido3= Hasezawa | nome3= S. | ano= 2007 | título = Actin microfilament dynamics and actin side-binding proteins in plants | revista= Current Opinion in Plant Biology | volume= 10 | número= 6 | páxinas = 549–556 | doi = 10.1016/j.pbi.2007.08.012 | url = http://lmbiologia.campusnet.unito.it/didattica/att/a29a.1275.file.pdf | formato= PDF }}{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>
 
En canto ás proteínas asociadas ao citoesqueleto de actina presentes en plantas pódense mencionar as seguintes:<ref name=Higaki2007 /> a [[vilina]], unha proteína pertencente á familia da [[xelsolina]]/[[severina (proteína)|severina]], que pode cortar microfilamentos e unir monómeros de actina en presenza do catión calcio; a [[fimbrina]], un elemento que pode recoñecer e unir monómeros de actina e que intervén na formación de entramados (mediante unha regulación diferente á que hai en células animais e de lévedos);<ref name=Kovar2000>{{Cita publicación periódica | apelido1= Kovar | nome1= D.R. | apelido2= Staiger | nome2= C.J. | apelido3= Weaver | nome3= E.A. | apelido4= McCurdy | nome4= D.W. | ano= 2000 | título = AtFim1 is an actin filament crosslinking protein from Arabidopsis thaliana | revista= The Plant Journal | volume= 24 | número= 5 | páxinas = 625–636 | doi = 10.1046/j.1365-313x.2000.00907.x}}</ref> as [[formina]]s, proteínas que poden actuar como axentes nucleantes da polimerización a actina F; a [[miosina]], típico motor molecular propio de eucariotas que, en ''Arabidopsis thaliana'', está codificado por 17 xenes clasificados en dúas clases distintas; a [[CHUP1]], con capacidade de unir actina e implicado na distribución espacial dos [[cloroplasto]]s na célula; a [[KAM1/MUR3]], unha proteína que define a morfoloxía do [[complexo de Golgi]] e a composición en [[xiloglicano]]s da parede celular; a [[NtWLIM1]], proteína que facilita a aparición de estruturas con forma de nobelo de actina; e a [[ERD10]], que participa na asociación entre orgánulos delimitados por membranas e os microfilamentos e que parece desempeñar un papel especialmente importante en condicións de [[estrés]].
 
* [[Citocinese]]. Nas células animais e de [[lévedo]]s, a [[división celular]] adoita supoñer a separación dunha célula en dúas células fillas mediante a constrición da súa zona ecuatorial. Neste proceso intervén un anel contráctil de actina, miosina e α-[[actinina]].<ref name=Fujiwara1978>{{Cita publicación periódica | apelido1= Fujiwara | nome1= K. | apelido2= Porter | nome2= M.E. | apelido3= Pollard | nome3= T.D. | ano= 1978 | título = Alpha-actinin localization in the cleavage furrow during cytokinesis | revista= The Journal of Cell Biology | volume= 79 | número= 1 | páxinas = 268–275 | doi = 10.1083/jcb.79.1.268 | url = http://www.jcb.org/cgi/reprint/79/1/268.pdf | pmid = 359574}}</ref> No lévedo de fisión ''[[Schizosaccharomyces pombe]]'', a actina ensámblase activamente no anel contráctil coa participación de [[Arp2/3|Arp3]], a [[formina]] [[Cdc12]], [[profilina]] e [[WASp]], pero tamén interveñen microfilamentos preformados. Unha vez constituído o anel, a estrutura mantense nunha continua ensamblaxe/desensamblaxe que, coa axuda do complexo [[Arp2/3]] e das forminas, é un proceso central da citocinese.<ref name=Pelham2002>{{Cita publicación periódica | apelido1= Pelham | nome1= R.J. | apelido2= Chang | nome2= F. | ano= 2002 | título = Actin dynamics in the contractile ring during cytokinesis in fission yeast | revista= Nature | volume= 419 | número= 6902 | páxinas = 82–86 | url = http://adsabs.harvard.edu/abs/2002Natur.419...82P}}</ref> O conxunto formado polo anel contráctil, os [[microtúbulo]]s do [[fuso acromático]] e o material denso periférico denomínase «corpo de Fleming» ou «corpo intermedio».<ref name="paniagua" />
* [[Apoptose]]. Durante a [[morte celular programada]], a familia de [[protease]]s denominadas ICE/ced-3 (da familia das proteases conversoras de interleucina-1β) degradan ''[[in vivo]]'' a actina en dous fragmentos de 15 kDa e 31 kDa, o que supón un dos mecanismos de destrución da viabilidade celular en que se basea a apoptose.<ref name=Mashima1997>{{Cita publicación periódica | apelido1= Mashima | nome1= T. | apelido2= Naito | nome2= M. | apelido3= Noguchi | nome3= K. | apelido4= Miller | nome4= D.K. | apelido5= Nicholson | nome5= D.W. | apelido6= Tsuruo | nome6= T. | ano= 1997 | título = Actin cleavage by CPP-32/apopain during the development of apoptosis | revista= Oncogene | volume= 14 | número= 9 | páxinas = 1007–1012 | doi = 10.1038/sj.onc.1200919 | url = http://www.nature.com/onc/journal/v14/n9/abs/1200919a.html | formato= w}}</ref> Tamén se observou esta destrución mediante a protease [[calpaína]];<ref name=Wang2000>{{Cita publicación periódica | apelido= Wang | nome= K.K.W. | ano= 2000 | título = Calpain and caspase: can you tell the difference? | revista= Trends in Neurosciences | volume= 23 | número= 1 | páxinas = 20–26 | doi = 10.1016/S0166-2236(99)01479-4 | url = http://www.mbi.ufl.edu/ctbis/wang/Wang71TINS2000.pdf | formato= w }}{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> e o emprego de inhibidores da calpaína diminúe a [[proteólise]] da actina e mesmo a degradación do [[ADN]] (outro dos eventos característicos da apoptose).<ref name=Villa1998>{{Cita publicación periódica | apelido= Villa | nome= P.G. | ano= 1998 |título = Calpain inhibitors, but not caspase inhibitors, prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis| revista= Journal of Cell Science | volume= 111 | número= 6 | páxinas = 713–722 | url = http://jcs.biologists.org/cgi/reprint/111/6/713.pdf}}</ref> Por outro lado, a indución do proceso de apoptose por un [[estrés]] pasa pola reorganización do citoesqueleto de actina (o que implica tamén a súa polimerización), dando lugar ás estruturas denominadas [[fibra de estrés|fibras de estrés]]; isto é activado pola vía das [[MAP quinase]]s.<ref name=Huot1998>{{Cita publicación periódica | apelido1= Huot | nome1= J. | apelido2= Houle | nome2= F. | apelido3= Rousseau | nome3= S. | apelido4= Deschesnes | nome4= R.G. | apelido5= Shah | nome5= G.M. | apelido6= Landry | nome6= J. | ano= 1998 | título = SAPK2/p38-dependent F-Actin Reorganization Regulates Early Membrane Blebbing during Stress-induced Apoptosis | revista= The Journal of Cell Biology | volume= 143 | número= 5 | páxinas = 1361–1373 | url = http://www.jcb.org/cgi/content/full/143/5/1361}}</ref>
 
[[Ficheiro:Cellular_tight_junction-gl.svg|miniatura|Esquema dunha ''[[zonula occludens]]'' ou unión estreita, un tipo de estrutura de [[unión celular]] que cohesiona os [[epitelio]]s. A actina é un dos elementos das ancoraxes mostrados en verde.]]
 
* [[Adhesión celular]] e desenvolvemento. A adhesión entre células é un carácter dos [[organismo pluricelular|organismos pluricelulares]] da que depende a capacidade de especialización dos tecidos e, por tanto, o aumento da complexidade dos mesmos. As unións celulares dos [[epitelio]]s empregan o citoesqueleto de actina, dentro de cada célula, e as [[cadherina]]s, como elementos extracelulares, cunha conexión entre ambas mediada por [[catenina]]s.<ref name=Adams1996>{{Cita publicación periódica | apelido1= Adams | nome1= C.L. | apelido2= Nelson | nome2= W.J. | apelido3= Smith | nome3= S.J. | ano= 1996 | título = Quantitative analysis of cadherin-catenin-actin reorganization during development of cell-cell adhesion | revista= The Journal of Cell Biology | volume= 135 | número= 6 | páxinas = 1899–1911 | doi = 10.1083/jcb.135.6.1899 | url = http://www.jcb.org/cgi/reprint/135/6/1899.pdf | pmid = 8991100 | formato= w}}</ref> A interrupción da dinámica das actinas repercute no desenvolvemento dos organismos; de feito, a actina é un elemento tan fundamental que, xeralmente, os organismos dispoñen de sistemas de [[xene]]s redundantes. Por exemplo, os exemplares de ''[[Dictyostelium]]'' que foran privados do xene da α-[[actinina]] ou do [[factor xelificante]] non mostraban un [[fenotipo]] anómalo, posiblemente debido a que unha das proteínas podía realizar a función da outra; pero nos [[Mutación|dobres mutantes]], carentes de ambas, o desenvolvemento viuse alterado.<ref name=Witke1992>{{Cita publicación periódica | apelido1= Witke | nome1= W. | apelido2= Schleicher | nome2= M. | apelido3= Noegel | nome3= A.A. | ano= 1992 | título = Redundancy in the microfilament system: abnormal development of Dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins | revista= Cell | volume= 68 | número= 1 | páxinas = 53–62 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1732064}}</ref>
* Modulación da [[expresión xénica]]. O estado de polimerización da actina inflúe na pauta de expresión xénica. En 1997, en traballos feitos con [[Célula de Schwann|células de Schwann]] detectouse que a despolimerización mediada por citocalasina D provocaba unha pauta de expresión peculiar dos xenes implicados na [[mielinización]] deste tipo de [[neurona|célula nerviosa]].<ref name=Fernandez-valle1997>{{Cita publicación periódica | apelido1= Fernandez-valle | nome1= C. | apelido2= Gorman | nome2= D. | apelido3= Gomez | nome3= A.M. | apelido4= Bunge | nome4= M.B. | ano= 1997 | título = Actin Plays a Role in Both Changes in Cell Shape and Gene- Expression Associated with Schwann Cell Myelination | revista= Journal of Neuroscience | volume= 17 | número= 1 | páxinas = 241–250 | url = http://www.jneurosci.org/cgi/content/full/17/1/241}}</ref> Nos [[organismo unicelular|organismos unicelulares]], nalgunha das súas fases vitais demostrouse que a actina F tamén modifica o [[transcriptoma]] no fungo ''[[Candida albicans]]''.<ref name=Wolyniak2007>{{Cita publicación periódica | apelido1= Wolyniak | nome1= Michael J. | apelido2= Sundstrom | nome2= Paula | ano= 2007 | título = Role of Actin Cytoskeletal Dynamics in Activation of the Cyclic AMP Pathway and HWP1 Gene Expression in Candida albicans | revista= Eukaryotic Cell | volume= 6 | número= 10 | páxinas = 1824–1840 | doi = 10.1128/EC.00188-07 | url = http://web.archive.org/web/http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?artid=2043390 | pmid = 17715368}}</ref> Ademais, proteínas semellantes á actina desempeñan un papel regulador durante a [[espermatoxénese]] no rato<ref name=Tanaka2003>{{Cita publicación periódica | apelido1= Tanaka | nome1= Hiromitsu | apelido2= Iguchi | nome2= Naoko | apelido3= Egydio De Carvalho | nome3= Carlos | apelido4= Tadokoro | nome4= Yuko | apelido5= Yomogida | nome5= Kentaro | apelido6= Nishimune | nome6= Yoshitake | ano= 2003 | título = Novel Actin-Like Proteins T-ACTIN 1 and T-ACTIN 2 Are Differentially Expressed in the Cytoplasm and Nucleus of Mouse Haploid Germ Cells | revista= Biology of Reproduction | volume= 69 | número= 2 | páxinas = 475–482 | doi = 10.1095/biolreprod.103.015867 | url = http://www.biolreprod.org/cgi/reprint/69/2/475.pdf | pmid = 12672658 }}{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> e, en lévedos, propúxose que proteínas semellantes á actina exercen un papel na modulación [[epixenética]].<ref name=Jiang1996>{{Cita publicación periódica | apelido1= Jiang | nome1= Y.W. | apelido2= Stillman | nome2= D.J. | ano= 1996 | título = Epigenetic effects on yeast transcription caused by mutations in an actin-related protein present in the nucleus | revista= Genes & Development | volume= 10 | número= 5 | páxinas = 604–619 | doi = 10.1101/gad.10.5.604 | url = http://www.genesdev.org/cgi/reprint/10/5/604.pdf | formato= w}}</ref> De feito, a actina xunto cun tipo de miosina nuclear pode interaccionar con [[ARN polimerase]]s e outros encimas da maquinaria transcricional, de actuar como iniciador da transcrición.<ref name=Grummt2006>{{Cita publicación periódica | apelido= Grummt | nome= I | ano= 2006 | título = Actin and myosin as transcription factors | revista= Current opinion in genetics & development | volume= 16 | número= 2 | páxinas = 191–196 | doi = 10.1016/j.gde.2006.02.001 | url = http://web.archive.org/web/http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0959437X06000232 | formato= w}}</ref>
* Dinámica de [[estereocilio]]s. Algúns tipos de células desenvolven na súa superficie unhas finas evaxinaciones filiformes con función [[mecanorrecepción|mecanosensorial]] denominadas estereocilios. Por exemplo, estes orgánulos están implicados no funcionamento do [[órgano de Corti]] do [[oído]]. Como característica principal, estas estruturas posúen unha lonxitude que pode modificarse.<ref>{{Cita publicación periódica | título = Dynamic length regulation of sensory stereocilia | url = http://web.archive.org/web/http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1084952108000451 | ano= 2008 | revista= Seminars in Cell and Developmental Biology | páxina = 502–510 | volume= 19 | número= 6 | apelido1= Manor | nome1= U. | apelido2= Kachar| nome2= B. | dataacceso= 20 de xuño de 2009}}</ref> En canto á súa arquitectura molecular, os estereocilios presentan un núcleo paracristalino de actina en equilibro dinámico cos monómeros presentes no [[citosol]] adxacente. Ao longo deste núcleo dispóñense miosinas dos tipos VI e VIIa, mentres que a miosina XVa está situada nos seus extremos e en cantidades proporcionais á lonxitude do estereocilio.<ref>{{Cita publicación periódica | título = An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self- | url = http://jcb.rupress.org/cgi/content/full/164/6/887 | ano= 2004 | revista= Journal of Cell Biology | páxinas = 887–897 | volume= 164 | número= 6 | apelido1= Rzadzinska| nome1= A.K. | apelido2= Schneider | nome2= M.E. | apelido3= Davies | nome3= C. | apelido4= Riordan| nome4= G.P. | apelido5= Kachar | nome5= B. | dataacceso= 20 de xuño de 2009}}</ref>
 
[[Ficheiro:Myocardiopathy dilated2.JPG|miniatura|Sección de [[corazón]] de rato que mostra signos de [[miocardiopatía dilatada]].<ref>Xia X-G, Zhou H, Samper E, Melov S, Xu Z (2006) [http://www.plosgenetics.org/article/info:doi/10.1371/journal.pgen.0020010 Pol II–Expressed shRNA Knocks Down Sod2 Gene Expression and Causes Phenotypes of the Gene Knockout in Mice. PLoS Genet 2(1): e10. doi:10.1371/journal.pgen.0020010]</ref>]]
 
Describíronse varios trastornos estruturais que orixinan unha disfunción cardíaca asociados a mutacións puntuais neste xene, como a miocardiopatía dilatada tipo 1R e a [[miocardiopatía hipertrófica]] tipo 11. Recentemente viuse que algúns defectos do [[aurícula cardíaca|septo atrial]] tamén poderían estar relacionados con estas mutacións.<ref>{{cita web |url =http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?id=102540 |título =OMIM 102540 |dataacceso =27 de decembro de 2008 |idioma =inglés }}{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref><ref name="Mattson">{{cita publicación periódica| autor =Matsson H, Eason J, Bookwalter CS, Klar J, Gustavsson P, Sunnegårdh J, Enell H, Jonzon A, Vikkula M, Gutiérrez I, Granados-Riveron J, Pope M, Bu'Lock F, Cox J, Robinson TE, Song F, Brook DJ, Marston S, Trybus KM, Dahl N.| título =Alpha-cardiac actin mutations produce atrial septal defects. | ano =2008 | revista = Hum Mol Genet. | volume =17 | número =2 | id = PMID 17947298 | url =}}</ref>
 
No caso da cardiomiopatía dilatada estudáronse dous casos nos que en ambos os dous se produce unha substitución en [[aminoácido]]s moi conservados pertencentes aos [[dominio proteico|dominios]] que se unen aos [[sarcómero|discos Z]] e discos intercalados, todo o cal leva á hipótese de que a dilatación se produce por un defecto de trasmisión da [[contracción muscular|forza contráctil]] nos [[miocito]]s.<ref name=Devlin /><ref name="Olson" />
149.625

edicións