As proteínas da IgSF posúeposúen un [[dominio estrutural]] chamado [[dominio de inmunoglobulina|dominio de inmunoglobulina (Ig)]]. Os dominios de Ig recibereciben ese nome polas moléculas de [[anticorpo|inmunoglobulinas]]. Conteñen de 70 a 110 [[aminoácido]]s e son categorizadasclasificadas segundo o seu tamaño e función.<ref>{{cite journal |author=Barclay A |title=Membrane proteins with immunoglobulin-like domains--a master superfamily of interaction molecules |journal=Semin Immunol |volume=15 |issue=4 |pages=215–23 |year=2003 |pmid=14690046 |doi=10.1016/S1044-5323(03)00047-2}}</ref> Os dominios de Ig posúen un [[pregamento de inmunoglobulina|pregamento de Ig]] característicoscaracterístico, que ten unha estrutura de tipo sándwich formadosformada por dúas follas de [[folla beta|febras beta]] [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalelas]]. AsO pregamento de Ig está estabilizado polas interaccións entre os aminoácidos [[hidrófobo|hidrofóbicos]] no lado interno do sándwich e [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]] altamente conservadosconservadas formados entre residuos de [[cisteína]] nas febras B e F, estabilizan o pregamento de Ig. Un extremo do dominio Ig ten unha rexión chamadochamada [[rexión determinante da complementariedade]] que é importante para a especificidade dedos anticorpos polos seus [[ligando]]s. Crese que a estrutura de subxenes de Ig variables e a inmunoglobulina de superficie determina a propensión a unha sinalización de [[BCR]] crónica ou tónica.<ref name="pmid25080849">{{cite journal |vauthors = Seda V, Mraz M |title=B-cell receptor signalling and its crosstalk with other pathways in normal and malignant cells |journal=Eur. J. Haematol. |volume=94 |issue=3 |pages=193–205 |year=2015 |pmid=25080849 |doi=10.1111/ejh.12427}}</ref>
