Proteína periférica de membrana: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m →Posición espacial na membrana: Arranxos varios, replaced: {{cite web → {{Cita web |
Sen resumo de edición |
||
Liña 15:
== Unión das proteínas periféricas á bicapa lipídica ==
[[Ficheiro:1mai.png|miniatura|dereita|250px| Dominio PH da fosfolipase C delta 1. Plano medio da bicapa lipídica: puntos negros. Límites da rexión central hidrocarbonada: puntos azuis, lado intracelular. Capa de fosfatos dos lípidos: puntos amarelos.]]
As proteínas periféricas de membrana poden interaccionar con outras proteínas ou directamente [[interacción proteína-lípido|coa bicapa]] lipídica. Nese último caso, denomínanse proteínas ''anfitrópicas''.<ref name="Johnson_2002">{{cite journal |author=Johnson J, Cornell R |title=Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review) |journal=Mol Membr Biol |volume=16 |issue=3 |pages=217–35 |year= 2002 |pmid=10503244 | doi = 10.1080/096876899294544 }}</ref>
Algunhas proteínas, como as [[proteína G|proteínas G]] e certas [[proteína quinase]]s, interaccionan simultaneamente coas proteínas transmembrana e a bicapa lipídica. Outras únense primeiro á bicapa lipídica e despois localizan e interaccionan cos seus receptores de membrana.
Liña 41:
=== Unión específica proteína–lípido ===
[[Ficheiro:1h6h.png|miniatura|dereita|250px| Dominio P40phox PX da NADPH oxidase. Plano medio da bicapa lipídica: puntos negros. Límite da rexión central hidrocarbonada: puntos azuis, lado intracelular. Capa dos fosfatos dos lípidos: puntos amarelos.]]
Algunhas proteínas [[citosol|citosólicas]] son recrutadas en diferentes membranas celulares por medio do recoñecemento de certos tipos de lípidos que se encontran en determinadas membranas.<ref name="Cho">{{cite journal |author= Cho, W. and Stahelin, R.V. |year=2005|title= Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|volume= 34|pages= 119–151|doi=10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337 |url= http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337?cookieSet=1&journalCode=biophys |accessdate=2007-01-23 | pmid = 15869386 }}</ref> A unión dunha proteína a un lípido específico ten lugar por medio de dominios estruturais para a unión á membrana que ten a proteína e que teñen petos de unión específicos para as cabezas polares dos lípidos aos que se unen. Esta é unha típica interacción proteína-[[ligando]], que se estabiliza pola formación de [[enlace de hidróxeno|enlaces de hidróxeno]] intermoleculares, [[forzas de van der Waals|interaccións de van der Waals]], e interaccións hidrofóbicas entre as proteína e o ligando lipídico. Tales complexos tamén se estabilizan pola formación de pontes iónicas entre residuos [[aspartato]] ou [[glutamato]] da proteína e os fosfatos do lípido por medio de ións calcio intercalados (Ca<sup>2+</sup>). Estas pontes iónicas poden orixinarse e ser estables cando os ións como o Ca<sup>2+</sup> están xa unidos a unha proteína en solución, antes de que se una o lípido. A formación de pontes iónicas dáse na [[interacción proteína-lípido]] en proteínas con [[dominio C2]] e [[anexina]]s.
=== Interaccións electrostáticas proteína-lípido ===
| |||