Beta-lactoglobulina: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 11:
As solucións de β-lactoglobulina forman [[xel]]es en varias condicións, cando a estrutura nativa se desestabiliza o suficiente como para permitir a agregación.<ref>Bromley, E. H. C., M. R. H. Krebs, and A. M. Donald. 2005. Aggregation across the length scales in beta-lactoglobulin. Faraday Discussions. 128:13–27.</ref> Cun quentamento prolongado a pH baixo e [[forza iónica]] baixa, fórmase un xel transparente de "febras finas", no cal as moléculas de proteína se ensamblan en longas fibras ríxidas.
 
Os intermediarios de pregamento desta proteína poden estudarse utilizando espectroscopia de luz e desnaturalización. Tales experimentos mostran a formación dun inusualinfrecuente pero importante intermediario composto soamente de [[hélice alfa|hélices alfa]], a pesar de que a súa estrutura nativa é fundamentalmente de tipo [[folla beta]]. A [[evolución]] probablemente seleccionou o intermediario helicoidal para evitar a agregación durante o proceso de [[pregamento das proteínas|pregamento]].<ref>Kuwajima K., Yamaya H. & Sugai S. 1996. The Burst-phase Intermediate in the Refolding of beta-Lactoglobulin Studied by Stopped-flow Circular Dichroism and Absorption Spectroscopy. Journal of Molecular Biology, 264:806-822.</ref>
 
Como é un compoñente do leite que é un [[alérxeno]] coñecido na [[Unión Europea]] está incluída no Anexo IIIa da Directiva 2000/13/EC, e os produtores deben probar a presenza ou ausencia de β-lactoglobulina para asegurar que o seu etiquetado satisface as esixencias de dita directiva. Os laboratorios que analizan o leite poden utilizar a técnica [[ELISA]] (''enzyme linked immunosorbent assay'', ensaio de inmunoabsorbencia de encima unido) para identificar e cuantificar a β-lactoglobulina nos produtos alimenticios.