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== Mecanismo de reacción ==
[[Ficheiro:Arrow Pushing Aconitase Final draft.tif|miniatura|none|upright=2.5|Mecanismo de reacción da aconitase.<ref name = "Mechanism Source"/><ref name="Alchemy source"/>]]
[[Ficheiro:Citrate Zoom Final.png|thumbminiatura|none|upright=1.5|O citrato e o ''cluster'' Fe-S no sitio activo da aconitase: representáronse con liñas descontinuas amarelas as interaccións entre o substrato e os residuos veciños.<ref name="pmid10631981">{{PDB|1C96}}; {{Cita publicación periódica | author = Lloyd SJ, Lauble H, Prasad GS, Stout CD | title = The mechanism of aconitase: 1.8 A resolution crystal structure of the S642a:citrate complex | journal = Protein Sci. | volume = 8 | issue = 12 | pages = 2655–62 | year = 1999 | pmid = 10631981 | pmc = 2144235 | doi = 10.1110/ps.8.12.2655 | url =}}</ref>]]
A aconitase emprega un mecanismo de deshidratación-hidratación.<ref name = "Mechanism Source" /> Os residuos catalíticos implicados son a His-101 e a Ser-642.<ref name = "Mechanism Source">{{citeCita web | url = http://web.ku.edu/~crystal/taksnotes/Biol_638/notes/chp_16.pdf | title = Chapter 16: Citric Acid Cycle | author = Takusagawa F | authorlink = | coauthors = | date = | format = | work = Takusagawa’s Note | publisher = The University of Kansas | accessdate = 2011-07-10 }}</ref> A [[histidina|His]]-101 [[protonación|protona]] o grupo hidroxilo no C3 do citrato, permitindo que se libere en forma de auga, e, ao mesmo tempo, a [[serina|Ser]]-642 retira o protón de C2, formando un [[dobre enlace]] entre C2 e C3, orixinando o intermediato ''cis''-[[aconitato]].<ref name = "Mechanism Source" /><ref name = "ACS source">{{Cita publicación periódica | author = Han D, Canali R, Garcia J, Aguilera R, Gallaher TK, Cadenas E | title = Sites and mechanisms of aconitase inactivation by peroxynitrite: modulation by citrate and glutathione | journal = Biochemistry | volume = 44 | issue = 36 | pages = 11986–96 | year = 2005 | pmid = 16142896 | doi = 10.1021/bi0509393 | url =}}</ref> Seguidamente, o intermediato rota 180°.<ref name = "Mechanism Source" /> Esta rotación denomínase "volteo", "pinchacarneiro" ou ''"flip"''.<ref name = "Alchemy source">{{Cita publicación periódica | author = Beinert H, Kennedy MC, Stout CD | title = Aconitase as Ironminus signSulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein | journal = Chem. Rev. | volume = 96 | issue = 7 | pages = 2335–2374 | year = 1996 | pmid = 11848830 | doi = 10.1021/cr950040z| url = http://alchemy.chem.uwm.edu/classes/chem601/Handouts/beinert.pdf}}</ref> Cando fai este xiro, dise que o intermediato se move desde un "modo citrato" a un "modo isocitrato".<ref name = "Different modes">{{Cita publicación periódica | author = Lauble H, Stout CD | title = Steric and conformational features of the aconitase mechanism | journal = Proteins | volume = 22 | issue = 1 | pages = 1–11 | year = 1995 | pmid = 7675781 | doi = 10.1002/prot.340220102}}</ref>
Debátese como se produce exactamente este xiro. Unha teoría é que, no [[paso limitante]] do mecanismo, o ''cis''-aconitato libérase do encima, despois volve a unirse no modo isocitrato para completar a reacción.<ref name="Different modes" /> Este paso limitante asegura que o produto final se formará coa correcta [[estereoquímica]], especificamente (2R,3S).<ref name = "Different modes"/><ref name = "Exact sterochem">{{citeCita web | url = http://metallo.scripps.edu/PROMISE/ACONITASE.html | title = Aconitase family | author = | date = 1999-02-02| work = The Prosthetic groups and Metal Ions in Protein Active Sites Database Version 2.0 | publisher = The University of Leeds | accessdate = 2011-07-10 | archiveurl= http://web.archive.org/web/20110608223412/http://metallo.scripps.edu/PROMISE/ACONITASE.html| archivedate= 8 June 2011 <!--DASHBot-->| deadurl= no}}</ref> Outra hipótese é que o ''cis''-aconitato permanece unido ao encima mentres se produce o xiro pasando do modo citrato ao modo isocitrato.<ref name="Mechanism Source"/>
O xiro do ''cis''-aconitato permite que ocorran os pasos de deshidratación e hidratación en caras opostas do intermediato.<ref name = "Mechanism Source" /> A aconitase cataliza a ''trans''-eliminación/adición de auga, e o xiro garante que se forme a correcta estereoquímica no produto.<ref name = "Mechanism Source" /><ref name = "Alchemy source" /> Para completar a reacción, os residuos de serina e histidina inverten as súas accións catalíticas orixinais: a histidina, agorta básica, retira un protón da auga, converténdoa nun [[nucleófilo]] que ataca a C2, e a serina protonada é desprotonada polo dobre enlace do ''cis''-aconitato para completar a hidratación, producindo isocitrato.<ref name = "Mechanism Source" />
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