Fotoliase: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Arranxos varios +cda |
m →top: Arranxos varios, replaced: {{cite journal → {{Cita publicación periódica (5) |
||
Liña 21:
}}
As '''fotoliases''' ({{EC number|4.1.99.3}}) son [[encima]]s de [[reparación do ADN]] que reparan os danos causados pola exposición á [[luz ultravioleta]]. Este encima <ref name="Thiagarajan2011">{{
A fotoliase é un encima [[filoxenética|filoxeneticamente]] antigo, que está presente e é funcional en moitas especies, desde as [[bacterias]] aos [[fungo (bioloxía)|fungos]], plantas e animais.<ref name="Selby 17696–700">{{
As fotoliases únense ás febras complementarias de [[ADN]] e rompen certos tipos de [[dímero de pirimidina|dímeros de pirimidina]] que se orixinan cando un par de bases de [[timina]] ou [[citosina]] da mesma febra do ADN quedan enlazadas [[covalente]]mente. Estes dímeros orixinan un 'vulto' na estrutura do ADN, denominado lesión. O enlace covalente máis común implica a formación dunha ponte de [[ciclobutano]]. As fotoliases teñen unha alta afinidade por estas lesión e únense reversiblemente a elas e convértenas de novo nas bases orixinais.
[[Ficheiro:direct DNA damage.png|miniatura|esquerda|410px|Un dímero de ciclobutano timina-timina inducido pola radiación UV (á dereita) é o tipo de [[dano directo no ADN|dano no ADN]] que é reparado pola ADN fotoliase. Nota: No diagrama a base está incorrectamente sinalada como timina, xa que as estruturas carecen de grupos 5-metilo, pero obsérvase perfectamente a ponte de ciclobutano.]]
As fotoliases son [[flavoproteína]]s e conteñen dous [[cofactor]]es captadores de luz. Todas as fotoliases conteñen o cofactor [[FADH2|FADH<sup>−</sup>]] (reducido en dous electróns, semiquinona). Divídense en dúas clases baseándose no segundo cofactor que leven, que pode ser a [[pterina]] meteniltetrahidrofolato (MTHF) nas ''folato fotoliases'' ou a [[deazaflavina]] 8-hidroxi-7,8-didemetil-5-deazariboflavina (8-HDF) nas ''deazaflavina fotoliases''. Aínda que só é necesario o FAD para a actividade catalítica, o segundo cofactor acelera significativamente a velocidade da reacción en condicións de baixa iluminación. O encima actúa por medio de [[transferencia de electróns]], na cal o cofactor flavínico reducido FADH<sup>−</sup> é activado pola enerxía da luz e actua como un [[doante de electróns]] para romper o [[dímero de pirimidina]].<ref>{{
Baseándose na similitude de secuencias as ADN fotoliases poden agruparse en dúas clases. A primeira clase contén encimas de bacterias [[grampositiva]]s e [[gramnegativa]]s, da [[arquea]] [[halófilo|halófila]] ''[[Halobacterium halobium]]'', e de fungos e plantas. Entre as proteínas que conteñen este [[dominio proteico|dominio]] tamén están os [[cripotocromo]]s 1 e 2 da planta ''[[Arabidopsis thaliana]]'', que son fotorreceptores de luz azul que funcionan como mediadores da [[expresión xénica]] inducida por luz azul e na modulación dos [[ritmo circadiano|ritmos circadianos]].
Liña 34:
A rama de criptocromos denominada Cry-DASH (Criptocromo-Drosophila, Arabidopsis, Synechocystis, Humanos) pensábase anteriormente que non tiña actividade de reparación do ADN debido a que a súa actividade sobre o ADN bicatenario era desprezable. Mais o estudo publicado por A. Sancar e P. Selby proporcionou probas que indicaban que esta rama de criptocromos tiña actividade de fotoliase cun alto grao de especificidade polos dímeros de pirimidina ciclobutano no ADN de febra simple. O seu estudo mostrou que a VcCry1 de ''[[Vibrio cholerae]]'', a X1Cry de ''[[Xenopus laevis]]'', e a AtCry3 de ''[[Arabidopsis thaliana]]'' tiñan actividade de fotoliase sobre o ADN de febra simple irradiado con luz UV in vitro.<ref name="Selby 17696–700"/>
Algunhas [[protector solar|cremas protectoras solares]] inclúen a fotoliase entre os seus ingredientes, e salientan a súa acción reparadora sobre a pel danada polos raios UV.<ref>{{
== Proteínas humanas que conteñen este dominio ==
|