Complexo proteico: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m →‎Ligazóns externas: Arranxos varios
m Bot: Cambio o modelo: Cite book; cambios estética
Liña 1:
[[Ficheiro:Barnase-barstar-1brs.png|miniatura|dereita|250px|A [[ribonuclease]] [[barnase]] de ''[[Bacillus amyloliquefaciens]]'' (coloreada) e o seu [[inhibidor encimático|inhibidor]] [[barstar]] (azul) formando un complexo.]]
 
Un '''complexo proteico''' ou '''complexo multiproteico''' é un grupo de dúas ou máis cadeas polipeptídicas asociadas. As distintas cadeas polipeptídicas poden ter diferentes funcións. Cando as proteínas implicadas son [[encima]]s denomínase '''complexo encimático''' ou '''complexo multiencimático'''. Isto é diferente dun polipéptido multiencimático, o cal está formado por múltiples [[dominio proteico|dominios proteicos]] catalíticos que forman parte dunha soa cadea polipeptídica.<ref>{{CiteCita booklibro | author = Price NC, Stevens L | title = Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein | year = 1999 | publisher = Oxford University Press | location = Oxford ; New York | isbn = 0-19-850229-X | pages = }}</ref>
 
Os complexos proteicos constitúen unha forma de [[estrutura cuaternaria das proteínas]]. As proteínas dun complexo proteico están ligadas por [[interaccións proteína-proteína]] non covalentes, e diferentes complexos proteicos teñen distintos graos de estabilidade no tempo. Estes complexos son fundamentais en moitos (se non na maioría) dos procesos biolóxicos e en conxunto forman diversos tipos de maquinaria molecular que poden realizar un vasto conxunto de funcións biolóxicas. Cada vez máis os científicos consideran a célula como composta de complexos supramoleculares modulares, cada un dos cales realiza unha función biolóxica discreta independente.<ref name="pmid10591225">{{cite journal | author = Hartwell LH, Hopfield JJ, Leibler S, Murray AW | title = From molecular to modular cell biology | journal = Nature | volume = 402 | issue = 6761 Suppl | pages = C47–52 |date=December 1999 | pmid = 10591225 | doi = 10.1038/35011540 }}</ref>
 
Grazas á proximidade dos encimas nun complexo, pode mellorarse enormente a velocidade e selectividade das interaccións de unión entre complexos encimáticos e substratos, o que fai que aumente a eficiencia no funcionamento celular. Desafortunadamente, moitas das técnicas utilizadas para romper e fraccionar as células e illar proteínas causan a destrución de moitos destes grandes complexos, o que fai máis difícil determinar os compoñentes dun complexo. Exemplos de complexos proteicos son o [[proteasoma]] utilizado para a degradación molecular e a maioría das [[ARN polimerase]]s. Nos complexos estables, as interfaces [[hidrófobo|hidrofóbicas]] amplas entre proteínas normalmente deixan tapadas áreas da superficie das proteínas maiores de 2&nbsp;500 [[angstrom]]s cadrados.<ref name="pmid16524839">{{cite journal | author = Pereira-Leal JB, Levy ED, Teichmann SA | title = The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes | journal = Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. | volume = 361 | issue = 1467 | pages = 507–17 |date=March 2006 | pmid = 16524839 | pmc = 1609335 | doi = 10.1098/rstb.2005.1807 }}</ref>
 
== Función ==
Liña 291:
== Véxase tamén ==
=== Outro artigos ===
* [[Heterotetrámero]]
* [[Interaccións proteína-proteína]]
* [[Estrutura cuaternaria das proteínas]]
* [[Subunidade proteica]]
 
=== Ligazóns externas ===