Proteína quinase activada por mitóxeno: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 30:
As MAPK son cataliticamente inactivas na súa forma básica. Para facerse activas necesitan que se produzan [[fosforilación]]s (xeralmente múltiples) nos seus bucles de activación. Estas fosforilacións realízanas encimas especializados do grupo das [[proteína quinase]]s STE.
 
Nas MAPK quinases clásicas, o [[bucle de activación]] contén un motivo característico TxY (treonina-x-tirosina), que é TEY na [[MAPK3|ERK1]] e [[MAPK1|ERK2]] de mamíferos, TDY na [[ERK5]], TPY nas [[JNK]], e TGY en [[proteínas quinases activadas por mitóxeno p38|quinases p38]], que teñen que ser fosforilados tanto en residuos de [[treonina]] coma de [[tirosina]] para que o dominio de quinase se peche nunha conformación cataliticamente competente. [[In vivo]] e [[in vitro]], a fosforilación da tirosina ás veces preceeprecede á da treonina, aínda que a fosforilación en calquera dos residuos pode ocorrer en ausencia do outro.
 
Este fosforilación do bucle de activación en tándem (que se propuxo que era ou ben distributivo ou ben procesivo, dependendo do ambiente celular) realízana membros da familia das proteína quinases Ste7, tamén coñecidas como [[MAP2K]] (son quinases doutra quinase). As MAP2 quinases, á súa vez, son tamén activadas por fosforilación por varias serina/treonina quinases situadas ''[[augas arriba]]'' da ruta (as [[MAP3K]], que son quinases doutra quinase, á súa vez, doutra quinase). Como as MAP2 quinases mostran moi pouca actividade sobre substratos que non sexan as súas MAPK cognadas, as vías da MAPK clásicas forman vías de múltiples pasos pero relativamente liñais. Estas vías poden efectivamente transmitir estímulos desde a [[membrana plasmática]] (onde son activadas moitas [[MAP3K]]) ao [[núcleo celular|núcleo]] (onde só poden entrar as MAPK) ou a moitos outros destinos subcelulares.