Beta-lactoglobulina: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Arranxos varios |
|||
Liña 1:
[[Ficheiro:3blg.png|dereita|miniatura|300px|Estrutura da subunidade β-lactoglobulina ({{PDB|3BLG}}).]]
A '''β-lactoglobulina''' é unha proteína do [[leite]] de moitos mamíferos e é a principal proteína no [[soro lácteo]] de [[vaca]] e [[ovella]] (~3 g/L), coa notable excepción do [[leite humano]], que non a contén. A súa estrutura, propiedades e funcións biolóxicas foron revisadas varias veces, xa que non se coñecen ben.
== Estrutura e función ==
A diferenza da outra proteína importante do soro lácteo, a [[alfa-lactoalbumina]], non se identificou claramente a función da β-lactoglobulina, aínda que se sabe que se une a moléculas [[hidrófobo|hidrofóbicas]], o que suxire que xoga un papel no seu transporte. A idea máis común é que esta molécula funciona principalmente como unha fonte de alimento proteica para o animal lactante. Identificáronse varias variantes xenéticas, as principais no leite de [[vaca]] son as denominadas A e B. Debido á súa abundancia e facilidade de purificación, fixéronse con ela numerosos estudos biofísicos. A súa estrutura foi determinada varias veces por [[cristalografía de raios X]] e [[Resonancia Magnética Nuclear]] (RMN). Unha desas estruturas é a que se mostra na imaxe (procedente de {{PDB|3BLG}}). A β-lactoglobulina ten un grande interese para a industria alimenticia, xa que as súas propiedades poden ser vantaxosas ou desvantaxosas nos produtos lácteos e no seu procesamento.<ref>Jost, R. 1993. Functional characteristics of dairy proteins. Trends in Food Science & Technology 4:283–288.</ref>
A β-lactoglobulina bovina é unha proteína relativamente pequena de 162 [[aminoácido]]s, cun peso molecular de 18,4 [[dalton (unidade)|kDa]]. En [[condicións fisiolóxicas]] é predominantemente [[dímero|dimérica]], pero disóciase en [[monómero]]s por debaixo do [[pH]] 3. Non obstante, o seu [[estado nativo]] permanece case intacto a pH máis baixos, como se determinou utilizando RMN.<ref>Uhrinova, S., M. H. Smith, G. B. Jameson, D. Uhrin, L. Sawyer, and P. N. Barlow. 2000. Structural changes accompanying ph-induced dissociation of the beta-lactoglobulin dimer. Biochemistry 39:3565–74.</ref> A beta-lactoglobulina A bovina ten un grupo [[tiol]] libre no residuo de [[cisteína]] 121 agochado na estrutura da proteína entre o [[barril beta]] e a hélice alfa do extremo [[C-terminal]].<ref>Sakai K, Sakurai K, Sakai M, Hoshino M, Goto Y. Conformation and stability of thiol-modified bovine beta-lactoglobulin. Protein Sci. 2000 Sep;9(9):1719-29. PMID 11045618.</ref>
As solucións de β-lactoglobulina forman [[xel]]es en varias condicións, cando a estrutura nativa se desestabiliza o suficiente como para permitir a agregación.<ref>Bromley, E. H. C., M. R. H. Krebs, and A. M. Donald. 2005. Aggregation across the length scales in beta-lactoglobulin. Faraday Discussions. 128:13–27.</ref> Cun quentamento prolongado a pH baixo e [[forza iónica]] baixa, fórmase un xel transparente de "febras finas", no cal as moléculas de proteína se ensamblan en longas fibras ríxidas.
Os intermediarios de pregamento desta proteína poden estudarse utilizando espectroscopia de luz e desnaturalización. Tales experimentos mostran a formación dun inusual pero importante intermediario composto soamente de [[hélice alfa|hélices alfa]], a pesar de que a súa estrutura nativa é fundamentalmente de tipo [[folla beta]]. A [[evolución]] probablemente seleccionou o intermediario helicoidal para evitar a agregación durante o proceso de [[pregamento das proteínas|pregamento]].<ref>Kuwajima K., Yamaya H. & Sugai S. 1996. The Burst-phase Intermediate in the Refolding of beta-Lactoglobulin Studied by Stopped-flow Circular Dichroism and Absorption Spectroscopy. Journal of Molecular Biology, 264:806-822.</ref>
Como é un compoñente do leite que é un [[alérxeno]] coñecido na [[Unión Europea]] está incluída no Anexo IIIa da Directiva 2000/13/EC, e os produtores deben probar a presenza ou ausencia de β-lactoglobulina para asegurar que o seu etiquetado satisface as esixencias de dita directiva. Os laboratorios que analizan o leite poden utilizar a técnica [[ELISA]] (''enzyme linked immunosorbent assay'', ensaio de inmunoabsorbencia de encima unido) para identificar e cuantificar a β-lactoglobulina nos produtos alimenticios.
Liña 20:
{{Listaref}}
{{Control de autoridades}}
[[Categoría:Proteínas]]
| |||