Citocromo f: Diferenzas entre revisións

Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo ''f'' de ''Brassica rapa'' ([[nabo]]).<ref name="pmid8762139">{{Cita publicación periódica | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url =}}</ref> O segmento [[lume (bioloxía)|luminal]] (que dá á luz do tilacoide) do citocromo ''f'' inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalelo]] e un curto péptido de unión ao [[hemo]], o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre [[cadea beta|cadeas beta]] F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas [[hélice alfa|hélices]] no [[N-terminal]] do citocromo ''f''. Na segunda das hélices está a [[secuencia motivo]] típica dos [[citicromo]]sciticromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida [[covalente]]mente ao hemo por medio dun enlace [[tioéter]] coas [[cisteína|Cys]]-21 e Cys-24. A [[histidina|His]]-25 é o quinto [[ligando]] do [[ferro]] hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da [[tirosina|Tyr]]-1 na primeira hélice.<ref name="pmid8762139"/> O citocromo ''f'' ten unha rede interna de moléculas de [[auga]] que pode funcionar como un ''cable'' protónico.<ref name="pmid8762139"/> Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo ''f''.