Peptidoglicano: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Substitución automática de texto (-Gram-positiva +grampositiva)
m Bot: Substitución automática de texto (-Gram-negativa +gramnegativa)
Liña 6:
O peptidoglicano exerce un papel estrutural na célula bacteriana, dándolle forza estrutural, e protexéndoa da [[presión osmótica]] exercida polo [[citoplasma]]. Aínda que o peptidoglicanolle dá forza estrutural á parede, para a determinación da súa forma necesítanse tamén as proteínas [[MreB]] e [[RodZ]].<ref name="pmid11544518">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Amos LA, Löwe J| title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton. | journal=Nature | year= 2001 | volume= 413 | issue= 6851 | pages= 39–44 | pmid=11544518 | doi=10.1038/35092500 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=11544518}}</ref><ref name="pmid20168300">{{Cita publicación periódica| author=van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J| title=Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ. | journal=EMBO J | year= 2010 | volume= 29 | issue= 6 | pages= 1081–90 | pmid=20168300 | doi=10.1038/emboj.2010.9 | pmc=2845281}}</ref> O peptidoglicano está tamén implicado na [[fisión binaria]] durante a división celular bacteriana.
 
A capa de peptidoglicano é moito máis grosa nas bacterias [[grampositiva]]s, nas que ten entre 20 e 80 [[nanómetro]]s de grosor, ca nas [[Gram-negativagramnegativa]]s, nas que só ten entre 7 e 8 nanómetros, coa adhesión dunha [[capa S]]. O peptidoglicano constitúe arredor do 90 % do [[peso seco]] das bacterias grampositivas, pero só o 10% das Gram-negativasgramnegativas. Deste modo, a presenza de grandes cantidades de peptidoglicano é a característica principal para caracterizar as bacterias grampositivas.<ref>C.Michael Hogan. 2010. [http://www.eoearth.org/article/Bacteria?topic=49480 ''Bacteria''. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC]</ref> Nas bacterias grampositivas o peptidoglicano é importante para a adhesión a superficies e para o estereotipado.<ref name=Salton1996>{{cita libro | autor = Salton MRJ, Kim KS | título = Structure. ''In:'' Baron's Medical Microbiology ''(Barron S ''et al.'', eds.)| edición = 4th | editor = Univ of Texas Medical Branch | ano = 1996 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mmed.section.289#297 | isbn=0-9631172-1-1 }}</ref> As partículas de aproximadamente 2 nanómetros poden atravesar o peptidoglicano, tanto nas grampositivas coma nas negativas.<ref>{{Cita publicación periódica | author=Demchick PH, Koch AL | title=The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis | journal=Journal of Bacteriology | date=1 February 1996| pages=768–73| volume=178 | issue=3 |url=http://jb.asm.org/cgi/reprint/178/3/768 | pmid=8550511 | pmc=177723}}</ref>
 
== Estrutura ==
A capa de peptidoglicano na parede celular bacteriana é unha estrutura que forma unha [[rede cristalina]] constituída por cadeas liñais paralelas de dous [[aminoazucre]]s alternantes, a [[N-acetilglicosamina|''N''-acetilglicosamina]] (GlcNAc ou NAG) e o [[ácido N-acetilmurámico|''N''-acetilmurámico]] (MurNAc ou NAM), os cales están unidos por [[enlace glicosídico]] β-(1,4). Cada residuo de MurNAc está unido a un curto [[péptido]] de 4 a 5 residuos de aminoácidos, que contén [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[ácido glutámico|ácido <small>D</small>-glutámico]], [[ácido meso-diaminopimélico|ácido ''meso''-diaminopimélico]], e [[alanina|<small>D</small>-alanina]] no caso de ''[[Escherichia coli]]'' (unha [[bacteria Gram-negativagramnegativa]]) ou [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[glutamina|<small>D</small>-glutamina]], [[lisina|<small>L</small>-lisina]], e <small>D</small>-alanina cunha ponte peptídica de 5 [[glicina]]s que une os tetrapéptidos no caso de ''[[Staphylococcus aureus]]'' (unha [[bacteria grampositiva]]). Estes aminoácidos, excepto os <small>L</small>-aminoácidos, non aparecen en proteínas, polo que poderían ser unha protección contra o ataque da maioría das [[peptidase]]s.
 
Os enlaces cruzados entre os aminoácidos de diferentes cadeas de aminoazucres establécense pola acción do encima [[transpeptidase]] e orixinan unha estrutura tridimensional forte e ríxida. A secuencia específica de aminoácidos e a estrutura molecular varía coa especie bacteriana considerada.<ref>{{cita libro | autor = Ryan KJ, Ray CG (editors) | título = Sherris Medical Microbiology | edición = 4th | editor = McGraw Hill | ano = 2004 | isbn = 0-8385-8529-9 }}</ref>