NF-κB: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
m Bot: Substitución automática de texto (-Gram-negativa +gramnegativa) |
||
Liña 58:
O receptor activador do factor nuclear kappa B ([[RANK]]), que é un tipo de [[TNFR]], é un activador central do NF-κB. A [[osteoprotexerina]] (OPG), que é un receptor chamariz homólogo para o [[ligando]] RANK, inhibe RANK uníndose a RANKL, e así, a osteoprotexerina está estreitamente relacionada coa regulación da activación de NF-κB.<ref name="pmid17530461">{{Cita publicación periódica | autor = Baud'huin M, Lamoureux F, Duplomb L, Rédini F, Heymann D | título = RANKL, RANK, osteoprotegerin: key partners of osteoimmunology and vascular diseases | revista = Cell Mol Life Sci | volume = 64 | número = 18 | páxinas = 2334–2350 | ano = 2007 | pmid = 17530461 | doi = 10.1007/s00018-007-7104-0}}</ref>
Moitos produtos bacterianos e a estimulación dunha gran variedade de [[receptores]] da superficie celular inducen a activación de NF-κB, e tamén cambios rápidos na expresión xénica.<ref name="pmid17072321"/> A identificación de [[receptor de tipo Toll|receptores de tipo Toll]] (TLRs) como patróns específicos de recoñecemento molecular, e o descubrimento de que a estimulación de TLRs leva á activación do NF-κB, mellorou a comprensión de como os diferentes [[patóxeno]]s poden chegar a activar NF-κB. Por exemplo, diversos estudos identificaron o TLR4 como un receptor para o compoñente LPS das bacterias
A diferenza de RelA, RelB, e c-Rel, as subunidades p50 e p52 do NF-κB non conteñen dominios de transactivación nas súas metades C-terminais. Porén, a p50 e p52 do NF-κB xogan un papel importante modulando a especificidade da función de NF-κB. Aínda que os [[homodímero]]s de p50 e p52 son, en xeral, [[represor]]es da transcrición do sitio κB, ambos os dous (p50 e p52) participan na transactivación de [[xene]]s diana formando [[heterodímero]]s con RelA, RelB, ou c-Rel.<ref name="pmid12360211">{{Cita publicación periódica | autor = Li Q, Verma IM | título = NF-κB regulation in the immune system | revista = Nat. Rev. Immunol. | volume = 2 | número = 10 | páxinas = 725–34 | ano = 2002 | pmid = 12360211 | doi = 10.1038/nri910}}</ref> Ademais, os homodímeros p50 e p52 tamén se unen á proteína nuclear Bcl-3, e ditos complexos poden funcionar como activadores transcripcionais.<ref name="pmid8330739">{{Cita publicación periódica | autor = Fujita T, Nolan GP, Liou HC, Scott ML, Baltimore D | título = The candidate proto-oncogene bcl-3 encodes a transcriptional coactivator that activates through NF-κB p50 homodimers | revista = Genes Dev. | volume = 7 | número = 7B | páxinas = 1354–63 | ano = 1993 | pmid = 8330739 | doi = 10.1101/gad.7.7b.1354}}</ref><ref name="pmid1406939">{{Cita publicación periódica | autor = Franzoso G, Bours V, Park S, Tomita-Yamaguchi M, Kelly K, Siebenlist U | título = The candidate oncoprotein Bcl-3 is an antagonist of p50/NF-κB-mediated inhibition | revista = Nature | volume = 359 | número = 6393 | páxinas = 339–42 | ano = 1992 | pmid = 1406939 | doi = 10.1038/359339a0}}</ref><ref name="pmid8453667">{{Cita publicación periódica | autor = Bours V, Franzoso G, Azarenko V, Park S, Kanno T, Brown K, Siebenlist U | título = The oncoprotein Bcl-3 directly transactivates through κ B motifs via association with DNA-binding p50B homodimers | revista = Cell | volume = 72 | número = 5 | páxinas = 729–39 | ano = 1993 | pmid = 8453667 | doi = 10.1016/0092-8674(93)90401-B}}</ref>
| |||