Epítopo: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Retiro parámetro obsoleto: mes= |
m Arranxos varios using AWB |
||
Liña 6:
[[Ficheiro:Recognition of conformational epitopes by B cells.PNG|miniatura|300px|dereita| Recoñecemento de epitopos conformacionais polas células B. Nótese como segmentos que estaban moi separados na [[estrutura primaria das proteínas|estrutura primaria]] quedan en contacto na [[estrutra terciaria das proteínas|estrutura terciaria]] tridimensional, formando parte do mesmo epitopo.<ref name=Goldsby/>]]
Os epitopos dos antíxenos proteicos divídense en dúas categarías: epitopos conformacionais e epitopos liñais. Esta división está baseada na súa estrutura e a interaccíón co [[paratopo]].<ref>
Un '''epitopo conformacional''' está composto por seccións que non van seguidas da secuencia de [[aminoácido]]s do antíxeno, pero que polo pregamento ou disposición da proteína están próximas orixinando un determinado releve. Estes epitopos interaccionan co paratopo precisamente debido ao releve superficial da estrutura tridimensional do antíxeno (estrutura terciaria).
A diferenza dos anteriores, os '''epitopos liñais''' interaccionan co paratopo segundo a súa secuencia de aminoácidos ou [[estrutura primaria das proteínas|estrutura primaria]]. Un epitopo liñal está formado por unha secuencia continua de aminoácidos do antíxeno. As proteínas que funcionan como antíxenos son procesadas na célula e convertidas en [[péptido]]s pequenos, que son os que son despois ""[[presentación do antíxeno|presentados]]" na superficie celular unidos ás moléculas [[MHC]], polo que a secuencia dos epitopos liñais é a secuencia liñal de aminoácidos destes péptidos.<ref name=Goldsby>
== Bioquímica ==
Liña 34:
== Inmunoloxía ==
Os epitopos recoñecidos polas células T son presentados na superficie dunha [[célula presentadora de antíxenos]] unidos a moléculas do [[complexo maior de histocompatibilidade]] (MHC). Os epitopos para as células T presentados por moléculas [[MHC de clase I]] son tipicamente péptidos de entre 8 e 15 aminoácidos de lonxitude, mentres que as moléculas [[MHC de clase II]] presentan péptidos máis longos (e as moléculas MHC non clásicas tamén presentan epitopos non peptídicos como os [[glicolípido]]s).
Os epítopos poden ser trazados usando [[micrmatriz de proteínas|micromatrices de proteínas]], e coas técnicas [[ELISPOT]] ou [[ELISA]].
Os epítopos teñen ás veces reactividade cruzada. Esta propiedade é explotada polo sistema inmunitario na regulación por anticorpos anti-idiotípicos (nome proposto orixinalmente polo [[premio Nobel]] [[Niels Kai Jerne]]).<ref>{{cita libro
Liña 60:
== Etiquetado de epitopos ==
Os epitopos úsanse moito en [[proteómica]] e o estudo de produtos xénicos. Utilizando técnicas de [[ADN recombinante]] as secuencias xenéticas codificadas polos epitopos que son recoñecidas polos anticorpos comúns poden fusionarse co xene. Despois da [[síntrese de proteínas]], a etiqueta de epitopo resultante permite que o anticorpo encontre a proteína ou outro produto xénico o que é unha útil ferramenta de laboratorio para a localización, purificación, e posterior caracterización molecular. Epitopos comunmente usados para este propósito son: [[Myc-tag]], [[HA-tag]], [[FLAG-tag]], [[GST-tag]], [[Polihistidina-tag|6xHis]]<ref>{{Cita libro |title= Molecular biomethods handbook|last= Walker|first= John| coauthors= Ralph Rapley|year= 2008|publisher= Humana Press |isbn= 1-60327-374-3|page=467}}</ref> e OLLAS.<ref>{{cite web|last=Novus|first=Biologicals|title=OLLAS Epitope Tag|url=http://www.novusbio.com/ollas|publisher=Novus Biologicals|accessdate=23 November 2011}}</ref> Os péptidos poden unirse tamén a proteínas que forman enlaces [[covalente]]s co péptido, o que permite a súa inmobilización irreversible.
== Bases de datos de epitopos ==
| |||