Metaloproteína: Diferenzas entre revisións

Unha '''metaloproteína''' é unha [[proteína]] que contén un [[ión]] [[Metal (material)|metálico]] como [[cofactor]].<ref name=AS>{{cita libro |autor=Shriver, D.F.; Atkins, P.W.|título=Inorganic chemistry|editorial=Oxford University Press|data=1999|edición=3rd.|capítulo=Chapter 19, Bioinorganic chemistry|ISBN=9780716734383 }}</ref> As funcións das metaloproteínas son moi variadas nas células, actuando como [[encima]]s, proteínas de transporte e almacenamento, e na [[transdución de sinais]]. De feito, aproximadamente dun cuarto a un terzo de todas as proteínas requiren metais para levar a cabo as súas funcións,<ref>{{Cita publicación periódica |autor=Waldron KJ, Robinson NJ |título=How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal? |publicación=Nat. Rev. Microbiol. |volume=7 |número=1 |páxinas=25–35 |ano=2009 |pmid=19079350 |doi=10.1038/nrmicro2057}}</ref> e algunhas estimacións indican que poderían chegar a case a metade.<ref>"Bio-inorganic chemistry" Thomson A.J.; Gray H.B. Current Opinion in Chemical Biology, 1998, Volume 2, pp. 155-158. doi 10.1016/S1367-5931(98)80056-2 [http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593198800562]</ref> O metal adoita estar [[enlace de coordinación|coordinado]] por átomos de [[nitróxeno]], [[oxíxeno (elemento)|oxíxeno]] ou [[xofre]] pertencentes aos [[aminoácido]]s da cadea polipeptídica e/ou a un ligando macrocíclico incorporado á proteína. A presenza dos ións metálicos nos metaloencimas permítelles levar a cabo funcións tales como reaccións [[redox]] que non poden realizarse facilmente polo conxunto limitado de [[grupo funcional|grupos funcionais]] que se encontran nos aminoácidos.<ref>{{cita libro|autor=Messerschmidt, A. ; Huber, R.;Wieghardt,K.;Poulos, T.|título=Handbook of Metalloproteins|editorial=Wiley|data=2001|isbn= 0-471-62743-7}}</ref>

A [[hemeritrina]] é outro transportador de oxíxeno que contén ferro. O sitio de unión do oxíxeno é un centro de ferro binuclear. Os átomos de ferro están coordinados á proteína a través de [[carboxilato]]s das cadeas laterais de [[glutamato]], [[aspartato]] e cinco residuos de [[histidina]]. A incorporación de O₂ pola hemeritrina está acompañada da oxidación de dous electróns do centro reducido binuclear, coa produción de [[peróxido]] (OOH^-). Os mecanismos de captura e liberación de oxíxeno coñécense en detalle. <ref>{{Cita publicación periódica | autor=Stenkamp, R.E. | título=Dioxygen and hemerythrin | publicación=Chem. Rev. |ano=1994 | volume=94 | páxinas=715–726 | doi=10.1021/cr00027a008}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica | autor=Wirstam M., Lippard, S.J., Friesner R.A. | título=Reversioble Dioxygen Binding to Hemerythrin | publicación=J. Am. Chem. Soc. | ano=2003 | volume=125 | páxinas=3980–3987 | doi=10.1021/ja017692r}}</ref>

As superóxido dismutases, abreviadas como SOD, aumentan a taxa de reacción ata case o límite de difusión. <ref>Heinrich, Peter; Georg Löffler; Petro E. Petrides (2006). Biochemie und Pathobiochemie (Springer-Lehrbuch) (German Edition). Berlin: Springer. pp. 123. ISBN 3-540-32680-4.</ref> A chave para explicar a acción destes encimas é o seu ión metálico con estados de oxidación variables, que pode actuar como axente oxidante ou como redutor.

A [[clorofila]] desempeña un papel crucial na [[fotosíntese]]. Contén un ión magnesio encerrado nun anel de [[clorina]]. Porén, o ión magnesio non está directamente implicado na función fotosintética e poden substituírse por outro ión divalente con só unha lixeira perda de actividade. Polo contrario, o [[fotón]] é absorbido polo anel de clorina, que ten unha estrutura electrónica adaptada para esta finalidade.

Nun bucle de man EF os ións de calcio están coordinados nunha configuración pentagonal bipiramidal. Na unión participan seis residuos de [[ácido glutámico]] e [[ácido aspártico]] situados nas posicións 1, 3, 5, 7, e 9 da cadea do polipéptido. Na posición 12 hai un ligando de glutamato ou aspartato, que se comporta como un ligando bidentado, proporcionando dous átomos de oxíxeno. O noveno residuo no bucle debe ser necesariamente unha [[glicina]] debido a esixencias conformacionais da cadea polipeptídica. A esfera de coordinación do calcio contén só átomos de oxíxeno do [[carboxilato]] e ningún átomo de nitróxeno.