Calmodulina: Diferenzas entre revisións

A '''calmodulina''' (CaM) é unha [[proteína]] intracelular, de baixo peso molecular que expresan todas as [[célula eucariótica|células eucariotas]]. Únese ao ión calcio, para o que ten catro sitios de unión, e é un dos reguladores na [[transdución de sinais]] por calcio na célula, de onde lle vén o seu nome (CALcio MODULada proteÍNA). O calcio participa no sistema de transdución de sinais intracelulares actuando como un [[segundo mensaxeiro]] difusible do estímulo inicial, e a calmodulina funciona como receptor reversible para o [[Calcio|Ca⁺²]]. A calmodulina asóciase a multitude de proteínas diferentes regulando a súa actividade, polo que funciona como un mensaxeiro intermediario regulador. <ref name="pmid6313166">{{Cita publicación periódica | author = Stevens FC | title = Calmodulin: an introduction | journal = Can. J. Biochem. Cell Biol. | volume = 61 | issue = 8 | pages = 906–10 | year = 1983 | pmid = 6313166 | doi = 10.1139/o83-115}}</ref><ref name="pmid10884684">{{Cita publicación periódica | author = Chin D, Means AR | title = Calmodulin: a prototypical calcium sensor | journal = Trends Cell Biol. | volume = 10 | issue = 8 | pages = 322–8 | year = 2000 | pmid = 10884684 | doi = 10.1016/S0962-8924(00)01800-6}}</ref>

A calmodulina media procesos inflamatorios, metabólicos, a [[apoptose]], a contracción do [[músculo liso]] (vasoconstrición das arterias), o movemento intracelular, a memoria a curto e a longo prazo, o crecemento de células nerviosas e as respostas inmunes.

A calmodulina exprésase en moitos tipos celulares e pode ter diferentes localizacións na célula, como no [[citoplasma]], dentro dos [[orgánulo]]s, ou asociada coa [[membrana plasmática]] ou as membranas dos orgánulos. Moitas das proteínas ás que se une a calmodulina non poden unirse ao calcio por si mesmas, e utilizan a calmodulina como sensor do calcio e transdutor de sinais. A calmodulina pode tamén utilizar o calcio almacenado no [[retículo endoplasmático]], e o [[retículo sarcoplásmico]]. A calmodulina pode sufrir [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]], como [[fosforilación]], [[acetilación]], [[metilación]] e [[corte proteolítico]], que modulan as súas accións.

Outra das funcións recentemente descubertas é a relacionada coa motilidade espermática. Localizouse esta proteína na cabeza dos [[espermatozoide]]s o cal suxire a súa participación na capacitación e na [[reacción acrosómica]] <ref> Bendahmane M, Lynch C 2nd, Tulsiani DR.

A calmodulina realiza un papel moi importante no metabolismo enerxético porque, ao ligarse á fosforilase quinase, activa a [[glicólise]]<ref>Eisuke Furuya, Motoko Yokoyama, Kosaku Uyeda. Regulation of fructose-6-phosphate 2-kinase by phosphorylation and dephosphorylation: Possible mechanism for coordinated control of glycolysis and glycogenolysis. Proc. Natt Acad. Sci. USA. Vol. 79, pp. 325-329, January 1982. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC345719/pdf/pnas00441-0125.pdf]</ref>. Presenta unha estrutura similar á da [[troponina C]] (70% de semellanza) o cal lle permite sincronizar a [[contracción muscular]] <ref> Picton C, Klee CB, Cohen P. The regulation of muscle phosphorylase kinase by calcium ions, calmodulin and troponin-C. Cell Calcium. 1981 Aug;2(4):281-94. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7200399] PMID 7200399</ref>.

A calmodulina é unha proteína pequena, composta por 148 [[aminoácido]]s e cun peso molecular de 16.706 Da de secuencia moi conservada. Está formada por unha única cadea polipeptídica e presenta un [[dominio proteico|dominio globular]] [[N-terminal]] e un dominio globular [[C-terminal]] unidos entre si por unha zona de unión flexible. Cada un destes dominios presenta dous lugares de unión ao calcio (chamados [[man EF|mans EF]]) e están formados por unha conformación de 12 residuos aminoacídicos, rodeados por dúas hélices que poden adoptar diversos ángulos de apertura, o que facilita a súa unión a diversas proteínas. <ref name="pmid11685248">{{Cita publicación periódica | author = Chou JJ, Li S, Klee CB, Bax A | title = Solution structure of Ca(2+)-calmodulin reveals flexible hand-like properties of its domains | journal = Nat. Struct. Biol. | volume = 8 | issue = 11 | pages = 990–7 | year = 2001 | pmid = 11685248 | doi = 10.1038/nsb1101-990 | url =}}</ref>