Dinucleótido de flavina e adenina: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Arranxos varios using AWB |
|||
Liña 2:
[[Ficheiro:FAD_B&S.png|miniatura|dereita|Modelo do FAD.]]
En [[bioquímica]] o '''dinucleótido de flavina e adenina''' ou '''flavín adenín dinucleótido''', abreviado como '''FAD''' (forma oxidada) e '''FADH<sub>2</sub>''' (forma reducida), é un [[coencima]] que intervén como [[cofactor]] en reaccións de [[oxidación-redución]] moi importante no [[metabolismo]]. Pode existir en dúas diferentes formas redox, nas que se reconverte ao aceptar ou ceder electróns. A forma oxidada é o FAD (neutra), e a forma reducida captou dous hidróxenos é o FADH<sub>2</sub> (os dous H están unidos á molécula e ningún se desprende como H<sup>+</sup>, como sucedía no coencima similar NADH).
A molécula está formada por:
Liña 9:
En realidade a riboflavina non é tecnicamente un nucleótido, polo que o nome ''flavín adenín dinucleótido'' (ou ''dinucleótido de flavina e adenina'') pode considerarse pouco exacto, aínda que é o usado correntemente.<ref>Metzler DE, (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego</ref>
==Mecanismo de acción==
Liña 16 ⟶ 15:
==Funcións==
A principal función do FADH<sub>2</sub> en [[célula eucariótica|eucariota]]s é transportar electróns de alta enerxía á [[cadea de transporte de electróns]] para que contribúan á formación de enerxía na [[fosforilación oxidativa]]. O FAD é un [[grupo prostético]] do [[complexo encimático]] [[succinato deshidroxenase]] (complexo II), que intervén no [[ciclo de Krebs]] e na cesión de electróns á cadea respiratoria, e que oxida o [[succinato]] a [[fumarato]] na oitava reacción do ciclo de Krebs.
<center>succinato + E-FAD <big>→</big> fumarato + E-FADH<sub>2</sub></center>
Ao oxidarse o succinato, o FAD recolle os dous electróns de alta enerxía e dous protóns e pasa a FADH<sub>2</sub>, o cal os cede á cadea de transporte electrónico e reverte a FAD. O FAD non cede os electróns ao inicio da cadea de transporte electrónico, senón ao [[coencima Q]], polo que se salta un lugar de bombeo de protóns da cadea e, como resultado, produce na [[fosforilación oxidativa]] só unhas 1,5 moléculas de [[Adenosín trifosfato|ATP]] (ou dúas segundo outros) por cada FADH<sub>2</sub> <ref>Stryer, (2006) Biochemistry</ref> (o [[NADH]] produce máis porque entra ao principio da cadea).
Ademais do ciclo de Krebs, outra fonte metabólica importante do FADH<sub>2</sub> é a [[beta-oxidación]] dos [[ácido graxo|ácidos graxos]], na que o FAD serve de coencima para a [[acil-CoA deshidroxenase]].
As [[oxidorredutase]]s que usan o FAD como transportador de electróns denomínanse [[flavoproteína]]s. Hai moitas flavoproteínas que forman parte de complexos encimáticos como a xa mencionada [[succinato deshidroxenase]], ou a [[complexo da alfa-cetoglutarato deshidroxenase|alfa-cetoglutarato deshidroxenase]] e un compoñente do [[complexo da piruvato deshidroxenase]]. Algunhas flavoproteínas teñen o nucleótido [[flavínico]] similar [[FMN]].
| |||