Diferenzas entre revisións de «Metaloproteína»

sen resumo de edición
O enlace alongado Cu-S<sub>2</sub> desestabiliza a forma do Cu<sup>II</sup> e incrementa o [[potencial redox]] da proteína. A cor azul (pico de absorción de 597 [[nanómetro|nm]]) débese ao enlace Cu-S<sub>1</sub>, no que ocorre unha transferencia de carga do S<sub>pπ</sub> ao Cu<sub>dx2-y2</sub>.<ref>{{Cita publicación periódica|last=Solomon|first=E.I.|coauthors=Gewirth, A.A.; Cohen,S.L.|year=1986|title=Spectroscopic Studies of Active Sites. Blue Copper and Electronic Structural Analogs|journal=ACS Symposium Series |volume=307|pages=236–266|doi=10.1021/bk-1986-0307.ch016}}</ref>
 
Na forma reducida da [[plastocianina]], a His-87 está protonada cunha [[pKa|pK<sub>a</sub>]] de 4,4. A [[protonación]] evita que actúe como un ligando e a xeometría do sitio do cobre faise trigonal planar.
 
=== Almacenamento e transferencia de ferro ===
191.012

edicións