Proteína periférica de membrana: Diferenzas entre revisións

== Posición espacial na membrana ==

As orientacións e a profundidade de penetración na membrana de moitas proteínas anfitrópicas e péptidos estudouse usando [[etiquetado de spin dirixido ao sitio]] (SDSL, que usa a resonancia do [[spin]] do electrón),<ref name="Malmberg">{{Cita publicación periódica |author=Malmberg N, Falke J |title=Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=34 |issue= 1|pages=71–90 |year= 2005|pmid=15869384 |url=http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534?journalCode=biophys |doi=10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534}}</ref> etiquetado químico, medida das afinidades de unión á membrana de mutantes da proteína,<ref name="Spencer">{{Cita publicación periódica |author=Spencer A, Thuresson E, Otto J, Song I, Smith T, DeWitt D, Garavito R, Smith W |title=The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis |journal=J Biol Chem |volume=274 |issue=46 |pages=32936–32942 |year=1999 |pmid=10551860 |doi=10.1074/jbc.274.46.32936}}</ref> espectroscopía de [[fluorescencia]],<ref name="Lathrop">{{Cita publicación periódica |author=Lathrop B, Gadd M, Biltonen R, Rule G |title=Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2 |journal=Biochemistry |volume=40 |issue=11 |pages=3264–3272 |year=2001 |pmid=11258945 |doi=10.1021/bi001901n}}</ref> [[espectroscopía NMR]] en estado sólido ou solución,<ref name="Kuta">{{Cita publicación periódica |author=Kutateladze T, Overduin M |title=Structural mechanism of endosome docking by the FYVE domain |journal=Science |volume=291 |issue=5509 |pages=1793–1796 |year=2001 |pmid=11230696 |doi=10.1126/science.291.5509.1793|bibcode = 2001Sci...291.1793K}}</ref>

 

Identificáronse dous modos de asociación das proteínas coa membrana. As proteínas hidrosolubles típicas non teñen residuos non polares expostos nin outras áncoras hidrofóbicas. Por tanto, permanecen completamente en solución acuosa e non penetran na bicapa lipídica, o cal seríalles costoso enerxeticamente. Esas proteínas só interaccionan electrostaticamente coas bicapas; por exemplo, a [[ribonuclease]] e a [[poli-lisina]] interaccionan coas membranas deste xeito. Porén, as proteínas anfitrópicas típicas teñen varias áncoras hidrofóbicas que penetran a rexión interfacial e chegan á rexión interior hidrocarbonada da membrana. Estas proteínas "deforman" a bicapa lipídica, facendo decrecer a temperatura de transición lípido fluído-xel.<ref name=Papahadjopoulos_1975>{{Cita publicación periódica |author=Papahadjopoulos D, Moscarello M, Eylar E, Isac T |title=Effects of proteins on thermotropic phase transitions of phospholipid membranes |journal=Biochim Biophys Acta |volume=401 |issue=3 |pages=317–335 |year=1975 |pmid=52374 |doi=10.1016/0005-2736(75)90233-3}}</ref> A unión é xeralmente unha reacción fortemente exotérmica.<ref name=Seelig_2004>{{Cita publicación periódica |author=Seelig J |title=Thermodynamics of lipid-peptide interactions |journal=Biochim Biophys Acta |volume=1666 |issue=1–2 |pages=40–50 |year=2004 |pmid=15519307 |doi=10.1016/j.bbamem.2004.08.004}}</ref> A asociación de hélices α anfifílicas coas membranas ocorre de xeito similar.<ref name="Hristova">{{Cita publicación periódica|pmid= 10388560|journal=J Mol Biol|year=1999 |volume=290| issue=1|pages=99–117|title=An amphipathic alpha-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method|author=Hristova K, Wimley WC, Mishra VK, Anantharamiah GM, Segrest JP, White SH.|doi= 10.1006/jmbi.1999.2840}}</ref><ref name="Darkes">{{Cita publicación periódica | author = Darkes MJM, Davies SMA, Bradshaw JP| title = Interaction of tachykinins with phospholipid membranes: A neutron diffraction study | journal = Physica B | year = 1997 | volume = 241 | pages = 1144–1147 | bibcode=1998PhyB..241.1144D | doi = 10.1016/S0921-4526(97)00811-9}}</ref> As proteínas intrinsicamente desestruturadas ou os péptidos despregados con residuos non polares ou áncoras lipídicas poden tamén penetrar a rexión interfacial da membrana e chegar á parte central hidrocarbonada, especialmente cando tales péptidos son catiónicos e interaccionan con membranas cargadas negativamente.<ref name="Ellena">{{Cita publicación periódica|journal=Biophys J.| year= 2004 |volume=87|issue=5|pages=3221–3233|title=Membrane position of a basic aromatic peptide that sequesters phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate determined by site-directed spin labeling and high-resolution NMR|author=Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS. |pmid= 15315949 |doi=10.1529/biophysj.104.046748|pmc=1304792|bibcode = 2004BpJ....87.3221E}}</ref><ref name="Marcotte">{{Cita publicación periódica |author=Marcotte I, Dufourc E, Ouellet M, Auger M |title=Interaction of the neuropeptide met-enkephalin with zwitterionic and negatively charged bicelles as viewed by 31P and 2H solid-state NMR |journal=Biophys J |volume=85 |issue=1 |pages=8105–8109 |year=2003 |pmid=12829487 |doi=10.1021/bi0341859 |pmc=1303088}}</ref><ref name="Zhang">{{Cita publicación periódica |author=Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith S |title=Binding of peptides with basic and aromatic residues to bilayer membranes: phenylalanine in the myristoylated alanine-rich C kinase substrate effector domain penetrates into the hydrophobic core of the bilayer |journal=J Biol Chem |volume=278 |issue=24 |pages=21459–21466 |year=2003 |pmid=12670959 |doi=10.1074/jbc.M301652200}}</ref>