A [[estrutura molecular]] dos complexos proteicos pode determinarse por técnicas experimentais como a [[cristalografía de raios X]], [[análise de partículas simples]] ou [[resonancia magnética nuclear]]. Cada vez se utilizautilízase máis a opción teórica de [[atraque proteína–proteína]]. Un método que se utiliza comunmente para identificar os complexos é a [[inmunoprecipitación]]. Recentemente, Raicu e colegas desenvolveron un método para determinar a [[estrutura cuaternaria das proteínas|estrutura cuaternaria]] de complexos proteicos en células vivas. Este métodoestá baseado na determinación de eficiencia da transferencia de enerxía de resonancia de Forster ([[FRET]]) a nivel de pixel conxuntamente co uso de microscopio de dous fotóns resolto espectralmente. A distribución das eficiencias de FRET simúlanse con respecto a diferentes modelos para obter a xeometría e estequiometría dos complexos.<ref>{{ cite journal | author = Raicu V, Stoneman MR, Fung R, Melnichuk M, Jansma DB, Pisterzi LF, Rath S, Fox, M, Wells, JW, Saldin DK | year = 2008 | title = Determination of supramolecular structure and spatial distribution of protein complexes in living cells. | journal = Nature Photonics | volume = 3 | pages = 107–113 | doi = 10.1038/nphoton.2008.291 }}</ref>
