Complexo proteico: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 30:
Os complexos proteicos borrosos (''fuzzy complexes'') teñen máis dunha forma estrutural ou un desorde estrutural dinámico no estado unido.<ref name="pmid18054235">{{cite journal | author = Tompa P, Fuxreiter M | title = Fuzzy complexes: polymorphism and structural disorder in protein-protein interactions | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 33 | issue = 1 | pages = 2–8 |date=January 2008 | pmid = 18054235 | doi = 10.1016/j.tibs.2007.10.003 }}</ref> Istosignifica que as proteínas poden non [[pregamento das proteínas|pregarse]] completamente en complexos transitorios ou permenentes. En consecuencia, complexos específicos poden ter interaccións ambiguas, que varían de acordo cos sinais ambientais. Por tanto, as diferentes ensamblaxes das estruturas dan lugar a distintas (mesmo ás veces opostas) funcións biolóxicas.<ref name="pmid21927770">{{cite journal | author = Fuxreiter M | title = Fuzziness: linking regulation to protein dynamics | journal = Mol Biosyst | volume = 8 | issue = 1 | pages = 168–77 |date=January 2012 | pmid = 21927770 | doi = 10.1039/c1mb05234a }}</ref> As [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]], as [[interacción proteína-proteína|interaccións entre proteínas]] ou o [[empalme alternativo]] modulan as [[ensamblaxe conformacional|ensamblaxes conformacionais]] destes complexos borrosos, para axustar finamente a afinidade ou especificidade das interaccións. Estes mecanismos son con frecuencia utilizados para a regulación como parte da maquinaria de transcrición eucariótica.<ref name="pmid21620710">{{cite journal | author = Fuxreiter M, Simon I, Bondos S | title = Dynamic protein-DNA recognition: beyond what can be seen | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 36 | issue = 8 | pages = 415–23 |date=August 2011 | pmid = 21620710 | doi = 10.1016/j.tibs.2011.04.006 }}</ref>
==
[[
| pmid = 11333967
| year = 2001
Liña 51:
| first4 = Z. N.
| doi = 10.1038/35075138
}}</ref> parecían indicar que había unha forte correlación ente a esencialidade dunha proteína e o grao de interacción da proteína (a regra da “centralidade-letalidade”), as análises posteriores mostraron que esta correlación é feble para as interaccións binarias ou transitorias (por exemplo, nun [[sistema de dobre híbrido]] de lévedo).<ref name="Yu2008">{{Cite journal
| pmid = 18719252
| year = 2008
Liña 139:
| doi = 10.1371/journal.pcbi.1000140
| pmc = 2467474
}}</ref>
| pmid = 17605818
| year = 2007
Liña 154:
| doi = 10.1186/1471-2105-8-236
| pmc = 1940025
}}</ref>
| pmid = 19176519
| year = 2009
Liña 184:
| doi = 10.1074/mcp.M800490-MCP200
| pmc = 2690481
}}</ref> Ryan et al. (2013)
| pmid = 23661563
| year = 2013
| |||