A actividade de VEGF-A, como o seu nome indica, foi estudada principalmente en células do [[endotelio]] vascular, aínda que ten efectos noutros tipos celulares (por exemplo, estimulación da migración de [[monocito]]s/[[macrófago]]s, [[neurona]]s, células cancerosas, células epiteliais dos riles). In vitro, o VEGF-A estimula a [[mitoxénese]] das células endoteliais e a [[migración celular]]. O VEGF-A é tamén un vasodilatador e incrementa a permeabilidade microvascular e foi denominado orixinalmente factor de permeabilidade vascular.
==Isoforms Isoformas ==
[[ImageFicheiro:VEGF isoforms.png|250px|rightdeeita|thumbminiatura|SchematicRepresentación representationesquemática ofdas Thedistintas differentisoformas isoformsdo ofVEGF human VEGFhumano.]]
ThereHai aremoitas multipleisoformas isoforms ofdo VEGF-A thatque resultson fromo resultado de [[alternative splicing alternativo]] ofde [[mRNAARNm]] fromdun asó single, 8-[[exon]]xene ''VEGFA'' genede 8 [[exón]]s. TheseClasifícanse areen classifieddous intogrupos twoque groupsse whichnomean arede referredacordo toco accordingseu tositio theirde terminalempalme exon(splicing) do seu exón terminal (exono exón 8): spliceo site:sitio de theempalme proximal splice site (denoteddenominado VEGF<sub>xxx</sub>) orou o distal splice site (VEGF<sub>xxx</sub>b). In additionAdemais, alternateo splicing ofalternativo exondos exóns 6 ande 7 altersaltera theira súa asfinidade de unión á [[heparinheparina]]-bindingaffinitye ando aminonúmero acidde number[[amninoácido]]s (inen humanshumanos: VEGF<sub>121</sub>, VEGF<sub>121</sub>b, VEGF<sub>145</sub>, VEGF<sub>165</sub>, VEGF<sub>165</sub>b, VEGF<sub>189</sub>, VEGF<sub>206</sub>; theos rodent[[ortólogo]]s orthologsen ofroedores thesedestas proteinsproteínas containconteñen oneun feweraminoácido amino acidsmenos). TheseEstes domainsdominios haveteñen importantimportantes functionalconsecuencias consequencesfuncionais forpara theas VEGFvariantes splicede variantsempalme de VEGF, asxa que o sitio de theempalme terminal (exonno exón 8) splicesitedetermina determinesse whether theas proteinsproteínas areson pro-angiogenicanxioxénicas (proximalsitio splicede siteempalme proximal, expressedexpresado duringdurante angiogenesisa anxioxénese) orou anti-angiogenicanxioxénicas (distalsitio splicede siteempalme distal, expressedexpresado inen normaltecidos tissuesnormais). In additionAdemais, inclusiona inclusión orou exclusionexclusión ofdos exonsexóns 6 ande 7 mediatemedia interactionsas withinteraccións co [[heparan sulfateproteoglicano]] [[proteoglycansheparán sulfato]] (HSPGsHSPG) ande o correceptor [[neuropilinneuropilina]] co-receptorsda onsuperficie thecelular, cellpotenciando surface,a enhancingsua theircapacidade abilityde tounirse binde andactivar activate theos [[VEGFreceptores receptorsVEGF]] (VEGFRs).<ref>{{cite journal | doi = 10.1007/s00018-006-6254-9 | volume=63 | title=A VEGF-A splice variant defective for heparan sulfate and neuropilin-1 binding shows attenuated signaling through VEGFR-2 | journal=Cellular and Molecular Life Sciences | pages=2067–2077}}</ref> RecentlyRecentemente, demostrouse que o VEGF-C has been shown to be ané importantun inducerimportante ofindutor neurogenesisda inneuroxénese thena murinezona subventricular zonemurina, withoutsen exertingexercer angiogenicefectos effectsanxioxénicos.<ref>{{cite journal | last1 = Shin | first1 = Y. J. | last2 = Choi | first2 = J. S. |display-authors=etal | year = 2010 | title = Induction of vascular endothelial growth factor receptor-3 mRNA in glial cells following focal cerebral ischemia in rats | url = | journal = J Neuroimmunol | volume = 229 | issue = 1-2| pages = 81–90 | doi=10.1016/j.jneuroim.2010.07.008}}</ref>
