Aconitase: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética |
mSen resumo de edición |
||
Liña 37:
Son homólogos da aconitase a [[proteína de unión ao elemento de resposta ao ferro]] (IRE-BP) e a [[3-isopropilmalato deshidratase]] (α-isopropilmalato isomerase; número EC:4.2.1.33), que é un encima que cataliza o segundo paso da biosíntese de [[leucina]]. Os [[IRE|elementos regulatorios do ferro]] (IREs) constitúen unha familia de [[ARN]]s de 28 [[nucleótido]]s, non codificantes, con estruturas de [[talo-bucle]] que regulan o almacenameto de ferro, a síntese de grupos [[hemo]] e a captación de ferro. Tamén participan na unión do [[ARNm]] ao [[ribosoma]] e no control da degradación do ARNm. Unha proteína reguladora específica, a [[IRE-BP]], únese aos [[IRE]]s tanto nas rexións 5' coma nas 3', pero só se pode unir ao ARN na súa forma apo (apoproteína), sen o ''cluster'' de ferro-xofre. A [[expresión xénica|expresión]] da IRE-BP en [[cultivo celular|células en cultivo]] revelou que a proteína funciona ou como unha activa aconitase, cando as células están cheas de ferro, ou como unha proteína de unión ao ARN activa, cando as células están escasas de ferro. As IRE-BPs mutantes, nas cales algún ou todos dos tres residuos de cisteína implicados na formación do ''cluster'' ferro-xofre son substituídos pola [[serina]], non teñen actividade de aconitase, pero manteñen a capacidade de unirse ao ARN.
O [[ácido fluoroacético|fluoroacetato]] e o [[fluorocitrato]] son compostos tóxicos cando se metabolizan, xa que afectan ao ciclo do ácido cítrico. A aconitase é [[inhibición encimática|inhibida]] polo [[fluorocitrato]]<ref>H. Lauble, M.C. Kennedy, M.H. Emptage, H. Beinert, and C.D. Stout. The reaction of fluorocitrate with aconitase and the crystal structure of the enzyme-inhibitorcomplex. Proc Natl Acad Sci U S A. 1996 November 26; 93(24): 13699–13703. PMCID: PMC19395. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC19395/]</ref> e fluoroacetato<ref>Urs A. Boelsterli. Mechanistic Toxicology: The Molecular Basis of How Chemicals Disrupt. Google books. [http://books.google.es/books?id=lyFpIWr1H1MC&pg=PA365&lpg=PA365&dq=aconitase+fluoroacetate&source=bl&ots=2yAgZGp6n5&sig=2oiUjS-T6gKsafNfe2bYN6U-zb8&hl=es&sa=X&ei=hOO2UoauJcSw7QbTiYDIDw&ved=0CGoQ6AEwBQ#v=onepage&q=aconitase%20fluoroacetate&f=false]</ref>. O ''cluster'' de ferro-xofre é moi sensible á oxidación por [[superóxido]]s.<ref name="pmid11912933">{{Cita publicación periódica |pages=9–23 |doi=10.1016/S0076-6879(02)49317-2 |
== Estrutura do encima ==
Liña 109:
== Véxase tamén ==
===
* {{Cita publicación periódica |doi=10.1111/j.1432-1033.1996.0197u.x |title=Conservation of Aconitase Residues Revealed by Multiple Sequence Analysis. Implications for Structure/Function Relationships |year=1996 |last1=Frishman |first1=Dmitrij |last2=Hentze |first2=Matthias W. |journal=European Journal of Biochemistry |volume=239 |pages=197–200 |pmid=8706708 |issue=1}}
| |||