Lipase: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética
Banjo (conversa | contribucións)
m refs
Liña 12:
 
== Estrutura e mecanismo catalítico ==
Aínda que na natureza se encontran moitas lipases xeneticamente distintas, e representan varios tipos de [[pregamento das proteínas|pregamentos]] e mecanismos catalíticos, a maioría están formadas por un [[pregamento hidrolase alfa/beta]]<ref name="Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker 1990 771–774">{{Cita publicación periódica |author=Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker |title=Structure of human boob pancreatic lipase |journal=Nature|volume=343 |issue=6260 |pages=771–774 |year= 1990 |pmid=2106079 |doi=10.1038/343771a0}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Schrag J, Cygler M |title=Lipases and [[alpha/beta hydrolase fold]] |journal=Methods Enzymol |volume=284 |issue= |pages=85–107 |year= 1997|pmid=9379946 |doi=10.1016/S0076-6879(97)84006-2 |series=Methods in Enzymology |isbn=978-0-12-182185-2}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel |title=Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function |journal=Methods Enzymol |volume=284 |pages=119–129 |year= 1997 |pmid=9379930 |doi=10.1016/S0076-6879(97)84008-6 |series=Methods in Enzymology |isbn=978-0-12-182185-2}}</ref> (ver imaxe<ref>{{Cita publicación periódica |author=Withers-Martinez C, Carriere F, Verger R, Bourgeois D, and C Cambillau|title=A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig|journal=Structure|volume=4|issue=11 |pages= 1363–74 |year=1996 |pmid=8939760|doi=10.1016/S0969-2126(96)00143-8}}</ref>) e empregan un mecanismo de hidrólise do tipo da [[quimotripsina]] no que interveñen unha [[serina]] [[nucleófilo|nucleófila]], un residuo [[ácido]] (xeralmente [[ácido aspártico]]), e unha [[histidina]].<ref>{{Cita publicación periódica |author=Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. |title=A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase |journal=Nature |volume=343 |issue=6260 |pages=767–70 |year=1990 |pmid=2304552 |doi=10.1038/343767a0}}</ref><ref>{{Cita publicación periódica |author=Lowe ME |title=The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase |journal=J Biol Chem |volume=267 |issue=24 |pages=17069–73 |year=1992 |pmid=1512245}}</ref>
 
== Distribución fisiolóxica ==
Liña 68:
 
== Fontes ==
As lipases obtéñense xeralmente de fontes animais, pero poden obterse tamén de [[microbio]]s. Os valores de lipase do soro sanguíneo no corpo humano van normalmente de 0 a 160 U/L.<ref>{{citecita webpublicación periódica|firstrevista=American Journal of Gastroenterology|titleautores=Yadav D, Agarwal N, Pitchumoni CS. |título=A critical evaluation of laboratory tests in acute pancreatitis. Am J Gastroenterol 2002; 97:1309–1318.|url=http://www.nature.com/ajg/journal/v97/n6/full/ajg2002352a.html|lingua=en}}</ref>
 
== OutrasGalería de imaxes ==
<gallery>
Ficheiro:Ester-general.png|Fórmula xeral dun carboxilato [[éster]].