Citocromo f: Diferenzas entre revisións

O '''citocromo ''f''''' (cyt f) é a subunidade máis grande do [[complexo do citocromo b6f|complexo do citocromo ''b''₆''f'']] (plastoquinol&mdash;plastocianina redutase; [[número EC]] 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co [[complexo do citocromo bc1]] da [[mitocondria]] e das [[bacterias fotosintéticas púrpuras]]. O citocromo ''f'' xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa [[estrutura secundaria das proteínas|estrutura secundaria]] diferente.<ref name="pmid7631417">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Prince RC, George GN | title = Cytochrome f revealed | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 20 | issue = 6 | pages = 217–8 |date=June 1995 | pmid = 7631417 | doi = | url = }}</ref>

Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo ''f'' de ''Brassica rapa'' ([[nabo]]).<ref name="pmid8762139">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O segmento [[lume (bioloxía)|luminal]] (que dá á luz do tilacoide) do citocromo ''f'' inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalelo]] e un curto péptido de unión ao [[hemo]], o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre [[cadea beta|cadeas beta]] F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas [[hélice alfa|hélices]] no [[N-terminal]] do citocromo ''f''. Na segunda das hélices está a [[secuencia motivo]] típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida [[covalente]]mente ao hemo por medio dun enlace [[tioéter]] coas [[cisteína|Cys]]-21 e Cys-24. A [[histidina|His]]-25 é o quinto [[ligando]] do [[ferro]] hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da [[tirosina|Tyr]]-1 na primeira hélice.<ref name="pmid8762139">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> O citocromo ''f'' ten unha rede interna de moléculas de [[auga]] que pode funcionar como un ''cable'' protónico.<ref name="pmid8762139">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Martinez SE, Huang D, Ponomarev M, Cramer WA, Smith JL | title = The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain | journal = Protein Sci. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 1081–92 |date=June 1996 | pmid = 8762139 | pmc = 2143431 | doi = 10.1002/pro.5560050610 | url = }}</ref> Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo ''f''.

== Notas ==

== Véxase tamén ==

=== Outros artigos ===

=== Outras lecturas ===

* {{citeCita journalpublicación periódica | author=Bendall, D.S. | title=The unfinished story of cytochrome ''f'' | journal=Photosynth. Res. | year=2004 | volume=80 | pages=265–276 | pmid=16328825 | doi=10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9 | issue=1–3}}

* {{citeCita journalpublicación periódica | author=Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. | title=Structural aspects of the cytochrome ''b''₆''f'' complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome ''f'' | journal=J. Bioenerg. Biomembr. | year=1994 | volume=26 | pages=31–47 | pmid=8027021 | doi=10.1007/BF00763218 | issue=1}}

=== Ligazóns externas ===