|
A adhesión reversible de proteínas ás membranas biolóxicas pode servir para regular a [[sinalización celular]] e moitos outros eventos celulares importantes, por medio de diversos mecanismos.<ref name="Cafiso1">[[David S. Cafiso]] Structure and interactions of [[C2 domain]]s at membrane surfaces. In: {{Cita libro |author=Tamm LK (Editor) |title=Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks| url=http://books.google.com/books?visbn=3527311513 | pages=403–22 | publisher=John Wiley & Sons |location=Chichester |year= 2005 | isbn=3-527-31151-3}}</ref>
Por exemplo, a estreita asociación entre moitos [[encima]]s e membranas celulares pode levalos a unha estreita proximidade cos seus [[substrato encimático|substratos]] [[lípido|lipídicos]].<ref name="Ghosh">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Ghosh M |title=Properties of group IV phospholipase A<sub>2</sub> family (review) |journal=Prog. Lipid. Res. |volume=45 |issue=6 |pages=487–510 |year= 2006 |pmid=16814865 |doi=10.1016/j.plipres.2006.05.003 |author-separator=, |author2=Tucker |author3=DE. |display-authors=3 |last4=Leslie |first4=C}}</ref>
A unión a membranas pode tamén promover o rearranxo, disociación ou [[cambio conformacional]] en moitos dominios estruturais de proteínas, orixinando cambios no seu estado de activación e actividade biolóxica.<ref name="Johnson_2002"/><ref name="Guruvasuthevan">{{cite journal |author=Guruvasuthevan RT, Craig JW ''et al.'' |title=Evidence that membrane insertion of the cytosolic domain of Bcl-xL is governed by an electrostatic turtle suny mechanism | journal=J. Mol. Biol. | volume=359 | issue=4 | pages=1045–1058 |year= 2006 |pmid=16650855 | doi = 10.1016/j.jmb.2006.03.052 }}</ref>
Ademais, moitas proteínas están localizadas especificamente na superficie da capa citosólica ou na da capa externa da membrana.<ref name="Takida">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Takida S and Wedegaertner PB |title=Exocytic pathway-independent plasma membrane targeting of heterotrimeric G proteins |journal=FEBS Letters |volume=567 | pages=209–213 |year= 2004 |pmid=15178324 |doi=10.1016/j.febslet.2004.04.062 |issue=2–3}}</ref>
Isto facilita a ensamblaxe de complexos multiproteicos ao incrementarse a probabilidade de que se produzan as [[interaccións proteína-proteína]] apropiadas.
A [[bicapa fosfolipídica]] que forma a superficie das membranas celulares consta dunha rexión central interna [[hidrofóbico|hidrofóbica]] que queda en medio de dúas rexións [[hidrofílico|hidrofílicas]], unha na superficie interna e outra na externa da membrana. As superficies interna e externa ou rexións interface do modelo das bicapas de [[fosfolípido]]s teñen un grosor de 8 a 10 [[angstrom|Å]], aínda que pode ser maior en membranas biolóxicas que conteñen unha grande cantidade de [[gangliósido]]s ou [[lipopolisacárido]]s.<ref name="McInosh">{{Cita libro | last = McIntosh | first = TJ | coauthors = Vidal A, Simon SA |title = The energetics of peptide-lipid interactions: modification by interfacial dipoles and cholesterol. ''In'' Current Topics in Membranes (52) | pages= 205–253 | publisher = Academic Press | year = 2003 | isbn = 978-0-12-643871-0}}</ref>
A rexión central interna hidrofóbica dunha membrana típica pode ter un grosor de 27 a 32 Å, estimado por [[dispersón de raios X a baixo ángulo]] (SAXS, ''Small angle X-ray scattering'').<ref name="Mitra">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Mitra K, Ubarretxena-Belandia I, Taguchi T, Warren G, Engelman D |title=Modulation of the bilayer thickness of exocytic pathway membranes by membrane proteins rather than cholesterol |journal=Proc Natl Acad Sci USA |volume=101 |issue=12 |pages=4083–4088 |year=2004 |pmid=15016920 |doi=10.1073/pnas.0307332101 |pmc=384699|bibcode = 2004PNAS..101.4083M }}</ref>
A rexión límite entre a parte interna central hidrofóbica e as rexións interfaciais hidrofílicas é moi estreito, de arredor de 3 Å. A concentración efectiva de auga cambia rapidamente a través desta capa límite ao moverse cara afora desde a rexión central hidrofóbica, variando desde case cero a unha concentración de aredor de 2[[molaridadade|M]].<ref name=Marsh_2001>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Marsh D |title=Polarity and permeation profiles in lipid membranes |journal=Proc Natl Acad Sci USA |volume=98 |issue=14 |pages=7777–7782 |year=2001 |pmid=11438731 |doi=10.1073/pnas.131023798 |pmc=35418|bibcode = 2001PNAS...98.7777M }}</ref><ref name=Marsh_2002>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Marsh D |title=Membrane water-penetration profiles from spin labels |journal=Eur Biophys J |volume=31 |issue=7 |pages=559–562 |year=2002 |pmid=12602343 |doi=10.1007/s00249-002-0245-z}}</ref>
Os grupos fosfato nas bicapas de fosfolípidos están completamente hidratados ou saturados de auga e están situados a uns 5 Å fóra do límite da rexión central hidrofóbica.<ref name=Nagle_2000>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Nagle J, Tristram-Nagle S |title=Structure of lipid bilayers |journal=Biochim Biophys Acta |volume=1469 |issue=3 |pages=159–195 |year=2000 |pmid=11063882 |pmc=2747654 |doi=10.1016/S0304-4157(00)00016-2}}</ref>
Algunhas proteínas asócianse coas bicapas lipídicas ''irreversiblemente'' e poden formar canais transmembrana de hélices alfa ou [[barril beta]]. Estas transformacións ocorren en [[toxina formadora de poros|toxinas formadoras de poros]] como a [[colicina]] A, alfa-hemolisina, e outras proteínas. Estas proteínas son descritas xeralmente como periféricas xa que un dos seus estados conformacionais é hidrosoluble ou están só feblemente asociadas coa membrana.<ref name=Goñi_2002>{{cite journal |author=Goñi F |title=Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review) |journal=Mol Membr Biol |volume=19 |issue=4 |pages=237–45 |year= 2002|pmid=12512770 | doi = 10.1080/0968768021000035078 }}</ref>
As proteínas anfitrópicas típicas deben interaccionar fortemente coa bicapa lipídica para realizaren as súas funcións biolóxicas. Estas inclúen o procesamento encimático de lípidos e outras substancias hidrofóbicas, ancoraxe na membrana, e unión e transferencia de pequenos compostos non polares entre diferentes membranas celulares. Estas proteínas poden estar ancoradas á bicapa como resultado de interaccións hidrofóbicas entre a bicapa e residuos non polares expostos na superficie da proteína por interaccións de unión covalente específicas con lípidos regulatorios, ou pola súa unión a [[proteína ancorada en lípidos|áncoras lipídicas unidas covalentemente]].
As afinidades de unión á membrana de moitas proteínas periféricas dependen da composición lipídica específica da membrana coa cal están asociadas.<ref name="McIntosh">{{citeCita journalpublicación periódica |author=McIntosh T, Simon S |title=Roles of bilayer material properties in function and distribution of membrane proteins |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=35 |issue= 1|pages=177–198 |year=2006 |pmid=16689633|url= http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022?journalCode=biophys |doi=10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022}}</ref>
=== Asociación hidrofóbica non específica ===
As proteínas cargadas positivamente son atraídas polas membranas cargadas negativamente por interaccións electrostáticas non específicas. Porén, non todos os péptidos periféricos e proteínas son catiónicos, e só un lado da membrana está cargado negativamente, como ocorre co lado citoplasmático da [[membrana plasmática]], a capa externa da membrana externa das bacterias [[Gram negativa]]s e das membranas [[mitocondria]]is. Por tanto, as interaccións electrostáticas xogan un importante papel na destinación ás membranas de transportadores de electróns como o [[citocromo c]], toxinas catiónicas como a [[caribdotoxina]], e dominios específicos de unión a membrana como algúns [[dominio PH|dominios PH]], [[dominio C1|dominios C1]], e [[dominio C2|C2]].
As interaccións electrostáticas son moi dependentes da [[forza iónica]] da solución. Estas interaccións son relativamente febles á forza iónica fisiolóxica ([[concentración molar|0,14M NaCl]]): ~3 a 4 kcal/mol para pequenas proteína catiónicas, como o [[citocromo c]], [[caribdotoxina]] ou [[hisactofilina]].<ref name="Hanakam_1996">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A |title=Binding of hisactophilin I and II to lipid membranes is controlled by a pH-dependent myristoyl-histidine switch |journal=Biochemistry |volume=35 |issue=34 |pages=11036–11044 |year=1996 |pmid=8780505 |doi=10.1021/bi960789j}}</ref><ref name="Ben-Tal">{{citeCita journalpublicación periódica|journal= Biophys J.|year= 1997 |month=October|volume=73|issue=4|pages=1717–1727|title=Electrostatic binding of proteins to membranes. Theoretical predictions and experimental results with charybdotoxin and phospholipid vesicles|author=Ben-Tal N, Honig B, Miller C, McLaughlin S.|pmid = 9336168|doi= 10.1016/S0006-3495(97)78203-1|pmc= 1181073|bibcode=1997BpJ....73.1717B}}</ref><ref name="Sankaram_1993">{{Cita libro | last = Sankaram | first=MB | coauthors = Marsh D | title = Protein-lipid interactions with peripheral membrane proteins. In: Protein-lipid interactions (Ed. A. Watts) | pages = 127–162 | publisher = Elsevier | year = 1993 | isbn = 0-444-81575-9}}</ref>
== Posición espacial na membrana ==
As orientacións e a profundidade de penetración na membrana de moitas proteínas anfitrópicas e péptidos estudouse usando [[etiquetado de spin dirixido ao sitio]] (SDSL, que usa a resonancia do [[spin]] do electrón),<ref name="Malmberg">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Malmberg N, Falke J |title=Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=34 |issue= 1|pages=71–90 |year= 2005|pmid=15869384 |url=http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534?journalCode=biophys |doi=10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534}}</ref> etiquetado químico, medida das afinidades de unión á membrana de mutantes da proteína,<ref name="Spencer">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Spencer A, Thuresson E, Otto J, Song I, Smith T, DeWitt D, Garavito R, Smith W |title=The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis |journal=J Biol Chem |volume=274 |issue=46 |pages=32936–32942 |year=1999 |pmid=10551860 |doi=10.1074/jbc.274.46.32936}}</ref> espectroscopía de [[fluorescencia]],<ref name="Lathrop">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Lathrop B, Gadd M, Biltonen R, Rule G |title=Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2 |journal=Biochemistry |volume=40 |issue=11 |pages=3264–3272 |year=2001 |pmid=11258945 |doi=10.1021/bi001901n}}</ref> [[espectroscopía NMR]] en estado sólido ou solución,<ref name="Kuta">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Kutateladze T, Overduin M |title=Structural mechanism of endosome docking by the FYVE domain |journal=Science |volume=291 |issue=5509 |pages=1793–1796 |year=2001 |pmid=11230696 |doi=10.1126/science.291.5509.1793|bibcode = 2001Sci...291.1793K }}</ref>
[[espectroscopía de transformada de Fourier|espectroscopía FTIR]] ATR,<ref name="Tatulian">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Tatulian S, Qin S, Pande A, He X |title=Positioning membrane proteins by novel protein engineering and biophysical approaches |journal=J Mol Biol |volume=351 |issue=5 |pages=939–947 |year=2005 |pmid=16055150 |doi=10.1016/j.jmb.2005.06.080}}</ref> [[raios X]] ou difracción de neutróns,<ref name="Hristova"/> e métodos informáticos.<ref name="Murray">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Murray D, Honig B |title=Electrostatic control of the membrane targeting of C2 domains |journal=Mol Cell |volume=9 |issue=1 |pages=145–154 |year=2002 |pmid=11804593 |doi=10.1016/S1097-2765(01)00426-9}}</ref><ref name="Efremov">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Efremov R, Nolde D, Konshina A, Syrtcev N, Arseniev A |title=Peptides and proteins in membranes: what can we learn via computer simulations? |journal=Curr Med Chem |volume=11 |issue=18 |pages=2421–42 |year=2004 |pmid=15379706}}</ref><ref name="Lomize">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Lomize A, Pogozheva I, Lomize M, Mosberg H |title=Positioning of proteins in membranes: a computational approach |journal=Protein Sci |volume=15 |issue=6 |pages=1318–1333 |year=2006 |pmid=16731967 |doi=10.1110/ps.062126106 |pmc=2242528}}</ref><ref>{{cite web | author=Lomize A, Lomize M, Pogozheva I |title=Comparison with experimental data | work=Orientations of Proteins in Membranes | publisher = University of Michigan | url=http://opm.phar.umich.edu/about.php?subject=experiments | accessdate=2007-02-08}}</ref>
Identificáronse dous modos de asociación das proteínas coa membrana. As proteínas hidrosolubles típicas non teñen residuos non polares expostos nin outras áncoras hidrofóbicas. Por tanto, permanecen completamente en solución acuosa e non penetran na bicapa lipídica, o cal seríalles costoso enerxeticamente. Esas proteínas só interaccionan electrostaticamente coas bicapas; por exemplo, a [[ribonuclease]] e a [[poli-lisina]] interaccionan coas membranas deste xeito. Porén, as proteínas anfitrópicas típicas teñen varias áncoras hidrofóbicas que penetran a rexión interfacial e chegan á rexión interior hidrocarbonada da membrana. Estas proteínas "deforman" a bicapa lipídica, facendo decrecer a temperatura de transición lípido fluído-xel.<ref name=Papahadjopoulos_1975>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Papahadjopoulos D, Moscarello M, Eylar E, Isac T |title=Effects of proteins on thermotropic phase transitions of phospholipid membranes |journal=Biochim Biophys Acta |volume=401 |issue=3 |pages=317–335 |year=1975 |pmid=52374 |doi=10.1016/0005-2736(75)90233-3}}</ref> A unión é xeralmente unha reacción fortemente exotérmica.<ref name=Seelig_2004>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Seelig J |title=Thermodynamics of lipid-peptide interactions |journal=Biochim Biophys Acta |volume=1666 |issue=1–2 |pages=40–50 |year=2004 |pmid=15519307 |doi=10.1016/j.bbamem.2004.08.004}}</ref> A asociación de hélices α anfifílicas coas membranas ocorre de xeito similar.<ref name="Hristova">{{citeCita journalpublicación periódica|pmid= 10388560|journal=J Mol Biol|year=1999 |month=July 2|volume=290| issue=1|pages=99–117|title=An amphipathic alpha-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method|author=Hristova K, Wimley WC, Mishra VK, Anantharamiah GM, Segrest JP, White SH.|doi= 10.1006/jmbi.1999.2840}}</ref><ref name="Darkes">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Darkes MJM, Davies SMA, Bradshaw JP| title = Interaction of tachykinins with phospholipid membranes: A neutron diffraction study | journal = Physica B | year = 1997 | volume = 241 | pages = 1144–1147 | bibcode=1998PhyB..241.1144D | doi = 10.1016/S0921-4526(97)00811-9}}</ref> As proteínas intrinsicamente desestruturadas ou os péptidos despregados con residuos non polares ou áncoras lipídicas poden tamén penetrar a rexión interfacial da membrana e chegar á parte central hidrocarbonada, especialmente cando tales péptidos son catiónicos e interaccionan con membranas cargadas negativamente.<ref name="Ellena">{{citeCita journalpublicación periódica|journal=Biophys J.| year= 2004 |month=November|volume=87|issue=5|pages=3221–3233|title=Membrane position of a basic aromatic peptide that sequesters phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate determined by site-directed spin labeling and high-resolution NMR|author=Ellena JF, Moulthrop J, Wu J, Rauch M, Jaysinghne S, Castle JD, Cafiso DS. |pmid= 15315949 |doi=10.1529/biophysj.104.046748|pmc=1304792|bibcode = 2004BpJ....87.3221E }}</ref><ref name="Marcotte">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Marcotte I, Dufourc E, Ouellet M, Auger M |title=Interaction of the neuropeptide met-enkephalin with zwitterionic and negatively charged bicelles as viewed by 31P and 2H solid-state NMR |journal=Biophys J |volume=85 |issue=1 |pages=8105–8109 |year=2003 |pmid=12829487 |doi=10.1021/bi0341859 |pmc=1303088}}</ref><ref name="Zhang">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith S |title=Binding of peptides with basic and aromatic residues to bilayer membranes: phenylalanine in the myristoylated alanine-rich C kinase substrate effector domain penetrates into the hydrophobic core of the bilayer |journal=J Biol Chem |volume=278 |issue=24 |pages=21459–21466 |year=2003 |pmid=12670959 |doi=10.1074/jbc.M301652200}}</ref>
== Clases de proteínas periféricas ==
* Péptidos [[lantibiótico]]s [http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=1epw] (ver [[nisina]])
* [[Gramicidina S]] [http://opm.phar.umich.edu/protein.php?pdbid=1tk2]
||As toxinas microbianas son os principais [[factor de virulencia|factores de virulencia]] para diversas bacterias [[patóxeno|patóxenas]]. Algunhas toxinas, son toxinas formadoras de poros que lisan as membranas celulares. Outras toxinas inhiben a biosíntese de proteínas ou activan as vías dos [[segundo mensaxeiro|segundos mensaxeiros]] causando grandes alteracións nas vías de [[transdución de sinais]] fundamentais para o mantemento de diversas funcións celulares. Varias toxinas bacterianas poden actuar directamente sobre o [[sistema inmunitario]], ao funcionaren como [[superantíxeno]]s e causaren unha masiva proliferación de [[célula T|células T]], que sobreactiva o sistema inmunitario. A toxina botulínica é unha neurotoxina que impide que vesículas neurosecretoras se unan ou fusionen coa membrana plasmática [[sinapse|sináptica]] do nervio, inhibindo a liberación de [[neurotransmisor]]es.<ref>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Schmitt C, Meysick K, O'Brien A |title=Bacterial toxins: friends or foes? |url= http://www.cdc.gov/ncidod/eid/vol5no2/schmitt.htm |journal=Emerg Infect Dis |volume=5 |issue=2 |pages=224–234 |year= 1999|pmid=10221874 |doi=10.3201/eid0502.990206 |pmc=2640701}}</ref>
|-
| Toxinas [[fungo (bioloxía)|fúnxicas]]||
* Antibióticos [[lipopéptido|lipopeptídicos]] cíclicos<br/> [[surfactina]] e [[daptomicina]][http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=172]
* Peptaibols [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=76]
||Estes péptidos están caracterizados pola presenza dun aminoácido pouco usual, o [[ácido 2-aminoisobutírico|ácido α-aminoisobutírico]], e presentan propiedades [[antibiótico|antibióticas]] e [[Funxicida|antifúnxicas]] debido ás súas actividades de formación de canais nas membranas.<ref>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Chugh J, Wallace B |title=Peptaibols: models for ion channels |url= http://people.cryst.bbk.ac.uk/~ubcg25a/jasveen_bct_reprint.pdf|format=PDF|journal=Biochem Soc Trans |volume=29 |issue=Pt 4 |pages=565–70 |year=2001 |pmid=11498029 |doi=10.1042/BST0290565}}</ref>
|-
|[[Péptido antimicrobiano|Péptidos antimicrobianos]] ||
* Defensinas de insectos [http://opm.phar.umich.edu/families.php?family=76]
* Defensinas de plantas [http://opm.phar.umich.edu/families.php?family=164]:<br/> [[Ciclótido]]s [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=64] e [[tionina]]s [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=149]
||As defensinas son un tipo de péptido antimicrobiano; e son un importante compoñente de virtualmente todas as defensas [[sistema inmunitario innato|inmunitarias innatas]] contra as invasións microbianas. As defensinas penetran nas membranas das células microbianas por medio de atraccións eléctricas, e forman un poro na membrana permitindo o fluxo, que acaba producindo a lise dos microorganismos.<ref>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Oppenheim1, J J, A Biragyn2, L W Kwak2 and D Yang|title=Roles of antimicrobial peptides such as defensins in innate and adaptive immunity|url= http://ard.bmj.com/cgi/content/full/62/suppl_2/ii17 |journal= Annals of the Rheumatic Diseases |volume=62 |issue= |pages=ii17–21|year=2003 |pmid=14532141 |pmc=1766745}}</ref>
|-
|Péptidos [[neurona]]is||
<div class="references-small">
* {{Cita libro |author=Lukas K. Tamm (Editor) |title=Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks| url=http://books.google.com/books?visbn=3527311513 |publisher=John Wiley & Sons |location=Chichester |year= 2005|isbn=3-527-31151-3 |oclc= |doi=}}
* {{citeCita journalpublicación periódica|author= Cho, W. and Stahelin, R.V. |year=2005|title= Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|volume= 34|issue= 1|pages= 119–151|month=June |doi=10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337 |url= http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337?cookieSet=1&journalCode=biophys |accessdate=2007-01-23|pmid= 15869386}}
* {{citeCita journalpublicación periódica|url=http://taylorandfrancis.metapress.com/index/KH5DWA8PT5Q20XCP.pdf|format=PDF|author=Goni F.M. |year=2002|title= Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors|journal=Mol. Membr. Biol|volume= 19|pages=237–245|doi= 10.1080/0968768021000035078|pmid=12512770|issue=4}}
* {{citeCita journalpublicación periódica |author=Johnson J, Cornell R |title=Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review) |journal=Mol Membr Biol |volume=16 |issue=3 |pages=217–235 |year= 1999|pmid=10503244 |url=http://taylorandfrancis.metapress.com/index/KQLBWVAQT24PRXUJ.pdf |format=PDF|doi=10.1080/096876899294544}}
* Seaton B.A. and Roberts M.F. Peripheral membrane proteins. pp. 355–403. In ''Biological Membranes'' (Eds. K. Mertz and B.Roux), Birkhauser Boston, 1996.
* Benga G. Protein-lipid interactions in biological membranes, pp. 159–188. In ''Structure and Properties of Biological Membranes'', vol. 1 (Ed. G. Benga) Boca Raton CRC Press, 1985.
* Kessel A. and Ben-Tal N. 2002. Free energy determinants of peptide association with lipid bilayers. In ''Current Topics in Membranes'' 52: 205–253.<!--scholar.google.com finds this, but I can't follow the link-->
* {{citeCita journalpublicación periódica |author=Malmberg N, Falke J |title=Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=34 |issue= 1|pages=71–90 |year= 2005|pmid=15869384 |url=http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534?journalCode=biophys |doi=10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534}}
* {{citeCita journalpublicación periódica |author=McIntosh T, Simon S |title=Roles of bilayer material properties in function and distribution of membrane proteins |journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct |volume=35 |issue= 1|pages=177–198 |year=2006 |pmid=16689633|url= http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022?journalCode=biophys |doi=10.1146/annurev.biophys.35.040405.102022}}
</div>
| 