Plasminóxeno: Diferenzas entre revisións

O '''plasminóxeno''' ou '''profibrinolisina'''<ref>M. Mason Guest. [http://www.pubmedcentral.nih.gov/pagerender.fcgi?artid=1072580&pageindex=1 Profibrinolysin, Antifibrinolysin, Fibrinogen and Urine Fibrinolytic Factors in the Human Subject.] (en inglés). J Clin Invest. 1954 November; 33(11): 1553–1559. PMCID: PMC1072580. Último acceso 31 xullo 2012.</ref> é unha [[glicoproteína]] sintetizada polo [[fígado]], presente no [[plasma sanguíneo]] e a maior parte do [[fluído extracelular]] como o [[cimóxeno|precursor]] inactivo dun [[encima]] [[protease]] chamado [[plasmina]] e da [[anxiostatina]]. O plasminóxeno é o compoñente central do sistema [[fibrinólise|fibrinolítico]] do organismo, é dicir, o sistema que intervén na disolución de [[coágulo sanguíneo|coágulos sanguíneos]] de animais [[craniado]]s e outros organismos [[Célula eucariótica|eucariotaeucariotas]]s. En humanos, a concentración de plasminóxeno está entre 1,5 e 2 µmol/L. <ref name=lipoa>Angles-Cano, E. Structural basis for the pathophysiology of lipoprotein(a) in the athero-thrombotic process. Braz J Med Biol Res [online]. 1997, vol. 30, no. 11 , pp. 1271-1280. Dispoñible en: [http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-879X1997001100002&lng=es&nrm=iso]. ISSN 0100-879X. doi: 10.1590/S0100-879X1997001100002</ref>

O plasminóxeno humano é unha [[glicoproteína]] dunha soa cadea que contén 791 [[aminoácido]]s<ref name=lipoa /> cun compoñente [[carbohidrato]] que supón un 2% e unha [[masa molecular]] duns 93.000 [[Dalton (unidade)|daltondaltons]]s. <ref name=petersen>Petersen, T. E.; Martzen, M. R.; Ichinose, A.; Davie, E. W. : [http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/11/6104 Characterization of the gene for human plasminogen, a key proenzyme in the fibrinolytic system.] J. Biol. Chem. 265: 6104-6111, 1990. PubMed ID : 2318848</ref> Ten seis dominios estruturais, cada uno con propiedades diferentes. O dominio con actividade protease ten un [[sitio activo]] moi similar á doutras serina proteases, é dicir, cos aminoácidos [[Histidina|His603]], [[Aspartato|Asp646]] e [[Serina|Ser741]]. <ref>Johns Hopkins University (OMIM). [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?id=173350 173350:PLASMINOGEN; PLG] [http://omim.org/entry/173350 Plasminogen]. Último acceso 31 xullo 2012.</ref>

A estrutura cristalina de raios X do plasminóxeno pechado indica que os dominios PAp e SP manteñen a conformación pechada por medio de interaccións feitas por todos os dominios kringle. <ref name=Law_2012>{{citeCita journalpublicación periódica | author = Law RHP, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BGC, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC | title = The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen | journal = Cell Reports | year = 2012 | volume = 1 | issue = 3 | doi = 10.1016/j.celrep.2012.02.012 | pages = 185 }}</ref> Os ións cloruro unen as interfaces PAp / KR4 e SP / KR2, o que explica o papel fisiolóxico dos ións cloruro sérico na estabilización do confórmero pechado. Os estudos estruturais tamén revelan que esas diferenzas na glicosilación alteran a posición do KR3. Estes datos axudan a explicar as diferenzas funcionais entre as glicoformas tipo I e tipo II do plasminóxeno.

En [[odontoloxía]], a [[inflamación]] do alvéolo dentario coñécese como [[alveolite seca]] e asóciase coa extracción dental en mulleres que estiveron usando algún [[anticonceptivo oral]]. Pénsase que os [[estróxeno]]s contidos nestes medicamentos aumentan a concentración do plasminóxeno e da actividade fibrinolítica en xeral. <ref name=factores />

== Véxase tamén ==

=== Outros artigos ===