Diferenzas entre revisións de «Elastina»

m
Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética
m (Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética)
 
A '''elastina''' é unha [[proteína]] con funcións estruturais que lle dá elasticidade aos [[tecido conectivo|tecidos conectivos]], a diferenza do [[coláxeno]] que lles proporciona resistencia. Está situada na [[matriz extracelular]]. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contraian; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apretada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco.
A elastina é un polímero insoluble formado por tropoelastina soluble.<ref name="Elastin (ELN)">{{cite web|url=http://wiki.medpedia.com/Elastin_%28ELN%29|title=Elastin (ELN)|accessdate=31 October 2011}}</ref> A tropoelastina é unha proteína duns 70 [[Dalton (unidade)|kDa]] codificada nos humanos polo [[xene]] ELN do [[cromosoma 7]].<ref name="pmid8096434">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT | title = The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis | journal = Cell | volume = 73 | issue = 1 | pages = 159–68 | year = 1993 | month = April | pmid = 8096434 | doi =10.1016/0092-8674(93)90168-P | url = | issn = }}</ref> A elastina está presente en todos os [[vertebrado]]s. <ref>Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in; Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London</ref>
 
Nos [[mamíferos]] (e nos [[vertebrado]]s en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son as [[arteria]]s, [[ligamento]]s, [[pulmón]]s, [[pel]], [[vexiga]] e [[cartilaxe]] elástica. A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.<ref name="pmid5914851">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Grace M. Fischer M.D. Josep G. Llaurado M.D. | title = Collagen and Elastin Content in Canine Arteries Selected from Functionally Different Vascular Beds | journal = Circulation Research | volume = 19 | pages = 394–399 | year = 1966 | month = October | pmid = 5914851 | doi = | url = | issn = | issue=2}}</ref>
 
Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia á [[Fatiga de materiais|fatiga]]. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente do [[Aorta|arco aórtico]]) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.
 
== Estrutura ==
Está formada por unha cadea de [[aminoácido]]s con dúas rexións: unha [[hidrófobo|hidrofóbica]] constituída polos aminoácidos apolares [[valina]], [[prolina]] e [[glicina]], e outra [[hidrófilo|hidrófila]] cos aminoácidos [[lisina]] e [[alanina]], formando estruturas de tipo [[hélice alfa]]. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas. <ref name="entrez">{{cite web | title = Entrez Gene: elastin| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2006| accessdate = }}</ref> O desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.<ref name="pmid20453927 ">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley | title = Structural disorder and dynamics of elastin. | journal = Biochem Cell Biol | volume = 88 | issue = 2 | pages = 239–50 | year = 2010 | pmid = 20453927 | doi = 10.1139/o09-161 | }}</ref>
 
[[Deleción]]s e [[mutación]]s no xene ELN están asociados coa [[estenose aórtica]] supravalvular e a enfermidade [[autosoma|autosómica]] [[dominancia (xenética)|dominante]] [[cutis laxa]]. <ref name="entrez"/> Outros defectos da elastina están asociados coa [[síndrome de Marfan]] e o [[enfisema]] causado pola deficiencia en [[alfa 1-antitripsina|α<sub>1</sub>-antitripsina]].
 
== Síntese ==
As fibras elásticas están compostas de elastina e [[fibrilina]]. <ref name="pmid12082143">{{citeCita journalpublicación periódica | author = Kielty CM, Sherratt MJ, Shuttleworth CA | title = Elastic fibres | journal = J. Cell. Sci. | volume = 115 | issue = Pt 14 | pages = 2817–28 | year = 2002 | month = July | pmid = 12082143 | doi = | url = | issn = }}</ref> A [[biosíntese]] da elastina segue a mesma ruta celular ca o [[coláxeno]]; vai desde o [[retículo endoplasmático]], diríxese ao [[aparato de Golgi]] e desde alí sae en [[vesícula]]s secretoras. Non sofre tantas [[modificación postraducional|modificacións postraducionais]] coma o coláxeno, porén, na [[matriz extracelular]] dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles de [[tropoelastina]]. Na matriz é captada polas [[microfibrila]]s (constituídas por [[fibrilina]] 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas á [[lisil oxidase]] (ou lisil hidroxilase). Este [[encima]] encárgase de hidroxilar a [[lisina]] (utilizando [[vitamina C]] como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar ao [[entrecruzamento do coláxeno]]). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar a [[entropía]] fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
 
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son de cadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)<sub>11</sub>. <ref>[http://www.dimdima.com/science/science_common/show_science.asp?q_aid=172&q_title=Elastin enlace][http://dx.doi.org/10.1016/S0065-3233(05)70013-9 ''Advances in protein chemistry'','''2005''', 70;437]</ref>
 
== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Fibras elásticas]]
 
393.002

edicións