Interaccións proteína-proteína: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m Bot - borrado de comas antes de etcétera [http://academia.gal/dicionario#searchNoun.do?nounTitle=etc%C3%A9tera]
m Bot: Cambio o modelo: Cite book
Liña 17:
 
* '''Contracción muscular'''
:A fisioloxía da [[contracción muscular]] implica varias interaccións. Os filamentos de [[miosina]] actúan como [[proteína motora|motores moleculares]] e ao unirse aos filamentos de [[actina]] permiten o esvaramento dos filamentos.<ref>{{citeCita booklibro|last=Cooper|first=G.M.|title=The cell : a molecular approach|year=2000|publisher=ASM Press|location=Washington (DC)|isbn=0-87893-106-6|edition=2nd ed.}}</ref> Ademais, algunhas proteínas da familia da [[proteína asociada á gota lipídica]] do [[músculo esquelético]] asócianse con outras proteínas, como o activador da [[triglicérido lipase adiposa]] e o seu CGI-58 [[coactivador]], para regular a [[lipólise]] no músculo esquelético.<ref>{{cite journal|last=MacPherson|first=R.E.|coauthors=Ramos, S.V.; Vandenboom, R.; Roy, B.D.; Peters, S.J.|title=Skeletal muscle PLIN proteins, ATGL and CGI-58, interactions at rest and following stimulated contraction.|journal=American journal of physiology. Regulatory, integrative and comparative physiology|year=2013|volume=304|issue=8|pages=R644-50|pmid=23408028}}</ref>
 
== Tipos de interaccións proteína-proteína ==
Liña 40:
{{Artigo principal|Cristalografía de raios X|Espectroscopia de resonancia magnética nuclear}}
 
As [[estrutura molecular|estruturas moleculares]] de moitos complexos proteínicos foron determinadas pola técnica da [[cristalografía de raios X]].<ref name="pmid2204619"> Janin, J.; Chothia, C. (1990). "The structure of protein-protein recognition sites". The Journal of biological chemistry 265 (27): 16027–16030. PMID 2204619.</ref><ref name=Alberts>{{citeCita booklibro|last1=Bruce|first1=A.|last2=Johnson|first2=A.|last3= Lewis|first3=J.|last4=Raff|first4=M.|last5=Roberts|first5=K.|last6=Walter|first6=P.|title=Molecular biology of the cell|year=2002|publisher=Garland Science|location=New York|isbn=0-8153-3218-1|edition=4th}}</ref> A primeira estrutura que se resolveu por este método foi a da [[mioglobina]] de [[esperma de balea]] determinada por [[John Cowdery Kendrew]].<ref>{{cite journal|last=Kendrew|first=J.C.|coauthors=Bodo, G.; Dintzis, H.M.; Parrish, R.G.; Wyckoff, H.; Phillips, D.C.|title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis.|journal=Nature|year=1958|volume=181|issue=4610|pages=662–6|pmid=13517261}}</ref> Nesta técnica detéctanse nunha película os ángulos e intensidades dun feixe de [[raios X]] [[difracción|difractado]] por átomos cristalinos, o que produce unha imaxe tridimensional da densidade de electróns no cristal.<ref>{{cite journal|last=Cooper|first=D.R.|coauthors=Porebski, P.J.; Chruszcz, M.; Minor, W.|title=X-ray crystallography: Assessment and validation of protein-small molecule complexes for drug discovery.|journal=Expert opinion on drug discovery|year=2011|volume=6|issue=8|pages=771–782|pmid=21779303}}</ref>
 
Posteriormente, empezou a aplicarse a [[resonancia magnética nuclear]] (RMN ou NMR) para tratar de resolver a estrutura molecular dos complexos proteicos. Un dos primeiros exemplos foi a estrutura dos dominios de unión á calmodulina de proteínas unidas á [[calmodulina]].<ref name="Alberts" /><ref name=NMR>{{cite journal|last=Wand|first=A.J.|coauthors=Englander, SW|title=Protein complexes studied by NMR spectroscopy.|journal=Current opinion in biotechnology|year=1996|volume=7|issue=4|pages=403–8|pmid=8768898}}</ref> Esta técnica está baseada no estudo de propiedades magnéticas dos núcleos atómicos, determinando así as propiedades físicas e químicas dos átomos correspondentes ou das moléculas. A resonancia magnética nuclear é vantaxosa para caracterizar as IPPs febles.<ref>{{cite journal|last=Vinogradova|first=O.|coauthors=Qin, J.|title=NMR as a unique tool in assessment and complex determination of weak protein-protein interactions.|journal=Topics in current chemistry|year=2012|volume=326|pages=35–45|pmid=21809187}}</ref>